Biologie structurale des interactions entre protéines et éléments d’intérêt
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PDB
Première sphère
de coordination
Deuxième sphère
de coordination
Remarques
3DGC
1 TYR
1 ASP
Site simple
2 GLU
1 LYS
Site simple
1 ASP, 1 GLU
1 GLU, 1 ARG, 1 LYS
Contact cristallin
1 ASP
1 GLU
Même ASP dans
un site simple
avec variation de
géométrie
-
1 ASP C-TER, (2 ARG)
Près d’un contact
cristallin
1 ASP, 2 GLU, 1 A RG
1 GLN
Contact cristallin.
1 ASP N-TER
1 GLU
Près d’un contact
cristallin
1 ASP, 1 GLU, acetates
2 HIS, 1 ARG
Contact cristallin
1 ASP, 1 ARG
1 GLU
Site simple
2 GLU
1 LYS, 1 GLN
Site simple
2 GLU, 1 ASP
Contact ligand
récepteur
1UYJ
3 GLU
2 ARG, 1 LYS, 1 TYR
Contact cristallin
1 GLU
1 LYS
Site simple
1 GLU
1 GLU, 2 TYR, 2 LYS
Contact cristallin
2 GLU
Contact cristallin
1 GLU, 1 LYS
1 LYS, 1 TYR
Contact cristallin
3-fold
Aucune interaction moins
de 3,2 Â
(2 LYS, 1 ARG, 1 TYR, 1
GLU)
Aucune interaction
dominante
de la présence du métal dans la protéine, soit par une interaction directe, soit sans
„ c°ntact direct.
ç
Les etudes moléculaires décrivant les mécanismes de toxicité métallique sont
8 lestæintes. Un premier mode est illustré par les protéines à doigt de zinc, dont l’in| fraction avec l’ADN est inhibée in vitro, par substitution du zinc par le cadmium
f ou le cobalt (Hartwig, 2001). Dans le cas de la metallo-p-lactamase, le mercure
g entre en compétition avec le cofacteur métallique physiologique (zinc ou cadmium)
। (Concha et al., 1997) provoquant une perte d’activité enzymatique alors que la
| struchire de la protéine reste inchangée. Une étude récente de la protéine réactive C
o. (CRP) démontre la compétition entre le calcium et l’uranyl pour son site métallique.
।
a substitution du calcium par l’uranium a été prédite par un algorithme tenant
| p01T1Pte des propriétés géométriques et physico-chimiques de 1 environnement de
J ion uranyle au sein de protéines et permettant de le localiser dans des structures
Présentes de la Protein DataBank (Pible et al., 2006). Parmi les sites putatifs identi-