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Glycoconjugués
Gala-( 1 -6)-Gal- p-( 1-0- H,
’i
(TOC0”
Gal-$-( 1 -O-CH,
I
CHOCOR
CH,OCOR
CH,OCOR
1 3 . 9
13.10
13.2 GLYCOPROTÉINES[3]
13.2.1 Généralités
On appelle glycoprotéines des protéines liées de façon convalente à des oligosaccharides. I1 y a un grand nombre de preuves que ces branchements oligosaccharidiques sont à l’origine de propriétés biologiques importantes ; le lecteur en
trouvera de nombreux exemples dans les chapitres suivants. Les glycoprotéines
sont omniprésentes dans le monde vivant, soit comme composés solubles, soit
liées aux parois cellulaires, soit intérieures aux cellules, soit dans les fluides extracellulaires. Pour leur extraction et leur purification, on utilise les méthodes de la
chimie des protéines, mais la présence des sucres permet d’utiliser un outil supplémentaire d’une grande puissance, la chromatographie d’affinité sur une lectine
immobilisée. Les lectines (voir le chapitre 15) sont des protéines, animales ou
végétales, mais facilement accessibles lorsqu’elles viennent du règne végétal, qui
se combinent réversiblement à des monosaccharides ou à des séquences d’oligosaccharides. A chacune correspond un ligand sucre spécifique. Une colonne de
lectine immobilisée retient spécifiquement la glycoprotéine à laquelle est attaché
ce ligand. Célution a lieu avec une solution du ligand spécifique (une petite molécule) qui déplace la glycoprotéine des sites de reconnaissance de la lectine.
Six sucres participent à l’architecture des oligosaccharides des protéines animales totalement élaborées : galactose, mannose, N-acétylglucosamine N-acétylgalactosamine et acide sialique, de la série D, et fucose, de la série L, tous sous
forme pyranosique. I1 y a deux types principaux de jonction au polypeptide, qui
peuvent d’ailleurs parfois coexister dans la même glycoprotéine. Dans tous les
cas, on cherche à séparer l’oligosaccharide aussi peu dégradé que possible et on
analyse sa séquence par les méthodes exposées au chapitre 9. La séquence contiguë à la jonction s’appelle le << cœur B de l’oligosaccharide. Le concept de cœur13]
trouve sa justification dans l’observation qu’il n’y a qu’un très petit nombre de
cœurs. Chacun se présente comme un << invariant >> au sein d’une grande multiplicité de formes.
13.2.2 Protéines glycosides
L‘oligosaccharide est engagé à son extrémité << réductrice >> dans une liaison
glycosidique avec un des résidus à chaîne latérale hydroxylée du polypeptide. Ce
Glycoconjugués
Gala-( 1 -6)-Gal- p-( 1-0- H,
’i
(TOC0”
Gal-$-( 1 -O-CH,
I
CHOCOR
CH,OCOR
CH,OCOR
1 3 . 9
13.10
13.2 GLYCOPROTÉINES[3]
13.2.1 Généralités
On appelle glycoprotéines des protéines liées de façon convalente à des oligosaccharides. I1 y a un grand nombre de preuves que ces branchements oligosaccharidiques sont à l’origine de propriétés biologiques importantes ; le lecteur en
trouvera de nombreux exemples dans les chapitres suivants. Les glycoprotéines
sont omniprésentes dans le monde vivant, soit comme composés solubles, soit
liées aux parois cellulaires, soit intérieures aux cellules, soit dans les fluides extracellulaires. Pour leur extraction et leur purification, on utilise les méthodes de la
chimie des protéines, mais la présence des sucres permet d’utiliser un outil supplémentaire d’une grande puissance, la chromatographie d’affinité sur une lectine
immobilisée. Les lectines (voir le chapitre 15) sont des protéines, animales ou
végétales, mais facilement accessibles lorsqu’elles viennent du règne végétal, qui
se combinent réversiblement à des monosaccharides ou à des séquences d’oligosaccharides. A chacune correspond un ligand sucre spécifique. Une colonne de
lectine immobilisée retient spécifiquement la glycoprotéine à laquelle est attaché
ce ligand. Célution a lieu avec une solution du ligand spécifique (une petite molécule) qui déplace la glycoprotéine des sites de reconnaissance de la lectine.
Six sucres participent à l’architecture des oligosaccharides des protéines animales totalement élaborées : galactose, mannose, N-acétylglucosamine N-acétylgalactosamine et acide sialique, de la série D, et fucose, de la série L, tous sous
forme pyranosique. I1 y a deux types principaux de jonction au polypeptide, qui
peuvent d’ailleurs parfois coexister dans la même glycoprotéine. Dans tous les
cas, on cherche à séparer l’oligosaccharide aussi peu dégradé que possible et on
analyse sa séquence par les méthodes exposées au chapitre 9. La séquence contiguë à la jonction s’appelle le << cœur B de l’oligosaccharide. Le concept de cœur13]
trouve sa justification dans l’observation qu’il n’y a qu’un très petit nombre de
cœurs. Chacun se présente comme un << invariant >> au sein d’une grande multiplicité de formes.
13.2.2 Protéines glycosides
L‘oligosaccharide est engagé à son extrémité << réductrice >> dans une liaison
glycosidique avec un des résidus à chaîne latérale hydroxylée du polypeptide. Ce