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Résultats du QCM n° 1
17.
(1) □ Voir plus haut, les feuillets p participent aussi à la structure tertiaire.
(2) ■ La forme globulaire ou fibreuse des protéines est essentielle pour leur permettre de jouer leur rôle catalytique
ou structural.
(3) □ De nombreuses liaisons interviennent dans la stabilisation de la structure tertiaire :
- liaisons fortes, covalentes (ponts S-S) ;
- liaisons faibles : interactions hydrophobes (isoleucine
et leucine, valine et phénylalanine...), liaisons hydrogènes (acide glutamique et sérine), liaisons ioniques
(acide aspartique et lysine) et liaisons de type Van der
Waals.
(4) □ L’ordre des acides aminés détermine directement la
façon dont s’organisent les structures secondaire et tertiaire puisque ce sont leurs interactions qui en sont responsables.
18.
( 1 ) ■ On peut choisir comme exemples typiques des deux cas :
la phosphatase alcaline avec deux sous-unités identiques
et l’hémoglobine avec deux types de sous-unités différentes, 2 a et 2 p.
(2) □ La plupart du temps, ce sont des liaisons faibles seules
qui interviennent (mais on peut aussi trouver des ponts
disulfures : immunoglobines).
(3) ■ Voir la réponse sur les coenzymes et les cofacteurs
minéraux. Il s'agit des coenzymes qui sont de petites
molécules organiques, ou bien des cofacteurs minéraux.
Par exemple, dans l'hémoglobine, on trouve quatre
hèmes contenant chacun un atome de fer (un pour
chaque molécule de globine).
19.
(1) ■ La modification et la destruction des structures natives
secondaire, tertiaire et quaternaire est la plupart du
temps totalement irréversible mais on connaît des cas
(ARNasc) où. dans certaines conditions expérimentales,
le phénomène est réversible.
(2) Il faut réduire les ponts disulfures avant de dénaturer.
Résultats du QCM n° 1
17.
(1) □ Voir plus haut, les feuillets p participent aussi à la structure tertiaire.
(2) ■ La forme globulaire ou fibreuse des protéines est essentielle pour leur permettre de jouer leur rôle catalytique
ou structural.
(3) □ De nombreuses liaisons interviennent dans la stabilisation de la structure tertiaire :
- liaisons fortes, covalentes (ponts S-S) ;
- liaisons faibles : interactions hydrophobes (isoleucine
et leucine, valine et phénylalanine...), liaisons hydrogènes (acide glutamique et sérine), liaisons ioniques
(acide aspartique et lysine) et liaisons de type Van der
Waals.
(4) □ L’ordre des acides aminés détermine directement la
façon dont s’organisent les structures secondaire et tertiaire puisque ce sont leurs interactions qui en sont responsables.
18.
( 1 ) ■ On peut choisir comme exemples typiques des deux cas :
la phosphatase alcaline avec deux sous-unités identiques
et l’hémoglobine avec deux types de sous-unités différentes, 2 a et 2 p.
(2) □ La plupart du temps, ce sont des liaisons faibles seules
qui interviennent (mais on peut aussi trouver des ponts
disulfures : immunoglobines).
(3) ■ Voir la réponse sur les coenzymes et les cofacteurs
minéraux. Il s'agit des coenzymes qui sont de petites
molécules organiques, ou bien des cofacteurs minéraux.
Par exemple, dans l'hémoglobine, on trouve quatre
hèmes contenant chacun un atome de fer (un pour
chaque molécule de globine).
19.
(1) ■ La modification et la destruction des structures natives
secondaire, tertiaire et quaternaire est la plupart du
temps totalement irréversible mais on connaît des cas
(ARNasc) où. dans certaines conditions expérimentales,
le phénomène est réversible.
(2) Il faut réduire les ponts disulfures avant de dénaturer.