GENERALITES
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I.2.4. Types de β
β β
β-lactamases selon Ambler
I.2.4.1.Classe A
Les enzymes de ce groupe sont des β-lactamases à serine de type pénicillinase et
céphalosporinase (AmpA), inhibées par l’acide clavulanique. Les enzymes formant la base de
la classe A sont décrites comme hydrolysant l’ampicilline, la ticarcilline et de manière
moindre la céfalotine. Elles sont sans action sur les C3G, l’aztréonam, la cefoxitine et les
carbapénémes. Elles peuvent être chromosomiques (SHV-1) ou plasmidiques (TEM-1). Ces
enzymes ont une tendance importante à évoluer en élargissant leur spectre d’inhibition pour
donner des béta-lactamases à large spectre et des BLSE qui hydrolysent les céphalosporines à
large spectre. Il existe également d’autres enzymes appartenant à la classe A mais dont la
parenté génétique est plus éloignée aux précédentes (Mainardi et al., 1999 ; Livermore,
2001)
Au sein de cette classe, sont apparues de nouvelles béta-lactamases dont celles dites
BLSE sensibles au inhibiteur et celles qui sont résistantes. C’est un groupe d’enzyme
hétérogène qui comprend les BLSE qui dérivent de TEM ou SHV et les BLSE dites non TEM
non SHV (Arlet et Philppon, 2003).
I.2.4.1.1. β-lactamases à spectre élargi (BLSE)
Par définition, les BLSE (enzymes de classe A) sont inhibées, in vitro, par l’acide
clavulanique. Il y a donc une activité intermédiaire pour l’association de β-lactamines avec
des inhibiteurs de β- lactamases. Elles hydrolysent la majorité des β-lactamines y compris les
céphalosporines à large spectre. Par contre, les BLSE sont sensibles aux céphamycines
(céfotétan et cefoxitine) ainsi qu’aux carbapénèmes. Une co-résistance avec les aminosides,
les tétracyclines et les fluoroquinolones est fréquente. Les bactéries possédant des BLSE sont
dites multirésistantes (Arlet et Philippon, 2003).
La plus part des BLSE dérivent d’enzymes TEM ou SHV (Busch et al., 1995). Elles
sont le plus souvent retrouvées chez Escherichia coli et Klebsiella pneumoniae, cependant
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I.2.4. Types de β
β β
β-lactamases selon Ambler
I.2.4.1.Classe A
Les enzymes de ce groupe sont des β-lactamases à serine de type pénicillinase et
céphalosporinase (AmpA), inhibées par l’acide clavulanique. Les enzymes formant la base de
la classe A sont décrites comme hydrolysant l’ampicilline, la ticarcilline et de manière
moindre la céfalotine. Elles sont sans action sur les C3G, l’aztréonam, la cefoxitine et les
carbapénémes. Elles peuvent être chromosomiques (SHV-1) ou plasmidiques (TEM-1). Ces
enzymes ont une tendance importante à évoluer en élargissant leur spectre d’inhibition pour
donner des béta-lactamases à large spectre et des BLSE qui hydrolysent les céphalosporines à
large spectre. Il existe également d’autres enzymes appartenant à la classe A mais dont la
parenté génétique est plus éloignée aux précédentes (Mainardi et al., 1999 ; Livermore,
2001)
Au sein de cette classe, sont apparues de nouvelles béta-lactamases dont celles dites
BLSE sensibles au inhibiteur et celles qui sont résistantes. C’est un groupe d’enzyme
hétérogène qui comprend les BLSE qui dérivent de TEM ou SHV et les BLSE dites non TEM
non SHV (Arlet et Philppon, 2003).
I.2.4.1.1. β-lactamases à spectre élargi (BLSE)
Par définition, les BLSE (enzymes de classe A) sont inhibées, in vitro, par l’acide
clavulanique. Il y a donc une activité intermédiaire pour l’association de β-lactamines avec
des inhibiteurs de β- lactamases. Elles hydrolysent la majorité des β-lactamines y compris les
céphalosporines à large spectre. Par contre, les BLSE sont sensibles aux céphamycines
(céfotétan et cefoxitine) ainsi qu’aux carbapénèmes. Une co-résistance avec les aminosides,
les tétracyclines et les fluoroquinolones est fréquente. Les bactéries possédant des BLSE sont
dites multirésistantes (Arlet et Philippon, 2003).
La plus part des BLSE dérivent d’enzymes TEM ou SHV (Busch et al., 1995). Elles
sont le plus souvent retrouvées chez Escherichia coli et Klebsiella pneumoniae, cependant