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Glycoconjugués
13.2.4 Problèmes conformationnels
Dans les protéines glycosaminides, l’oligosaccharide s’attache à une asparagine solidaire d’un résidu tripeptidique particulier, Asn-X-Ser (Thr). Mais tous les
enchaînements de ce type ne sont pas nécessairement glycosidés. I1 y a d’autres
conditions apparemment liées à la structure secondaire de la chaîne polypeptidique. En général, dans les protéines, celle-ci adopte une conformation préférée
où apparaissent des formes géométriques variées : hélices, plis, tournants,
épingles à cheveux et boucles. Les séquences de résidus d’amino-acides au voisinage des sites glycosylés sont le plus souvent celles que l’on observe dans certains
tournants des chaînes de protéine (Fig. 13.2) et les autres sont au voisinage des
boucles. Ce sont, en fait, des régions plus accessibles du polypeptide, ce qui pourait expliquer à la fois la glycosylation préférentielle et le rôle important de l’oligosaccharide, très exposé, en diverses circonstances. Ce que nous venons de dire
s’applique aussi aux protéines glycosides.
En ce qui concerne la conformation de l’oligo~accharide[~], qui a certainement
une importance capitale dans les problèmes de reconnaissance, un certain nombre
de phénomènes significatifs se manifestent. Les résultats proviennent de mesures
de RMN avec des techniques modernes perfectionnées, en particulier par la mesure de l’effet Overhauser, de calculs de modélisation et de la comparaison avec la
structure à l’état solide du trisaccharide 13.21. Les valeurs des angles dièdres y, qui caractérisent la liaison interglycosidique (voir le paragraphe 9.2) sont
conformes aux prédictions de la théorie de l’effet exoanomérique. La glycosidaO
Y21
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0-0-0-0-0
f
‘.sr
do-”-”
Jfo~:-o-o-o
\
P
0-0-0-0-0-0-0
145
Figure 13.2 Représentation partielle de la sous-unité 0 de i’hormonocorticogonadotropine,
glycosidée aux résidus acides aminés 121, 127, 132 et 138. D’après J. Montreuil, Adv.
Curbohydr Chem. Biochem., 37 (1980) 157-223 (publié avec l’aimable autorisation de
Academic Press).
Glycoconjugués
13.2.4 Problèmes conformationnels
Dans les protéines glycosaminides, l’oligosaccharide s’attache à une asparagine solidaire d’un résidu tripeptidique particulier, Asn-X-Ser (Thr). Mais tous les
enchaînements de ce type ne sont pas nécessairement glycosidés. I1 y a d’autres
conditions apparemment liées à la structure secondaire de la chaîne polypeptidique. En général, dans les protéines, celle-ci adopte une conformation préférée
où apparaissent des formes géométriques variées : hélices, plis, tournants,
épingles à cheveux et boucles. Les séquences de résidus d’amino-acides au voisinage des sites glycosylés sont le plus souvent celles que l’on observe dans certains
tournants des chaînes de protéine (Fig. 13.2) et les autres sont au voisinage des
boucles. Ce sont, en fait, des régions plus accessibles du polypeptide, ce qui pourait expliquer à la fois la glycosylation préférentielle et le rôle important de l’oligosaccharide, très exposé, en diverses circonstances. Ce que nous venons de dire
s’applique aussi aux protéines glycosides.
En ce qui concerne la conformation de l’oligo~accharide[~], qui a certainement
une importance capitale dans les problèmes de reconnaissance, un certain nombre
de phénomènes significatifs se manifestent. Les résultats proviennent de mesures
de RMN avec des techniques modernes perfectionnées, en particulier par la mesure de l’effet Overhauser, de calculs de modélisation et de la comparaison avec la
structure à l’état solide du trisaccharide 13.21. Les valeurs des angles dièdres y, qui caractérisent la liaison interglycosidique (voir le paragraphe 9.2) sont
conformes aux prédictions de la théorie de l’effet exoanomérique. La glycosidaO
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Figure 13.2 Représentation partielle de la sous-unité 0 de i’hormonocorticogonadotropine,
glycosidée aux résidus acides aminés 121, 127, 132 et 138. D’après J. Montreuil, Adv.
Curbohydr Chem. Biochem., 37 (1980) 157-223 (publié avec l’aimable autorisation de
Academic Press).