REVUE BIBLIOGRAPHIQUE
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Figure 6 : Mode d’action des béta-lactamases à serine (Livermore, 1995).
II.5.3. Classification
De nombreuses classifications ont été proposées pour les béta-lactamases prenant en compte
plusieurs caractéristiques comme la nature du site actif, l’origine, la structure
tridimensionnelle, point isoélectrique et séquence d’acides aminés. Généralement, les bétalactamases sont classés suivant deux schémas : la classification structurale d’après Ambler et
la classification fonctionnelle par groupes en fonction des spectres de substrat d’après BushJacoby-Meideros (Ambler, 1980 ; Bush et al., 1995 ; Livermore, 1995).
II.5.3.1. Classification d’Ambler
Cette classification reflète la structure fondamentale de l’enzyme, en tenant compte des
analogies de séquence peptidique du site enzymatique ou de la séquence totale du gène codant
la béta-lactamase. Elle propose quatre classes ; A, C et D qui font partie des enzymes à serine
active et la classe B des métallo-béta-lactamases dont l’activité nécessite des ions métalliques,
invariablement le zinc (Zn
2+
) (Livermore, 1998 ; Cavallo et al., 2004).
II.5.3.2. Classification de Bush-Jacoby-Meideros
C’est une classification plus fonctionnelle, plus complète et plus récente. Elle reflète mieux le
spectre d’activité des enzymes, prenant en compte le profil de substrat (pénicilline, oxacilline,
carbénicilline, céphaloridine, céphalosporines de troisième génération et l’imipénème) ainsi
que le profil d’inhibition (acide clavulanique et EDTA) (Bush et al., 1995). La
correspondance entre les classifications moléculaire et fonctionnelle des béta-lactamases est
illustrée dans le tableau (II).
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Figure 6 : Mode d’action des béta-lactamases à serine (Livermore, 1995).
II.5.3. Classification
De nombreuses classifications ont été proposées pour les béta-lactamases prenant en compte
plusieurs caractéristiques comme la nature du site actif, l’origine, la structure
tridimensionnelle, point isoélectrique et séquence d’acides aminés. Généralement, les bétalactamases sont classés suivant deux schémas : la classification structurale d’après Ambler et
la classification fonctionnelle par groupes en fonction des spectres de substrat d’après BushJacoby-Meideros (Ambler, 1980 ; Bush et al., 1995 ; Livermore, 1995).
II.5.3.1. Classification d’Ambler
Cette classification reflète la structure fondamentale de l’enzyme, en tenant compte des
analogies de séquence peptidique du site enzymatique ou de la séquence totale du gène codant
la béta-lactamase. Elle propose quatre classes ; A, C et D qui font partie des enzymes à serine
active et la classe B des métallo-béta-lactamases dont l’activité nécessite des ions métalliques,
invariablement le zinc (Zn
2+
) (Livermore, 1998 ; Cavallo et al., 2004).
II.5.3.2. Classification de Bush-Jacoby-Meideros
C’est une classification plus fonctionnelle, plus complète et plus récente. Elle reflète mieux le
spectre d’activité des enzymes, prenant en compte le profil de substrat (pénicilline, oxacilline,
carbénicilline, céphaloridine, céphalosporines de troisième génération et l’imipénème) ainsi
que le profil d’inhibition (acide clavulanique et EDTA) (Bush et al., 1995). La
correspondance entre les classifications moléculaire et fonctionnelle des béta-lactamases est
illustrée dans le tableau (II).