Enzymes plasmatiques__________________________________257
bulines IgG ou IgA) pour former des « macro-amylases » qui dans ce cas ne
seront plus filtrées par le glomérule. On observe alors une hyperamylasémie
sans hyperamylasurie.
3.9.4. Détermination de l'activité enzymatique de Pamylase
L'activité de l'amylase peut-être mesurée par une méthode UV en cinétique
utilisant le maltotétraose comme substrat.
Maltotétraose + FLO ———-——> 2 maltoses.
hydrolase
Maltose + phosphate ——————> glucose + (3 D glucose-1 phosphate.
- _ ,
, ,
phosphoglucomutase ,
^ ,
,
p D glucose 1 phosphate ———-—-——————> glucose 6 phosphate.
G/PDH
Glucose 6 phosphate + NAD'
4
" —-———> 6 phospho-gluconate + NADH + H"
1
".
G^PDH = glucose phosphate déshydrogénase.
La vitesse de formation du NADH est proportionnelle à l'activité catalytique
de l'a amylase. Elle est déterminée par mesure de l'augmentation d'absorbance
à 340 nm.
On peut séparer deux isoenzymes de l'amylase : les isoenzymes d'origine
pancréatique et les isoenzymes d'origine salivaire.
3.10. Lipase
3.10.1. Rôle
La lipase pancréatique, la plus importante, fonctionne en présence d'un
cofacteur d'origine protidique, la colipase. Elle dégrade les triglycérides du
contenu intestinal en diglycérides puis en monoglycérides. Seule une partie des
monoglycérides sera transformée en glycérol et acides gras.
170.2. Valeurs usuelles
20 à 210 U/l à 37 °C (cinétique à 400 nm).
3.10.3. Variations pathologiques
On rencontre une hyperlipasémie :
- dans les pancréatites aiguës ;
- dans les pancréatites chroniques ;
- dans les cancers de la tête du pancréas ;
- dans les atteintes hépatiques.
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