La faible sensibilité au sel des liaisons responsables de l'agrégation des protéines impliquerait des liaisons
dans la formation des agrégats ; cependant des forces ioniques participent aussi à l'élaboration de
conduisant probablement à une agrégation”. Des essais d'extraction au dodécylsulfate de sodium (protéines de
merluche : Urophycis chuss) montrent que des liaisons hydrophobes sont, au moins partiellement, impliquées dans
la perte d'extraction des protéines pendant le séjour aux basses températures négatives. L'hydrophobie de surface
des protéines est en relation inverse de leur extractibilité. Si après extraction au dodécylsulfate de sodium, l‘extraitÏ'iî‘:
est traité au B-mercaptoéthanol, la rupture des liaisons disulfures est plus importante que si l'extraction primaire avaitîfgÿ
été effectuée avec une solution saline classique, probablement parce que dans ce dernier cas une partie des
disulfures ne sont pas exposées au B-mercaptoéthanol. Pendant la congélation, l'agrégation des molécules
principalement causée par la formation de liaisons hydrogène, hydrophobe et disulfure ; pendant l‘entreposage à
-20°C le nombre des liaisons disulfures augmente…. L‘agrégation des molécules d’actomyosine de poisson due à des
résidus aminoacides, hydrophobes est plus prononcée que pour les animaux à sang chaud““‘…”.
Figure 40 - Protéines solubles en solution saline pendant
l'entreposage à l'état congelé de merlu argentin
(d'après CIARLO A.C. et al.‘°“)
La principale perte de solubilité…
[_
des protéines concerne la chaîne lourde de
23
et à moindre degré la troponine et la chaîne légère ,«:f
Ê
°
—8- _
_
_
_
de myosine…. Les interactions disulfures paraissent
'
.
°
——
_
moins importantes dans le poisson entier que dans
'
2
10
o ‘
‘—
—
_
-.___
la chair
D'autres auteurs624 estiment que «
_9 %
'\_\
”
dans l'agrégation des protéines de cabillaud con- * _
Ë %
"Ô._
‘\-\_\
_
gelé des liaisons ioniques et méthylène sont impli3 %
8
quées mais peu ou pas de liaisons disulfures. La
ä:Ë
5
courbe d'agrégation des protéines, en fonction de
3 :$
Ô
la température d‘entreposage à l'état congelé, est_:
%
°’
4
\
une courbe
du premier ordre. La relation entre
de la Vitesse d'agrégation et la température est
;: ?
A
de même que celle de
2
°
°
"
“2. A —12°C, la vitesse d'extractibilité des protéines ; ; “ ;
ë
est plus rapide qu‘à -20°C et la quantité de
È
2
protéines extractibles diminue quand la durée de Ï
Séjour augmente823 (fig. 40). La perte de solubilité;
€5î Plus rapide et plus importante dans la chair;
hachée que dans les filets de poisson (merlu
argentin : Merluccius hubbs:) (fig. 40)104 sans doute
°
2
4
6
8
10
en
raison des meurtrissures dues au traitement
Durée d'entreposage en mois
Si la température d‘entreposage
est
,
superieure a 45°C, la corrélation entre protemes
o
_
en filets à -20°C
solubles en solution saline et estimation sensorielle
.
A
en hachîs à -20°C
de la texture est bonne” mais elle l'est beaucoup Ï
.
_
—-en letsà —30°C
moins en dessous…. D'une façon générale, les
.
___
en hachîs à —30°C
modifications touchent surtout les myofibrilles ; les ;
pgotennes sarcoplasmiques sont plus stables‘
‘2'594'596'
80
‘
dans la formation des agrégats ; cependant des forces ioniques participent aussi à l'élaboration de
conduisant probablement à une agrégation”. Des essais d'extraction au dodécylsulfate de sodium (protéines de
merluche : Urophycis chuss) montrent que des liaisons hydrophobes sont, au moins partiellement, impliquées dans
la perte d'extraction des protéines pendant le séjour aux basses températures négatives. L'hydrophobie de surface
des protéines est en relation inverse de leur extractibilité. Si après extraction au dodécylsulfate de sodium, l‘extraitÏ'iî‘:
est traité au B-mercaptoéthanol, la rupture des liaisons disulfures est plus importante que si l'extraction primaire avaitîfgÿ
été effectuée avec une solution saline classique, probablement parce que dans ce dernier cas une partie des
disulfures ne sont pas exposées au B-mercaptoéthanol. Pendant la congélation, l'agrégation des molécules
principalement causée par la formation de liaisons hydrogène, hydrophobe et disulfure ; pendant l‘entreposage à
-20°C le nombre des liaisons disulfures augmente…. L‘agrégation des molécules d’actomyosine de poisson due à des
résidus aminoacides, hydrophobes est plus prononcée que pour les animaux à sang chaud““‘…”.
Figure 40 - Protéines solubles en solution saline pendant
l'entreposage à l'état congelé de merlu argentin
(d'après CIARLO A.C. et al.‘°“)
La principale perte de solubilité…
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des protéines concerne la chaîne lourde de
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et à moindre degré la troponine et la chaîne légère ,«:f
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Séjour augmente823 (fig. 40). La perte de solubilité;
€5î Plus rapide et plus importante dans la chair;
hachée que dans les filets de poisson (merlu
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Durée d'entreposage en mois
Si la température d‘entreposage
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