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Antigènes et anticorps. Lectines
conserve les propriétés d’association avec les antigènes. L‘autre moitié de la chaîne H, appelée Fc, est la partie responsable de certaines propriétés immunologiques de l’immunoglobuline, autres que la combinaison directe avec l’antigène.
Ce sont les régions hypervariables des chaînes L et H, voisines les unes des
autres dans les immunoglobulines qui constituent le site d’interaction - le site de
reconnaissance - de l’antigène par l’anticorps. On voit qu’il y a deux sites de
reconnaissance dans l’immunoglobuline de la figure 15.1. I1 y a cinq classes de
chaînes H, p, 6, y, E et a, auxquelles correspondent cinq classes d’immunoglobulines, IgM, IgD, IgG, IgE et IgA. I1 y a deux types de chaînes légères, K et h.
Certaines immunoglobulines sont circulantes ; certaines jouent le rôle de récepteur à la surface de certaines cellules sanguines ; ou présentent ces deux comportements.
L‘adaptation de l’anticorps à l’antigène est parfois d’une très grande finesse, ce
qui peut laisser perplexe, car l’animal immunisé s’est trouvé confronté à des
molécules qui lui étaient totalement étrangères et, même parfois, à des substances
organiques sans aucun rapport avec le monde vivant. Tout se passe comme s’il
s’était agi pour lui d’un costume coupé par un excellent tailleur mais ce n’est
qu’une illusion, car le costume est un costume de confection, acheté dans un
magasin où il y a en stock lo8 patrons différents et où il est procédé ultérieurement à des retouches. Nous allons décrire sommairement le mécanisme. Les cellules responsables de la fabrication des anticorps anti-sucres, auxquels nous nous
intéressons principalement sont les lymphocytes B. I1 y a au moins IOs clones de
lymphocytes B, c’est-à-dire de populations, chacune très restreinte, issues d’une
seule cellule mère. Les cellules d’un clone déterminé, qui sont toutes identiques,
fabriquent et expriment à leur surface une immunoglobuline caractéristique. Les
cellules d’un autre clone fabriquent une immunoglobuline différente. I1 y a donc
autant d’immunoglobulines que de clones distincts, soit environ 1 Os. L‘antigène
se fixe sur les sites récepteurs des Ig pour lesquels il a la plus grande affinité. Cette
fixation déclenche la prolifération des lymphocytes porteurs de ces immunoglobulines reconnues, et l’expansion du clone bien au-delà de ses dimensions primitives. Les lymphocytes B ainsi activés se différencient en plasmocytes, qui sécrètent dans le sérum l’immunoglobuline complémentaire de l’antigène, et en
cellules à mémoire. Enfin, un taux de mutation élevé de ces cellules a pour conséquence une amélioration constante de la finesse de l’adaptation antigène-anticorps. Ce sont les << retouches D dont nous laisserons de côté le mécanisme.
Dans ces conditions, on comprendra aisément l’hétérogénéité des anticorps.
Sur les IO8 molécules d’immunoglobulines entre lesquelles l’antigène doit faire
un choix, il y en aura en général plus d’une dont la complémentarité à l’antigène
sera suffisante pour déclencher la prolifération du lymphocyte porteur. Aussi le
sérum de l’animal immunisé contient-il un mélange d’anticorps issus de clones
différents, que l’on appelle un anticorps polyclonal. Ses propriétés varient avec le
temps et le calendrier des injections. I1 peut y avoir encore une autre source d’hétérogénéité, c’est la présence de plusieurs sites antigéniques chimiquement diffé-
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