REVUE BIBLIOGRAPHIQUE
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Elles sont essentiellement d’origine chromosomique et sont observées chez certaines bactéries
de l’environnement dont les phénotypes de résistance sont fort complexes (Zhiyong et al.,
2003 in Philippon et Arlet, 2005). Si la béta-lactamase de Stenotrophomonas maltophilia
(L1) a été identifiée la première, d’autres gènes de métallo-béta-lactamases ont été découverts
chez Burkholderia cepacia (blaB), Aeromonas hydrophila (CphA), Klebsiella et Escherichia
coli (IMP-2) (Bush et al., 1995, Philippon et Arlet, 2005). Cependant des études récentes ont
rapporté une localisation plasmidique de ces enzymes, d’abord chez Pseudomonas aeruginosa
et Acinetobacter baumanii, puis ensuite chez les entérobactéries et d’autres bacilles à Gram
négatif tel que Pseudomonas putida.
II.5.4.3. Classe C
Dans la classe C, on retrouve les céphalosporinases qui hydrolysent préférentiellement les
céphalosporines dont les céphamycines, mais aussi les pénicillines et qui résistent à l’action de
l’acide clavulanique et du sulbactam ; toutefois certaines sont faiblement inhibées par le
tazobactam (Doi et al., 2004). Ce sont des enzymes retrouvées chez les bactéries à Gram
négatif (Berche et al., 1988 ; Philippon et al., 2002).
Les céphalosporinases, codées par le gène chromosomique AmpC, sont généralement
inductibles et peuvent devenir constitutive. Le caractère inductible est décrit chez de
nombreuses espèces d’entérobactéries (Enterobacter cloacae, Enterobacter. aerogenes,
Citrobacter freundii, Serratia marcescens, Morganella morganii, Providencia, Haffnia alvei,
Pseudomonas aeruginosa) ; il est défini par le fait que la synthèse des béta-lactamases est
augmentée temporairement en présence d’une béta-lactamine inductrice (Céfoxitine ou
Imipénème) et disparaît avec l’arrêt de l’exposition (Mainardi et al., 1996 ; Cavallo et al.,
2004). Par contre, les céphalosporinases constitutives sont exprimé à très bas niveau chez E.
coli ou Shigella spp. De ce fait, elles ne contribuent pas de façon significative à la résistance
aux béta-lactamines chez ces espèces ; les souches restent sensibles aux aminopénicillines et
aux céphalosporines de première, deuxième et troisième génération, l’aztréonam et
l’imipénème (Vedel, 1997 ; Cavallo et al., 2004).
Depuis une vingtaine d’années, on a décrit la production de céphalosporinases plasmidiques
chez Klebsiella pneumoniae (CMY-1 en Corée et MIR-1 en Amérique) et d’autres
entérobactéries. On note actuellement 43 allèle de CMY, 7 variétés de FOX, 4 variétés de
ACC, LAT et MIR, 3 variétés de ACT et MOX et 2 variétés de DHA (Jacoby, 2009).
II.5.4.4. Classe D
Cette classe regroupe les oxacillinases (OXA ; Oxacillin Hydrolysing Abilities) identifiées
principalement chez les entérobactéries et P. aeruginosa (Bush et al., 1995 ; Naas et
Nordmann, 1999). Elles ont été fonctionnellement décrites comme des pénicillinases capables
d'hydrolyser l'oxacilline et la cloxacilline (Bush, 1988). Ces enzymes sont plus ou moins
résistantes à l’action de l’acide clavulanique et l’EDTA (Bush et Sykes, 1987), mais sont
bien inhibées par le tazobactam (Livermore, 1995). Certaines oxacillinases peuvent être
inhibées in vitro par les ions Cl
- (Naas et Nordmann, 1999).
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Elles sont essentiellement d’origine chromosomique et sont observées chez certaines bactéries
de l’environnement dont les phénotypes de résistance sont fort complexes (Zhiyong et al.,
2003 in Philippon et Arlet, 2005). Si la béta-lactamase de Stenotrophomonas maltophilia
(L1) a été identifiée la première, d’autres gènes de métallo-béta-lactamases ont été découverts
chez Burkholderia cepacia (blaB), Aeromonas hydrophila (CphA), Klebsiella et Escherichia
coli (IMP-2) (Bush et al., 1995, Philippon et Arlet, 2005). Cependant des études récentes ont
rapporté une localisation plasmidique de ces enzymes, d’abord chez Pseudomonas aeruginosa
et Acinetobacter baumanii, puis ensuite chez les entérobactéries et d’autres bacilles à Gram
négatif tel que Pseudomonas putida.
II.5.4.3. Classe C
Dans la classe C, on retrouve les céphalosporinases qui hydrolysent préférentiellement les
céphalosporines dont les céphamycines, mais aussi les pénicillines et qui résistent à l’action de
l’acide clavulanique et du sulbactam ; toutefois certaines sont faiblement inhibées par le
tazobactam (Doi et al., 2004). Ce sont des enzymes retrouvées chez les bactéries à Gram
négatif (Berche et al., 1988 ; Philippon et al., 2002).
Les céphalosporinases, codées par le gène chromosomique AmpC, sont généralement
inductibles et peuvent devenir constitutive. Le caractère inductible est décrit chez de
nombreuses espèces d’entérobactéries (Enterobacter cloacae, Enterobacter. aerogenes,
Citrobacter freundii, Serratia marcescens, Morganella morganii, Providencia, Haffnia alvei,
Pseudomonas aeruginosa) ; il est défini par le fait que la synthèse des béta-lactamases est
augmentée temporairement en présence d’une béta-lactamine inductrice (Céfoxitine ou
Imipénème) et disparaît avec l’arrêt de l’exposition (Mainardi et al., 1996 ; Cavallo et al.,
2004). Par contre, les céphalosporinases constitutives sont exprimé à très bas niveau chez E.
coli ou Shigella spp. De ce fait, elles ne contribuent pas de façon significative à la résistance
aux béta-lactamines chez ces espèces ; les souches restent sensibles aux aminopénicillines et
aux céphalosporines de première, deuxième et troisième génération, l’aztréonam et
l’imipénème (Vedel, 1997 ; Cavallo et al., 2004).
Depuis une vingtaine d’années, on a décrit la production de céphalosporinases plasmidiques
chez Klebsiella pneumoniae (CMY-1 en Corée et MIR-1 en Amérique) et d’autres
entérobactéries. On note actuellement 43 allèle de CMY, 7 variétés de FOX, 4 variétés de
ACC, LAT et MIR, 3 variétés de ACT et MOX et 2 variétés de DHA (Jacoby, 2009).
II.5.4.4. Classe D
Cette classe regroupe les oxacillinases (OXA ; Oxacillin Hydrolysing Abilities) identifiées
principalement chez les entérobactéries et P. aeruginosa (Bush et al., 1995 ; Naas et
Nordmann, 1999). Elles ont été fonctionnellement décrites comme des pénicillinases capables
d'hydrolyser l'oxacilline et la cloxacilline (Bush, 1988). Ces enzymes sont plus ou moins
résistantes à l’action de l’acide clavulanique et l’EDTA (Bush et Sykes, 1987), mais sont
bien inhibées par le tazobactam (Livermore, 1995). Certaines oxacillinases peuvent être
inhibées in vitro par les ions Cl
- (Naas et Nordmann, 1999).