Glycoprotéines
217
.CO,
+
+
+
CH,OH
CH3
13.11
13.12
13.13
13.14
I
13.15
sont ceux qui dérivent de la L-sérine, 13.11, de la L-thréonine, 13.12, de la
L-hydroxylysine, 13.13, et de la L-hydroxyproline, 3.14. La formule 13.15 représente un type de jonction extraordinairement répandu, sur la L-sérine (R = H) ou
la L-thréonine (R = CH,). Dans certaines glycoprotéines, l’unité P-D-Gal est remplacée par P-D-GalNAc. A partir de ce disaccharide, des prolongements et des
ramifications conduisent à une très grande variété de structures. Pour les déterminer, il faut détacher l’oligosaccharide du polypeptide. L‘hydrolyse catalysée par
une enzyme protéolytique à large spécificité, la pronase, peut éventuellement libérer un glycopeptide, c’est-à-dire l’oligosaccharide encore lié à l’acide aminé de
jonction, mais parfois l’oligosaccharide exerce une fonction de protection contre
la protéolyse enzymatique. Le mode de clivage le plus caractéristique des glycosides des résidus L-sérine et L-thréonine est l’élimination p en milieu alcalin.
C’est une conséquence attendue de la labilité du proton a du carbonyle amidique,
qui est décroché par la base B (Fig. 13.1 .a). Malheureusement, on ne s’arrête pas
là. Le sucre dont la fonction réductrice a été libérée est en équilibre avec le tautomère aldéhydique, qui présente lui aussi un proton a acide, et il se produit une
nouvelle élimination p (Fig. 13.1.b), et ainsi de suite. C’est le (( pelage », que l’on
tâche d’éviter en opérant en présence de NaBH,, avec l’espoir que la réduction du
carbonyle aldéhydique sera plus rapide que l’élimination P.
La synthèse du disaccharide peptide correspondant à 13.15 pose le problème de
la glycosidation cis 1,2. On utilise le disaccharide activé à groupement azido non
participant 13.16, qui est condensé sur une sérine ou une thréonine protégée sur
l’azote et le carboxyle, avec le mélange promoteur AgC10,/Ag,C03. Pour rédui-
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sont ceux qui dérivent de la L-sérine, 13.11, de la L-thréonine, 13.12, de la
L-hydroxylysine, 13.13, et de la L-hydroxyproline, 3.14. La formule 13.15 représente un type de jonction extraordinairement répandu, sur la L-sérine (R = H) ou
la L-thréonine (R = CH,). Dans certaines glycoprotéines, l’unité P-D-Gal est remplacée par P-D-GalNAc. A partir de ce disaccharide, des prolongements et des
ramifications conduisent à une très grande variété de structures. Pour les déterminer, il faut détacher l’oligosaccharide du polypeptide. L‘hydrolyse catalysée par
une enzyme protéolytique à large spécificité, la pronase, peut éventuellement libérer un glycopeptide, c’est-à-dire l’oligosaccharide encore lié à l’acide aminé de
jonction, mais parfois l’oligosaccharide exerce une fonction de protection contre
la protéolyse enzymatique. Le mode de clivage le plus caractéristique des glycosides des résidus L-sérine et L-thréonine est l’élimination p en milieu alcalin.
C’est une conséquence attendue de la labilité du proton a du carbonyle amidique,
qui est décroché par la base B (Fig. 13.1 .a). Malheureusement, on ne s’arrête pas
là. Le sucre dont la fonction réductrice a été libérée est en équilibre avec le tautomère aldéhydique, qui présente lui aussi un proton a acide, et il se produit une
nouvelle élimination p (Fig. 13.1.b), et ainsi de suite. C’est le (( pelage », que l’on
tâche d’éviter en opérant en présence de NaBH,, avec l’espoir que la réduction du
carbonyle aldéhydique sera plus rapide que l’élimination P.
La synthèse du disaccharide peptide correspondant à 13.15 pose le problème de
la glycosidation cis 1,2. On utilise le disaccharide activé à groupement azido non
participant 13.16, qui est condensé sur une sérine ou une thréonine protégée sur
l’azote et le carboxyle, avec le mélange promoteur AgC10,/Ag,C03. Pour rédui-