REVUE BIBLIOGRAPHIQUE
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Il existe également d’autres enzymes appartenant à la classe A mais dont la parenté génétique
est plus éloignée des précédentes (Mainardi et al., 1996 ; Livermore, 1995 ; Livermore et
al., 2001). Les béta-lactamases à spectre élargi qui est un groupe d’enzyme hétérogène
comprend ceux qui dérivent de TEM ou SHV et les BLSE dites non TEM non SHV (Arlet et
Philippon, 2003).
II.5.4.1.1. Les pénicillinases
Ces béta-lactamases hydrolysent les pénicillines. En cas de leur production à haut niveau, la
pipéracilline et la céfalotine sont hydrolysées. Elles sont souvent d’origine plasmidique ; les
principales pénicillinases sont TEM-1, TEM-2, SHV-1 (Mainardi et al., 1996). Ces enzymes
sont fréquentes chez les entérobactéries comme E. coli, Klebsiella pneumoniae et Citrobacter
koseri.
II.5.4.1.2. Les béta-lactamases à spectre étendu (BLSE)
Les BLSE constituent un groupe d’enzymes capables d’hydrolyser les pénicillines,
céphalosporines de première, deuxième, troisième et quatrième génération (C1G, C2G, C3G
et C4G) et l’aztréonam, mais non les céphamycines. Elles n’hydrolysent pas les carbapénèmes
et sont inhibées in vitro par les inhibiteurs des béta-lactamases (acide clavulanique,
tazobactam et sulbactam). Une co-résistance avec les aminosides, les tétracyclines et les
fluoroquinolones est fréquente (Bush et al., 1995 ; Livermore, 1995 ; Arlet et Philippon,
2003).
Les BLSE dérivées de TEM et SHV
Les BLSE de cette famille sont dérivées des pénicillinases TEM ou SHV par la présence
d'une à sept mutations ponctuelles qui se traduisent par des substitutions d’acides aminés dans
les séquences polypeptidiques. Ceci a pour résultat l’altération de la configuration du site actif
permettant à la béta-lactamase de se fixer et de catalyser l’hydrolyse de l’antibiotique
(Jacoby et Medeiros, 1991 ; Bush et al., 1995). Les dérivés TEM sont capables d’hydrolyser
les C3G, mais sont plus vulnérable à l’action des inhibiteurs (acide clavulanique). Cependant,
d’autres types de TEM peuvent conférer la résistance aux inhibiteurs, ces variantes sont
appelées TRI (TEM résistantes aux inhibiteurs). Ces enzymes sont retrouvées chez P.
aeruginosa, E. coli, K. pneumoniae, Proteus spp, Providencia spp et autres genres
d’entérobactéries (Bradford, 2001). Les gènes codant pour ces mutants sont présents dans
des éléments génétiques mobiles, facilitant ainsi leur propagation dans les pathogènes
nosocomiaux (Cavallo et al., 2004).
Les autres BLSE
Aujourd’hui on assiste à une émergence des BLSE non TEM et non SHV incluant les
ceftazidimases comprenant les types PER, VEB, GES et les céfotaximases comprenant SFO,
BES et CTX-M. Ces béta-lactamases ont une capacité de diffusion et d’évolution importante.
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Il existe également d’autres enzymes appartenant à la classe A mais dont la parenté génétique
est plus éloignée des précédentes (Mainardi et al., 1996 ; Livermore, 1995 ; Livermore et
al., 2001). Les béta-lactamases à spectre élargi qui est un groupe d’enzyme hétérogène
comprend ceux qui dérivent de TEM ou SHV et les BLSE dites non TEM non SHV (Arlet et
Philippon, 2003).
II.5.4.1.1. Les pénicillinases
Ces béta-lactamases hydrolysent les pénicillines. En cas de leur production à haut niveau, la
pipéracilline et la céfalotine sont hydrolysées. Elles sont souvent d’origine plasmidique ; les
principales pénicillinases sont TEM-1, TEM-2, SHV-1 (Mainardi et al., 1996). Ces enzymes
sont fréquentes chez les entérobactéries comme E. coli, Klebsiella pneumoniae et Citrobacter
koseri.
II.5.4.1.2. Les béta-lactamases à spectre étendu (BLSE)
Les BLSE constituent un groupe d’enzymes capables d’hydrolyser les pénicillines,
céphalosporines de première, deuxième, troisième et quatrième génération (C1G, C2G, C3G
et C4G) et l’aztréonam, mais non les céphamycines. Elles n’hydrolysent pas les carbapénèmes
et sont inhibées in vitro par les inhibiteurs des béta-lactamases (acide clavulanique,
tazobactam et sulbactam). Une co-résistance avec les aminosides, les tétracyclines et les
fluoroquinolones est fréquente (Bush et al., 1995 ; Livermore, 1995 ; Arlet et Philippon,
2003).
Les BLSE dérivées de TEM et SHV
Les BLSE de cette famille sont dérivées des pénicillinases TEM ou SHV par la présence
d'une à sept mutations ponctuelles qui se traduisent par des substitutions d’acides aminés dans
les séquences polypeptidiques. Ceci a pour résultat l’altération de la configuration du site actif
permettant à la béta-lactamase de se fixer et de catalyser l’hydrolyse de l’antibiotique
(Jacoby et Medeiros, 1991 ; Bush et al., 1995). Les dérivés TEM sont capables d’hydrolyser
les C3G, mais sont plus vulnérable à l’action des inhibiteurs (acide clavulanique). Cependant,
d’autres types de TEM peuvent conférer la résistance aux inhibiteurs, ces variantes sont
appelées TRI (TEM résistantes aux inhibiteurs). Ces enzymes sont retrouvées chez P.
aeruginosa, E. coli, K. pneumoniae, Proteus spp, Providencia spp et autres genres
d’entérobactéries (Bradford, 2001). Les gènes codant pour ces mutants sont présents dans
des éléments génétiques mobiles, facilitant ainsi leur propagation dans les pathogènes
nosocomiaux (Cavallo et al., 2004).
Les autres BLSE
Aujourd’hui on assiste à une émergence des BLSE non TEM et non SHV incluant les
ceftazidimases comprenant les types PER, VEB, GES et les céfotaximases comprenant SFO,
BES et CTX-M. Ces béta-lactamases ont une capacité de diffusion et d’évolution importante.