Rappels sur les glucides, les lipides et les protéines
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(3) □ La structure secondaire est aussi affectée.
(4) □ La perte de la structure s’accompagne obligatoirement
de la perte de la fonction biologique.
(5) □ L’hydrolyse (ménagée ou pas) conduit à la rupture des
liaisons peptidiques, ce qui n’est en aucune manière le
cas dans la dénaturation.
20.
(1) ■ Le site actif reconnaît d’abord, pour des raisons stériques, un ou plusieurs substrats ou familles de substrats
et catalyse ensuite la réaction chimique.
(2) □ Les équilibres ne sont pas modifiés mais les vitesses de
réaction sont accélérées.
(3) □ Chaque enzyme a un site actif et une spécificité propres,
et le milieu influe essentiellement sur la vitesse de réaction.
(4) □ Les activités enzymatiques sont sensibles au pH du
milieu qui influe directement sur la structure de la protéine et donc sur l’efficacité du site actif (il ne faut pas
oublier que le milieu peut aussi influer sur les substrats
réactionnels) ; une réaction enzymatique présente le
plus souvent un optimum de pH.
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(3) □ La structure secondaire est aussi affectée.
(4) □ La perte de la structure s’accompagne obligatoirement
de la perte de la fonction biologique.
(5) □ L’hydrolyse (ménagée ou pas) conduit à la rupture des
liaisons peptidiques, ce qui n’est en aucune manière le
cas dans la dénaturation.
20.
(1) ■ Le site actif reconnaît d’abord, pour des raisons stériques, un ou plusieurs substrats ou familles de substrats
et catalyse ensuite la réaction chimique.
(2) □ Les équilibres ne sont pas modifiés mais les vitesses de
réaction sont accélérées.
(3) □ Chaque enzyme a un site actif et une spécificité propres,
et le milieu influe essentiellement sur la vitesse de réaction.
(4) □ Les activités enzymatiques sont sensibles au pH du
milieu qui influe directement sur la structure de la protéine et donc sur l’efficacité du site actif (il ne faut pas
oublier que le milieu peut aussi influer sur les substrats
réactionnels) ; une réaction enzymatique présente le
plus souvent un optimum de pH.