REVUE BIBLIOGRAPHIQUE
14
Tableau II : Correspondance entre les classifications moléculaire et fonctionnelle des béta-lactamases
(Bush et al., 2010, modifié).
Bush et al
(2009)
Bush et al
(1995)
Ambler
Substrats préférentiels
Inhibées par
Enzymes (exemples)
AC ou TZB
EDTA
1
1
C
Céphalosporines
-
-
E. coli AmpC, P99, ACT-1, CMY2, FOX-1, MIR-1
1e
NI
C
Céphalosporines
-
-
GC1, CMY-37
2a
2a
A
Pénicillines
+
-
PC1
2b
2b
A
Pénicillines, première
céphalosporines
+
-
TEM-1, TEM-2, SHV-1
2be
2be
A
Céphalosporines,
monobactames
+
-
TEM-3, SHV-2, CTX-15, PER-1,
VEB-1
2br
2br
A
Pénicillines
-
-
TEM-30, SHV-10
2ber
NI
A
Céphalosporines,
monobactames
-
-
TEM-50
2c
2c
A
Carboxypénicillines
+
-
PSE-1, CARB-3,
2ce
NI
A
Carboxypénicillines,
céfépime
+
-
RTG-4
2d
2d
D
Cloxacilline
-
OXA-1, OXA-10
2de
NI
D
Céphalosporines
-
OXA-11, OXA-15
2df
NI
D
Carbapénèmes
-
OXA-23, OXA-48
2e
2e
A
Céphalosporines
+
-
CepA
2f
2f
A
Carbapénèmes
-
KPC-2, IMI-1, SME-1
3a
3
B (B1)
Carbapénèmes
-
+
IMP-1, VIM-1, CcrA, IND-1
B (B3)
L1, CAU-1, GOB-1, FEZ-1
3b
3
B (B2)
Carbapénèmes
-
+
CphA, Sfh-1
AC, acide clavulanique ; TZP, tazobactam
NI : non inclus.
II.5.4. Diversité de béta-lactamases
II.5.4.1. Classe A
Elle regroupe les béta-lactamases à serine de type pénicillinases et céphalosporinases (Amp
A), inhibées par l’acide clavulanique. Les enzymes formant la base de cette classe hydrolysent
l’ampicilline, la ticarcilline et de manière moindre la céfalotine. Ils sont sans action sur les
C3G, l’aztréonam, la céfoxitine et les carbapénèmes. En fonction des supports génétiques, ils
peuvent être d’origine chromosomique (SHV-1) ou plasmidique (TEM-1). Ces enzymes ont
une tendance importante à évoluer en élargissant leur spectre d’inhibition pour donner des
béta-lactamases à large spectre (BLS) et des béta-lactamases à spectre élargi (BLSE) qui
hydrolysent les céphalosporines à large spectre.