GENERALITES
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elles ont été trouvées chez Proteus sp., Providencia sp., et autres genre d’entérobactéries
(Bradford, 2001). Leur apparition s’explique par la survenue d’une à quartes mutations
ponctuelle dans les gènes de structure plasmidique codants pour TEM et SHV, ce qui
influence la fixation et la catalyse des antibiotiques (Jacoby et Medeiros, 1991). Les gènes
codants pour ces mutants sont présents dans des éléments génétiques mobiles, facilitant ainsi
leur propagations dans les pathogènes nosocomiaux (Livermore, 1991).
Depuis 1989, il y a eu l’apparition de nouvelles enzymes plasmidiques dites non-SHV
et non-TEM avec un phénotype BLSE. Ces β-lactamases ont une capacité de diffusion et
d’évolution importante. Elles sont subdivisées en deux groupes : les ceftazidimases
comprenant les types PER, VEB, GES et les céfotaximases comprenant SFO, BES et CTX-M.
Cette dernière est la plus répondue dans le monde et en Algérie (Poirel et al., 1999, Touati et
al, 2006 ; Messai et al, 2008).
*Les CTX-M
C’est des cefotaximases qui confèrent un niveau élevé de résistance au céfotaxime et
l’aztréonam et une sensibilité conservée à la ceftazidime. Certaines variantes de ces enzymes
(CTX-M15,19,16), hydrolysent également le ceftazidime efficacement, ce qui peut
compliquer leur identification phénotypique (Padmini, 2007). C’est BLSE sont inhibées de
façon plus importante par le tazobactam que par l’acide clavulanique. (Barrial et Scotet,
2006).
Elles semblent issues de la mobilisation d’une béta-lactamase chromosomique de
certaines bactéries de l’environnement à savoir Kluyvera ascorbata et Kluyvera georgiana.
Elles ont été décrites chez plusieures souches d’entérobactéries comme Escherichia coli,
Salmonella enterica, Serovar typhimurium,…etc. (Bradford, 2001, Poirel et al., 2002).
I.2.4.2. Classe B
Les enzymes de cette classe (IMP, VIM, SPM et GIM) ont pour particularité d’utiliser
un ion métallique qui est le zinc (ZN
2+ ) dans leur site actif d’où leur appellation de metallobéta-lactamases. L’acide clavulanique n’est pas efficace sur ces enzymes. Cependant, elles
sont inhibées par les chélateurs d’ions principalement l’EDTA. Ces enzymes ont une action
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elles ont été trouvées chez Proteus sp., Providencia sp., et autres genre d’entérobactéries
(Bradford, 2001). Leur apparition s’explique par la survenue d’une à quartes mutations
ponctuelle dans les gènes de structure plasmidique codants pour TEM et SHV, ce qui
influence la fixation et la catalyse des antibiotiques (Jacoby et Medeiros, 1991). Les gènes
codants pour ces mutants sont présents dans des éléments génétiques mobiles, facilitant ainsi
leur propagations dans les pathogènes nosocomiaux (Livermore, 1991).
Depuis 1989, il y a eu l’apparition de nouvelles enzymes plasmidiques dites non-SHV
et non-TEM avec un phénotype BLSE. Ces β-lactamases ont une capacité de diffusion et
d’évolution importante. Elles sont subdivisées en deux groupes : les ceftazidimases
comprenant les types PER, VEB, GES et les céfotaximases comprenant SFO, BES et CTX-M.
Cette dernière est la plus répondue dans le monde et en Algérie (Poirel et al., 1999, Touati et
al, 2006 ; Messai et al, 2008).
*Les CTX-M
C’est des cefotaximases qui confèrent un niveau élevé de résistance au céfotaxime et
l’aztréonam et une sensibilité conservée à la ceftazidime. Certaines variantes de ces enzymes
(CTX-M15,19,16), hydrolysent également le ceftazidime efficacement, ce qui peut
compliquer leur identification phénotypique (Padmini, 2007). C’est BLSE sont inhibées de
façon plus importante par le tazobactam que par l’acide clavulanique. (Barrial et Scotet,
2006).
Elles semblent issues de la mobilisation d’une béta-lactamase chromosomique de
certaines bactéries de l’environnement à savoir Kluyvera ascorbata et Kluyvera georgiana.
Elles ont été décrites chez plusieures souches d’entérobactéries comme Escherichia coli,
Salmonella enterica, Serovar typhimurium,…etc. (Bradford, 2001, Poirel et al., 2002).
I.2.4.2. Classe B
Les enzymes de cette classe (IMP, VIM, SPM et GIM) ont pour particularité d’utiliser
un ion métallique qui est le zinc (ZN
2+ ) dans leur site actif d’où leur appellation de metallobéta-lactamases. L’acide clavulanique n’est pas efficace sur ces enzymes. Cependant, elles
sont inhibées par les chélateurs d’ions principalement l’EDTA. Ces enzymes ont une action