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Antigènes et anticorps. Lectines
sés et sont inhibées en présence du ligand mono- ou oligosaccharidique spécifique. Une autre conséquence de la multivalence, observée avec lectines et anticorps, est l’augmentation de l’affinité apparente lorsque le substrat permet la réticulation. Ceci dit, les immunoglobulines sont construites sur un modèle uniforme
ou par association de molécules bâties selon ce même modèle, tandis qu’il semble
qu’il y ait une grande variété de structure dans les lectines. Dans le modèle de base
des immunoglobulines, les deux sites de reconnaissance sont solidaires de deux
demi-molécules identiques liées entre elles par des ponts disulfure. En revanche,
la lectine est une association de sous-unités qui peuvent comporter ou ne pas comporter de site de reconnaissance et sont liées de façon non covalente, probablement grâce à des contacts entre des surfaces étendues de plis p.
RÉFÉRENCES
[il I. G. Goldstein et C.E. Hayes, Adv. Carbohydr: Chern. Biochern, 35 (1978) 127-340.
[2] The Lectins, Properties, Functions and Applications in Biology and Medicine, ouvrage collectif publié sous la direction de I. E. Liener, N. Sharon et I. J. Goldstein,
Academic Press, New York 1986.
[3] I. J. Goldstein, The Lectins, Properties, Functions and Applications in Biology und
Medicine, op. cit., page 35.
[4] R. N. Knibbs, S. E. Osborne, G. D. Glick et I. J. Goldstein, J. Biol. Ckern., 268 (1993)
[5] H. Lis et N. Sharon, The Lectins, Properties, Functions and Applications in Biology
18524-1853 1.
and Medicine, op. cit., page 266.
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