GENERALITE
18
I.3.4.2.4. 1. Les carbapénémases
Elles appartiennent aux quatre groupes des béta-lactamases (A, B, C et D).
Les carbapénémases de classe A
La plus connue est KPC (pour K. pneumoniae carbapénémase), elle a une faible affinité
pour la céfoxitine et la ceftazidime et est partiellement inhibée par l’acide clavulanique.
Une autre béta-lactamase à spectre élargi de type GES a également trouvée à activité
carbapénémase (R2F)
Les carbapénémases de classe B : Métallo béta-lactamase
Les métallobéta-lactamases (ou classe B) exigent un ou deux ions zinc pour catalyser
l'hydrolyse de béta-lactamines. Ils n'ont pas de séquence ou d'homologies tructurale avec
les béta-lactamases à sérine. Ils hydrolysent: pénicillines, céphalosporines, carbapénèmes.
La première métallo-béta-lactamase découverte a été produit par une souche inoffensive de
Bacillus cereus, mais au cours des 20 dernières années, les MBL sont apparus dans
plusieurs souches pathogènes et sont rapidement propagés par transfert horizontal,
impliquant à la fois plasmide et integron. Ces enzymes hydrolysent fortement toutes les
béta-lactamines à l’exception de l’aztreonam. Leur activité n’est inhibée ni par l’acide
clavulanique ni par le tazobactam. Les niveaux de résistance aux carbapénèmes sont assez
variables(Nordmann et Carrer, 2010). Les MBL peuvent être divisés en trois sousclasses, B1, B2 et B3, en fonction de leurs séquences d'acides aminés, le profil du substrat,
et l'exigence d'ions métalliques ; la sous-classe B1 est la plus large et contient : BcII par
Bacillus cereus, CcrA par Baceroides fragilis, IMP-1 par Pseudomonas aeruginosa, et
blaB par Cryseobacterium meningosepticum. (Cuzon et al., 2010)
Les carbapénémases de classe D
Se sont des enzymes de type OXA qui confèrent une faible résistance aux céphalosporines
à large spectre, elles confèrent un faible niveau de résistance à l’imipénème et elles sont
inhibées par le NaCl. Pour exemple OXA-51/69 chez Acinetobacter baumanii (Barrial et
Scotet, 2006)
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I.3.4.2.4. 1. Les carbapénémases
Elles appartiennent aux quatre groupes des béta-lactamases (A, B, C et D).
Les carbapénémases de classe A
La plus connue est KPC (pour K. pneumoniae carbapénémase), elle a une faible affinité
pour la céfoxitine et la ceftazidime et est partiellement inhibée par l’acide clavulanique.
Une autre béta-lactamase à spectre élargi de type GES a également trouvée à activité
carbapénémase (R2F)
Les carbapénémases de classe B : Métallo béta-lactamase
Les métallobéta-lactamases (ou classe B) exigent un ou deux ions zinc pour catalyser
l'hydrolyse de béta-lactamines. Ils n'ont pas de séquence ou d'homologies tructurale avec
les béta-lactamases à sérine. Ils hydrolysent: pénicillines, céphalosporines, carbapénèmes.
La première métallo-béta-lactamase découverte a été produit par une souche inoffensive de
Bacillus cereus, mais au cours des 20 dernières années, les MBL sont apparus dans
plusieurs souches pathogènes et sont rapidement propagés par transfert horizontal,
impliquant à la fois plasmide et integron. Ces enzymes hydrolysent fortement toutes les
béta-lactamines à l’exception de l’aztreonam. Leur activité n’est inhibée ni par l’acide
clavulanique ni par le tazobactam. Les niveaux de résistance aux carbapénèmes sont assez
variables(Nordmann et Carrer, 2010). Les MBL peuvent être divisés en trois sousclasses, B1, B2 et B3, en fonction de leurs séquences d'acides aminés, le profil du substrat,
et l'exigence d'ions métalliques ; la sous-classe B1 est la plus large et contient : BcII par
Bacillus cereus, CcrA par Baceroides fragilis, IMP-1 par Pseudomonas aeruginosa, et
blaB par Cryseobacterium meningosepticum. (Cuzon et al., 2010)
Les carbapénémases de classe D
Se sont des enzymes de type OXA qui confèrent une faible résistance aux céphalosporines
à large spectre, elles confèrent un faible niveau de résistance à l’imipénème et elles sont
inhibées par le NaCl. Pour exemple OXA-51/69 chez Acinetobacter baumanii (Barrial et
Scotet, 2006)