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Toxicologie nucléaire environnementale et humaine
sm face exteine grâce à la sécrétion d’une protéine phosphorylée riche en aspartate et glutamate. Là encore, le cation est coordonné par les phosphates et les
groupements carboxyliques de la protéine (Pollmann et al., 2006). Chez Mycobacterium phlei il a été démontré que l’uranyle inhibait l’entrée du calcium parle
système antiport ATPasique calcium/proton. La réduction de U(VI) en U(IV)par
1 inteimédiaiie du cytochrome c3 (JDesulfovibrio desulfuricans) ou par les cytochromes c OmcA et OmcB (Shewanella oneidensis) permet de précipiter le métal
sous une forme non oxydante (Payne et al., 2004; Borloo et al., 2007). La précipitation d’U(VI) sous forme d’U-phosphate insoluble est réalisée par des phosphatases endogènes chez Arthrobacter, Bacillus, Deinococcus, Pseudomonas et
Rhanella sp (Martinez et al., 2007). Des mécanismes de réduction sont également
mis en place poui les Clostridia et Geobacter sp. Un mécanisme particulier a été
décrit concernant la S adenosylméthionine synthase (chez Escherichia colî) qui
catalyse la formation de l’adenosylméthionine à partir de L-méthionine et d’ATP.
on activité nécessite la présence de deux cations divalents et d’un cation monova ent dans chaque site actif de la protéine. Il a été démontré que l’ion uranylese
1^^Ll site actif de 1 enzyme et inhibe son activité en interférant avec la liaison de
1ATP (McQueney et al., 1995).
3.1.2. Plantes
Chez les plantes, 1 induction des phytochélatines en réponse à l’uranyle n’a pas
e mise en évidence. La paitie foliaire de Phaesolus vulgaris semble peu affectée
par la presence d’uranyle même à des concentrations élevées (1 mM) et seule
a concentration racinaire augmente (Vandenhove et al., 2006). On constate un
s e type oxydatif associé à une modification de l’équilibre redox des cellules
acinaires et la modulation de l’activité de certaines enzymes comme la GSH.
egnte e, ADN racinaire n est atteinte que pour des fortes concentrations
tin
° a ecie"e moléculaire, une étude récente a démontré une forte inhibi(An U ren e?ent deS centres Photo-activables du photosystème II par l’uranyle
(Ananyev et al., 1999).
J
3.1.3. Animaux/Homme
laire?h'7™CtS
'7ranyle Ont été étudiés à >’aide de différentes lignées cello- \
Ces étndpc m^S et 6 ce"u'es Pælevées sur les organes d’animaux intoxiqués. ;
la cellule et°n
de définir les voies d’entrée du métal, son devenir dans
cellulaire? ™
68 F.des ont m°ntré que les phospholipides des membranes
rise leur inter'
Un æ 6 'onophores sont négativement chargés, ce qui favo- g
déjà démontré^
cat’ons comme UO22+. Quelques travaux avaient ।
bicouches linid^ ° COmplexe neutre d’acétate d’uranyle pouvait pénétrer des j
les phosnhaLsTei S
deS comPlexes (2:1) se formaient entre l’uranyle et i
fortement avec if3 P °Sphatidyl
(Ting-Beal, 1980). UO/ interagit î
phatidylcholine
ttrJy’U «7"'mxU'
phosPhatidy| sérine-le dipalmitoylph®- J
groupement r>h g oupement phosphate semble compter le métal. Il en résulte une altération >
Toxicologie nucléaire environnementale et humaine
sm face exteine grâce à la sécrétion d’une protéine phosphorylée riche en aspartate et glutamate. Là encore, le cation est coordonné par les phosphates et les
groupements carboxyliques de la protéine (Pollmann et al., 2006). Chez Mycobacterium phlei il a été démontré que l’uranyle inhibait l’entrée du calcium parle
système antiport ATPasique calcium/proton. La réduction de U(VI) en U(IV)par
1 inteimédiaiie du cytochrome c3 (JDesulfovibrio desulfuricans) ou par les cytochromes c OmcA et OmcB (Shewanella oneidensis) permet de précipiter le métal
sous une forme non oxydante (Payne et al., 2004; Borloo et al., 2007). La précipitation d’U(VI) sous forme d’U-phosphate insoluble est réalisée par des phosphatases endogènes chez Arthrobacter, Bacillus, Deinococcus, Pseudomonas et
Rhanella sp (Martinez et al., 2007). Des mécanismes de réduction sont également
mis en place poui les Clostridia et Geobacter sp. Un mécanisme particulier a été
décrit concernant la S adenosylméthionine synthase (chez Escherichia colî) qui
catalyse la formation de l’adenosylméthionine à partir de L-méthionine et d’ATP.
on activité nécessite la présence de deux cations divalents et d’un cation monova ent dans chaque site actif de la protéine. Il a été démontré que l’ion uranylese
1^^Ll site actif de 1 enzyme et inhibe son activité en interférant avec la liaison de
1ATP (McQueney et al., 1995).
3.1.2. Plantes
Chez les plantes, 1 induction des phytochélatines en réponse à l’uranyle n’a pas
e mise en évidence. La paitie foliaire de Phaesolus vulgaris semble peu affectée
par la presence d’uranyle même à des concentrations élevées (1 mM) et seule
a concentration racinaire augmente (Vandenhove et al., 2006). On constate un
s e type oxydatif associé à une modification de l’équilibre redox des cellules
acinaires et la modulation de l’activité de certaines enzymes comme la GSH.
egnte e, ADN racinaire n est atteinte que pour des fortes concentrations
tin
° a ecie"e moléculaire, une étude récente a démontré une forte inhibi(An U ren e?ent deS centres Photo-activables du photosystème II par l’uranyle
(Ananyev et al., 1999).
J
3.1.3. Animaux/Homme
laire?h'7™CtS
'7ranyle Ont été étudiés à >’aide de différentes lignées cello- \
Ces étndpc m^S et 6 ce"u'es Pælevées sur les organes d’animaux intoxiqués. ;
la cellule et°n
de définir les voies d’entrée du métal, son devenir dans
cellulaire? ™
68 F.des ont m°ntré que les phospholipides des membranes
rise leur inter'
Un æ 6 'onophores sont négativement chargés, ce qui favo- g
déjà démontré^
cat’ons comme UO22+. Quelques travaux avaient ।
bicouches linid^ ° COmplexe neutre d’acétate d’uranyle pouvait pénétrer des j
les phosnhaLsTei S
deS comPlexes (2:1) se formaient entre l’uranyle et i
fortement avec if3 P °Sphatidyl
(Ting-Beal, 1980). UO/ interagit î
phatidylcholine
ttrJy’U «7"'mxU'
phosPhatidy| sérine-le dipalmitoylph®- J
groupement r>h g oupement phosphate semble compter le métal. Il en résulte une altération >