Glycoprotéines
221
Mancl-( 1-3)-Man-P-( 1-4)-GlcNAc
13.21
13.22
13.23
Figure 13.3 Conformations au point de ramification du cœur des glycosaminides des protéines A : GlcNAc ; B : Ma@( 1 4) ; C : Manx-( 1 -6) ; D : Mana-( 1 -3) ; E : GlcNAcP-(1 4).
Gal$ -( 1-4)-GlcNAc-p-( 1 -2)-Mana-( 1-6)
Min@-( 1 -4)-GlcNAc$ -( 1 -4)-GlcNAc
I
Gal-P-( 1-4)-GlcNAcQ -( 1-2)-Mana-( 1-3)
13.24
tion sur les fonctions alcool primaire introduit de la flexibilité, à cause des possibilités de rotation autour de la liaison C(5)-C(6). Ainsi le tétrasaccharide 13.22
(Fig. 13.3) qui représente le point de branchement du cœur des oligosaccharides
liés à l’asparagine, adopte-t-il la conformation esquissée, où l’on voit l’unité Mana-( 1-6) (C) se replier sur GlcNAc. Dans certains oligosaccharides, dits << bissectés », il y a une substitution supplémentaire sur O(4) du mannose central. Dans le
modèle 13.23, on observe que le résidu C se retourne alors vers le nouveau substituant GlcNAc (E).
On a pu préciser aux rayons X la structure solide complète d’une immunoglobuline IgG, (voir le paragraphe 15.2) cristallisée. Nous nous bornerons à
esquisser la topologie de l’ensemble constitué par les deux chaînes lourdes et les
deux molécules de décasaccharide 13.24 liées à un résidu asparagine que porte
chacune d’elles. La figure 13.4 montre que les décasaccharides se trouvent sur la
face interne du croissant formé par les deux chaînes lourdes et se font vis-à-vis,
mais sans contact. Le disque B représente le point de branchement, Man-0-
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