Complexe du maltose et de la protéine de transport de la maltodextrine
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Figure 14.2 Représentation conventionnelle de la protéine de transport des maltodextrines. On représente les plis p par des flèches. L‘ordre de succession des plis p dans la
chaîne polypeptidique est donnée par des lettres et celui des hélices par des chiffres
romains. On a indiqué le site du maltose, au centre, par -. Extrait de J. C. Spurlino,
G. Y. Lu et F. A. Quiocho, J. B i d . Chem., 266 (1991) 5202-5219 (publié avec les aimables
autorisations de 1’American Society for Biochemistry and Molecular Biology et des
auteurs).
On la décrit comme << une protéine a l p >> où 40 % des acides aminés sont engagés
dans des hélices a, 20 % dans des plis p et le reste forme des boucles ou des
pelotes. On remarquera sur la figure 14.2 les deux domaines inégaux, appelés N
(à gauche) et C (à droite), selon qu’ils contiennent l’extrémité aminée ou l’extrémité carboxylique de la chaîne peptidique, séparés par le sillon, ici à peu près vertical. La chaîne, à partir de l’extrémité aminée, serpente d’abord dans le domaine
N, puis traverse le sillon pour s’engager dans le domaine C au niveau des résidus
110-113, retraverse le sillon en sens inverse au niveau des résidus 268-271 et,
après s’être développée dans le domaine N, retourne définitivement au niveau des
résidus 3 11-3 15 dans le domaine C où elle se termine. I1 y a donc trois tripeptides
qui assurent la connexion entre les domaines et constituent en même temps le fond
de la crevasse. Ils apparaissent sur la figure 14.2 comme trois brins à peu près
horizontaux au centre. Ces peptides de jonction sont aussi la charnière qui permet
aux deux domaines de se rabattre l’un sur l’autre comme les coquilles d’une
huître. En effet, alors que le système CO-NH est rigide, il y a des possibilités de
rotation autour du carbone situé entre NH et CO, 14.4.
14.2.2 Complexation des maltodextrines
La protéine de transport que nous venons de décrire complexe toute une famille de maltodextrines. Les paramètres thermodynamiques et cinétiques sont ras-
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Figure 14.2 Représentation conventionnelle de la protéine de transport des maltodextrines. On représente les plis p par des flèches. L‘ordre de succession des plis p dans la
chaîne polypeptidique est donnée par des lettres et celui des hélices par des chiffres
romains. On a indiqué le site du maltose, au centre, par -. Extrait de J. C. Spurlino,
G. Y. Lu et F. A. Quiocho, J. B i d . Chem., 266 (1991) 5202-5219 (publié avec les aimables
autorisations de 1’American Society for Biochemistry and Molecular Biology et des
auteurs).
On la décrit comme << une protéine a l p >> où 40 % des acides aminés sont engagés
dans des hélices a, 20 % dans des plis p et le reste forme des boucles ou des
pelotes. On remarquera sur la figure 14.2 les deux domaines inégaux, appelés N
(à gauche) et C (à droite), selon qu’ils contiennent l’extrémité aminée ou l’extrémité carboxylique de la chaîne peptidique, séparés par le sillon, ici à peu près vertical. La chaîne, à partir de l’extrémité aminée, serpente d’abord dans le domaine
N, puis traverse le sillon pour s’engager dans le domaine C au niveau des résidus
110-113, retraverse le sillon en sens inverse au niveau des résidus 268-271 et,
après s’être développée dans le domaine N, retourne définitivement au niveau des
résidus 3 11-3 15 dans le domaine C où elle se termine. I1 y a donc trois tripeptides
qui assurent la connexion entre les domaines et constituent en même temps le fond
de la crevasse. Ils apparaissent sur la figure 14.2 comme trois brins à peu près
horizontaux au centre. Ces peptides de jonction sont aussi la charnière qui permet
aux deux domaines de se rabattre l’un sur l’autre comme les coquilles d’une
huître. En effet, alors que le système CO-NH est rigide, il y a des possibilités de
rotation autour du carbone situé entre NH et CO, 14.4.
14.2.2 Complexation des maltodextrines
La protéine de transport que nous venons de décrire complexe toute une famille de maltodextrines. Les paramètres thermodynamiques et cinétiques sont ras-