Rappels sur les glucides, les lipides et les protéines
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(3) □ Elle peut contenir du soufre (méthionine et cystéine).
(4) □ Certaines sont chargées positivement comme la lysine,
l’arginine et l’histidine, d’autres négativement comme
l’acide glutamique et l’acide aspartique.
(5) □ La chaîne latérale de la sérine possède une fonction
alcool et celle de l’arginine porte une fonction amine.
14.
(1) ■ Elle s’établit entre le COOH d’un acide aminé et le NH,
d’un autre pour donner —CO—NH—.
(2) □ C’est une liaison covalente.
(3) □ Cette liaison ne peut être rompue que par une hydrolyse
(dans des conditions chimiques sévères).
(4) ■ L’ensemble des 4 atomes -CONH- est dans un même
plan rigide qui change d’une liaison à la suivante.
15.
(1) ■ Voir plus haut (question n° 14).
(2) □ Voir plus haut (question n° 11); le nombre et l'enchaînement des acides aminés est spécifique de chaque protéine
(démontré par Sanger et coll, en 1953 sur l'insuline).
(3) ■ Constitue la structure primaire d'une protéine, premier
niveau d’organisation d’une chaîne polypeptidique.
(4) □ Dans la représentation conventionnelle, le premier
acide aminé (écrit à gauche et numéroté 1) porte sa
fonction amine libre.
16.
(1) □ Le repliement n’est pas aléatoire mais au contraire très
ordonné.
(2) ■ Ces deux structures organisent la chaîne polypeptidique
dans l’espace.
(3) □ Dans la plupart des protéines, il existe une structure tertiaire qui reprend dans l’espace divers domaines en
hélice a et en feuillet p.
(4) B Les liaisons hydrogène (...) qui stabilisent ces structures
s’établissent entre les groupements CO et NH de la façon
suivante : -CO... HN- où les quatre atomes sont alignés.
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(3) □ Elle peut contenir du soufre (méthionine et cystéine).
(4) □ Certaines sont chargées positivement comme la lysine,
l’arginine et l’histidine, d’autres négativement comme
l’acide glutamique et l’acide aspartique.
(5) □ La chaîne latérale de la sérine possède une fonction
alcool et celle de l’arginine porte une fonction amine.
14.
(1) ■ Elle s’établit entre le COOH d’un acide aminé et le NH,
d’un autre pour donner —CO—NH—.
(2) □ C’est une liaison covalente.
(3) □ Cette liaison ne peut être rompue que par une hydrolyse
(dans des conditions chimiques sévères).
(4) ■ L’ensemble des 4 atomes -CONH- est dans un même
plan rigide qui change d’une liaison à la suivante.
15.
(1) ■ Voir plus haut (question n° 14).
(2) □ Voir plus haut (question n° 11); le nombre et l'enchaînement des acides aminés est spécifique de chaque protéine
(démontré par Sanger et coll, en 1953 sur l'insuline).
(3) ■ Constitue la structure primaire d'une protéine, premier
niveau d’organisation d’une chaîne polypeptidique.
(4) □ Dans la représentation conventionnelle, le premier
acide aminé (écrit à gauche et numéroté 1) porte sa
fonction amine libre.
16.
(1) □ Le repliement n’est pas aléatoire mais au contraire très
ordonné.
(2) ■ Ces deux structures organisent la chaîne polypeptidique
dans l’espace.
(3) □ Dans la plupart des protéines, il existe une structure tertiaire qui reprend dans l’espace divers domaines en
hélice a et en feuillet p.
(4) B Les liaisons hydrogène (...) qui stabilisent ces structures
s’établissent entre les groupements CO et NH de la façon
suivante : -CO... HN- où les quatre atomes sont alignés.