Transport membranaire des métaux et métalloïdes
71
© L a v o is ie r
- La
p h o to c o p ie non
a u to ris é e est un
délit
de nombreux organes tels que les reins, le foie ou l’intestin. Dans les entérocytes,
NRAMP2 constituerait la principale voie d’entrée du fer dans la cellule.
2.5. Transporteurs de type CDF
Les transporteurs CDF {cation diffusion facilitator) sont présents à tous les
niveaux phylogéniques (Paulsen et Saier, 1997 ; Montanini et al., 2007). Chez les
mammifères, ils sont regroupés dans la famille des transporteurs SLC30 (Palmiter
et Huang, 2004; Sekler et al., 2007) tandis que chez les plantes, ils sont communément appelés transporteurs MTP {metal tolerance protein) (Hall et Williams,
2003). La plupart des transporteurs CDF consiste en un domaine membranaire
de six hélices a au sein desquelles l’on trouve parfois entre la quatrième et la
cinquième hélice, une boucle cytoplasmique riche en histidines. Certains transporteurs CDF peuvent aussi présenter des régions riches en histidines à leurs
extrémités N- ou C-terminales. En 2007, a été résolue avec la protéine bactérienne
Yiip, la première structure tridimensionnelle d’un transporteur CDF. Yiip apparaît
ainsi comme un homo-dimère contenant quatre atomes de Zn par monomère (Lu
et Fu, 2007). Contrairement aux transporteurs ZIP qui importent le métal probablement par un mécanisme de symport, les transporteurs CDF exportent le métal
par un mécanisme d’antiport dont le contre-ion est généralement un proton mais
peut être aussi un ion potassium (Haney et al., 2005).
Les transporteurs CDF sont, avec les transporteurs ZIP, des acteurs importants de l’homéostasie du zinc dans la cellule (Eide, 2006). Ils peuvent cependant
transporter le Cd2+ ou le Co2+ comme montré pour les protéines bactériennes
ZitB (Chao et Fu, 2004), Yiip (Wei et Fu, 2005) et CzcD (Guffanti et al., 2002).
Chez S. cerevisiae, les transporteurs CDF, Zrclp {zinc resistance conferring) et
Cotip {cobalt tolerance) sont décrits comme des transporteurs vacuolaires de
zinc (Eide, 2006) mais sont aussi capables de transporter respectivement Cd2+
(Kamizono et al., 1989) et Co2+ (Conklin et al., 1992). Quant à Msc2p, dont l’architecture protéique diffère notablement de celle de la plupart des transporteurs
CDF, il serait impliqué dans l’approvisionnement en zinc du réticulum endoplasmique et de l’appareil de Golgi (Ellis et al., 2004). Chez les plantes, le premier
transporteur CDF identifié fut ZAT (AtMTPl) chez A. thaliana. Responsable de
l’import de zinc dans la vacuole, ZAT est un acteur important de l’homéostasie du
zinc dans la cellule végétale (Hall et Williams, 2003). Chez les plantes, certains
transporteurs CDF peuvent convoyer le Cd2+ ou le Co2+ comme d’AtMTP3 chez
A. thaliana (Arrivault et al., 2006) et TgMTPl chez la plante hyperaccumulatrice
de métaux T. goesingense (Persans et al., 2001). Chez les mammifères, les transporteurs CDF (encore appelés ZnT) expulsent le zinc à l’extérieur de la cellule ou
le concentrent au niveau de compartiments intracellulaires comme l’appareil de
Golgi ou le lysosome (Sekler et al., 2007). ZnT8, exprimé uniquement au niveau
des cellules P-pancréatiques, joue un rôle essentiel dans la sécrétion d’insuline.
ZnTl est essentiel au développement embryonnaire et pourrait être une des cibles
de l’action tératogène du Cd2+ (Fernandez et al., 2007).
71
© L a v o is ie r
- La
p h o to c o p ie non
a u to ris é e est un
délit
de nombreux organes tels que les reins, le foie ou l’intestin. Dans les entérocytes,
NRAMP2 constituerait la principale voie d’entrée du fer dans la cellule.
2.5. Transporteurs de type CDF
Les transporteurs CDF {cation diffusion facilitator) sont présents à tous les
niveaux phylogéniques (Paulsen et Saier, 1997 ; Montanini et al., 2007). Chez les
mammifères, ils sont regroupés dans la famille des transporteurs SLC30 (Palmiter
et Huang, 2004; Sekler et al., 2007) tandis que chez les plantes, ils sont communément appelés transporteurs MTP {metal tolerance protein) (Hall et Williams,
2003). La plupart des transporteurs CDF consiste en un domaine membranaire
de six hélices a au sein desquelles l’on trouve parfois entre la quatrième et la
cinquième hélice, une boucle cytoplasmique riche en histidines. Certains transporteurs CDF peuvent aussi présenter des régions riches en histidines à leurs
extrémités N- ou C-terminales. En 2007, a été résolue avec la protéine bactérienne
Yiip, la première structure tridimensionnelle d’un transporteur CDF. Yiip apparaît
ainsi comme un homo-dimère contenant quatre atomes de Zn par monomère (Lu
et Fu, 2007). Contrairement aux transporteurs ZIP qui importent le métal probablement par un mécanisme de symport, les transporteurs CDF exportent le métal
par un mécanisme d’antiport dont le contre-ion est généralement un proton mais
peut être aussi un ion potassium (Haney et al., 2005).
Les transporteurs CDF sont, avec les transporteurs ZIP, des acteurs importants de l’homéostasie du zinc dans la cellule (Eide, 2006). Ils peuvent cependant
transporter le Cd2+ ou le Co2+ comme montré pour les protéines bactériennes
ZitB (Chao et Fu, 2004), Yiip (Wei et Fu, 2005) et CzcD (Guffanti et al., 2002).
Chez S. cerevisiae, les transporteurs CDF, Zrclp {zinc resistance conferring) et
Cotip {cobalt tolerance) sont décrits comme des transporteurs vacuolaires de
zinc (Eide, 2006) mais sont aussi capables de transporter respectivement Cd2+
(Kamizono et al., 1989) et Co2+ (Conklin et al., 1992). Quant à Msc2p, dont l’architecture protéique diffère notablement de celle de la plupart des transporteurs
CDF, il serait impliqué dans l’approvisionnement en zinc du réticulum endoplasmique et de l’appareil de Golgi (Ellis et al., 2004). Chez les plantes, le premier
transporteur CDF identifié fut ZAT (AtMTPl) chez A. thaliana. Responsable de
l’import de zinc dans la vacuole, ZAT est un acteur important de l’homéostasie du
zinc dans la cellule végétale (Hall et Williams, 2003). Chez les plantes, certains
transporteurs CDF peuvent convoyer le Cd2+ ou le Co2+ comme d’AtMTP3 chez
A. thaliana (Arrivault et al., 2006) et TgMTPl chez la plante hyperaccumulatrice
de métaux T. goesingense (Persans et al., 2001). Chez les mammifères, les transporteurs CDF (encore appelés ZnT) expulsent le zinc à l’extérieur de la cellule ou
le concentrent au niveau de compartiments intracellulaires comme l’appareil de
Golgi ou le lysosome (Sekler et al., 2007). ZnT8, exprimé uniquement au niveau
des cellules P-pancréatiques, joue un rôle essentiel dans la sécrétion d’insuline.
ZnTl est essentiel au développement embryonnaire et pourrait être une des cibles
de l’action tératogène du Cd2+ (Fernandez et al., 2007).