Antigènes et anticorps
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U
446 - Y O O H COOH
Figure 15.1 Représentation schématique d’une immunoglobuline.
Elles sont toutes bâties selon le même plan général, donné à la figure 15.1 dans le
cas particulier d’une << ig A ». I1 y a deux sous-unités identiques reliées par des
ponts disulfure. Chaque sous-unité comprend deux chaînes polypeptidiques
reliées par un pont disulfure, une chaîne dite lourde H (M = 50 000) et une chaîne dite légère L (M = 23 000). I1 y a deux domaines dans la chaîne légère. Un
domaine variable VL, dont la séquence varie en fonction de la spécificité antigénique de l’immunoglobuline, s’étend sur environ la moitié de la chaîne, du côté
N amino ». L‘autre domaine, du côté e carboxylique >> CL, est constant. Au sein du
domaine variable VL, on rencontre des régions c hypervariables D représentées
par des traits noirs. Ces régions hypervariables sont dans les boucles qui relient
les plis p. La conformation particulière du polypeptide dans le domaine variable
a pour effet de ramener ces régions hypervariables au voisinage les unes des
autres et à une extrémité de l’édifice. De même, la chaîne lourde comporte un
domaine variable VH avec des régions hypervariables rejetées vers l’extrémité,
qui s’étend sur le quart de sa longueur, puis un premier domaine constant CH1
jusqu’à une région charnière qui contient deux ponts disulfure qui la relient à
l’autre chaîne lourde. I1 y a ensuite deux autres domaines constants CH2 et CH3.
A ce niveau se trouve un oligosaccharide. Une protéolyse limitée au voisinage de
la charnière sépare deux fragments identiques appelés Fab, composés chacun
d’une chaîne L et des domaines VH et CH1 de la chaîne H. Ce fragment Fab
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Figure 15.1 Représentation schématique d’une immunoglobuline.
Elles sont toutes bâties selon le même plan général, donné à la figure 15.1 dans le
cas particulier d’une << ig A ». I1 y a deux sous-unités identiques reliées par des
ponts disulfure. Chaque sous-unité comprend deux chaînes polypeptidiques
reliées par un pont disulfure, une chaîne dite lourde H (M = 50 000) et une chaîne dite légère L (M = 23 000). I1 y a deux domaines dans la chaîne légère. Un
domaine variable VL, dont la séquence varie en fonction de la spécificité antigénique de l’immunoglobuline, s’étend sur environ la moitié de la chaîne, du côté
N amino ». L‘autre domaine, du côté e carboxylique >> CL, est constant. Au sein du
domaine variable VL, on rencontre des régions c hypervariables D représentées
par des traits noirs. Ces régions hypervariables sont dans les boucles qui relient
les plis p. La conformation particulière du polypeptide dans le domaine variable
a pour effet de ramener ces régions hypervariables au voisinage les unes des
autres et à une extrémité de l’édifice. De même, la chaîne lourde comporte un
domaine variable VH avec des régions hypervariables rejetées vers l’extrémité,
qui s’étend sur le quart de sa longueur, puis un premier domaine constant CH1
jusqu’à une région charnière qui contient deux ponts disulfure qui la relient à
l’autre chaîne lourde. I1 y a ensuite deux autres domaines constants CH2 et CH3.
A ce niveau se trouve un oligosaccharide. Une protéolyse limitée au voisinage de
la charnière sépare deux fragments identiques appelés Fab, composés chacun
d’une chaîne L et des domaines VH et CH1 de la chaîne H. Ce fragment Fab