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Antigènes et anticorps. Lectines
Comme la Concanavaline A, la grande majorité des lectines sont des associations de sous-unités. Elles sont parfois identiques, parfois différentes, souvent au
nombre de quatre, mais parfois plus ou moins (deux). Ainsi chacune des deux isolectines de la lentille (Lens culinaris syn. esculentu) est décomposée en quatre
sous-unités en milieu acide ou dans l’urée 8M. 11 y a des chaînes << lourdes >>
H (M 17570D) et << légères >> (M 57 10 D). Chacune des deux isolectines se présente comme une association par liaison non covalente de deux chaînes H et deux
chaînes L, conduisant à une masse molaire voisine de 46 O00 D. Les lectines du
germe de blé sont des dimères d’unités (M 21 600) dissociables par les dénaturants ou en conditions de pH extrêmes. Par contre, les sous-unités de la lectine des
graines de ricin (Ricinus communis) sont associées de façon covalente par des
ponts disulfure et on doit utiliser un réducteur, comme le mercaptoéthanol, pour
les séparer.
Enfin la présence d’ions Mn2+ et Ca2+, indispensables à l’activité de la concavaline A, a été reconnue dans un certain nombre d’autres lectines.
15.4.2 Spécificité
La spécificité des lectines s’exprime par des associations solubles avec des
petites molécules de sucres, ou des oligosaccharides, par des réactions de précipitation avec des oligosaccharides et enfin par des réactions d’agglutination de cellules végétales ou animales. Les divers niveaux de spécificité sont apparents, par
exemple avec les cellules sanguines. Certaines lectines les agglutinent toutes ;
d’autres lectines sont spécifiques de l’espèce de l’animal et d’autres encore spécifiques de son groupe sanguin. On peut analyser de façon quantitative les associations qui ne conduisent pas une précipitation avec les sucres simples et leurs
dérivés, et les oligosaccharides, par la méthode de dialyse à l’équilibre. La solution de ligand est versée dans les deux compartiments séparés par la membrane et
la lectine est ajoutée d’un côté seulement. A l’équilibre, la concentration en ligand
libre est la même dans les deux compartiments et on la mesure commodément
dans celui où il n’y a pas la lectine. Les constantes d’association varient de lo2 à
lo5 M-l. I1 est intéressant de comparer la constante d’association d’un ligand
monosaccharidique, ou de son alkyl glycoside avec l’anomérie convenable, avec
celle d’un oligosaccharide où ce ligand occupe une position terminale non réductrice. La comparaison semble indiquer que le site de reconnaissance de la plupart
des lectines correspond à un seul résidu glycosylé. Toutefois, avec plusieurs lectines, di- et tri-saccharides sont de meilleurs ligands que les monosaccharides, ce
qui indique une interaction qui s’étend au-delà d’un seul résidu. Ainsi la
Concanavaline A reconnaît essentiellement l’a-D-mannose, cependant les associations sont respectivement 4 et 20 fois plus fortes avec les di- et tri-saccharides
a - D - M a y - ( 1-+2)-D-Man et a-D-Manp-( 1 +2)-a-D-Manp-( 1 +2)-D-Man
qu’avec le méthyle a-D-manno-pyranoside. Ce type d’enchaînement se rencontre
dans les glycoprotéines. Dans presque tous les cas, dans les associations entre lectine et oligosaccharide ou glycoprotéine, l’association la plus importante du point
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