260____________________________________Biochimie clinique
3.12.2. Valeurs usuelles
0,5 à 7,6 U/l à 37 °C (cinétique UV à 340 nm).
3.12.3. Variations pathologiques
3.12.3.1. Au niveau musculaire
On note une augmentation considérable de l'aldolase dans les myopathies.
L'aldolase est avec la CK une enzyme de la pathologie musculaire.
On peut déceler chez des femmes porteuses de tare myopathique hétérozygote une augmentation du taux de l'aldolase.
3.12.3.2. Au niveau hépatique
On observe une augmentation très importante au cours des hépatites virales,
mais en général cette enzyme n'est utilisée ni pour dépister ni pour suivre l'évolution d'une hépatite virale.
3.12.4. Détermination de l'activité enzymatique de l'aldolase
A 1r1(^1 îic^
Fructose 1-6 diphosphate <———————> 3-phospho-glycéraldéhyde
+ phospho-dihydroxy acétone.
Si on bloque la voie glycolytique du 3-phospho-glycéraldéhyde, on peut
mesurer l'activité de l'aldolase en utilisant la transformation de la dihydroxy
acétone :
,
Triose phosphate isomérase
3-Phospho-glyceraldehyde <————-——-————————> phospho-dihydoxy
acétone.
_, , ,., .
.
Glycérophosphate déshydrogénase - - ,
Phospho-dihydroxy acétone <————-——-———————————> 3 phospho+ NADH.H+
glycérol + NAD-*et là encore, on mesure la décroissance d'absorption à 340 nm.
4.
Synthèse clinique
4.1. Intérêt des enzymes et des autres marqueurs en cardiologie
Dans l'infarctus du myocarde il est nécessaire pour être efficace d'instaurer
un traitement le plus rapidement possible. Le passage de la CK au niveau
sérique ne se produit pas immédiatement mais au bout de trois ou quatre heures.
Afin d'être le plus efficace possible, il est souhaitable d'ajouter au bilan enzymatique le dosage de la myoglobine (Mb). La myoglobine n'est pas une enzyme
3.12.2. Valeurs usuelles
0,5 à 7,6 U/l à 37 °C (cinétique UV à 340 nm).
3.12.3. Variations pathologiques
3.12.3.1. Au niveau musculaire
On note une augmentation considérable de l'aldolase dans les myopathies.
L'aldolase est avec la CK une enzyme de la pathologie musculaire.
On peut déceler chez des femmes porteuses de tare myopathique hétérozygote une augmentation du taux de l'aldolase.
3.12.3.2. Au niveau hépatique
On observe une augmentation très importante au cours des hépatites virales,
mais en général cette enzyme n'est utilisée ni pour dépister ni pour suivre l'évolution d'une hépatite virale.
3.12.4. Détermination de l'activité enzymatique de l'aldolase
A 1r1(^1 îic^
Fructose 1-6 diphosphate <———————> 3-phospho-glycéraldéhyde
+ phospho-dihydroxy acétone.
Si on bloque la voie glycolytique du 3-phospho-glycéraldéhyde, on peut
mesurer l'activité de l'aldolase en utilisant la transformation de la dihydroxy
acétone :
,
Triose phosphate isomérase
3-Phospho-glyceraldehyde <————-——-————————> phospho-dihydoxy
acétone.
_, , ,., .
.
Glycérophosphate déshydrogénase - - ,
Phospho-dihydroxy acétone <————-——-———————————> 3 phospho+ NADH.H+
glycérol + NAD-*et là encore, on mesure la décroissance d'absorption à 340 nm.
4.
Synthèse clinique
4.1. Intérêt des enzymes et des autres marqueurs en cardiologie
Dans l'infarctus du myocarde il est nécessaire pour être efficace d'instaurer
un traitement le plus rapidement possible. Le passage de la CK au niveau
sérique ne se produit pas immédiatement mais au bout de trois ou quatre heures.
Afin d'être le plus efficace possible, il est souhaitable d'ajouter au bilan enzymatique le dosage de la myoglobine (Mb). La myoglobine n'est pas une enzyme