chapitre 17 Du gène à la protéine 405
Réponses Du chapitRe 17
Questions des figures
Figure 17.2 La voie présumée auparavant aurait été fausse. Les nouveaux résultats confirmeraient la voie suivante : précurseur → citrulline
→ ornithine → arginine. Ils indiqueraient également que les mutants
de la catégorie I ont une anomalie à la deuxième étape et que les mutants
de la catégorie II ont une anomalie à la première étape.
Figure 17.4 La séquence de l’ARNm (59-UGGUUUGGCUCA-39) est la
même que le brin d’ADN non transcrit (59-TGGTTTGGCTCA-39).
Toutefois, l’ARNm comporte la base U et l’ADN comporte la base T.
Figure 17.7 Les processus sont semblables : les polymérases forment des
polynucléotides complémentaires à un brin matrice d’ADN antiparallèle.
Dans la réplication, toutefois, les deux brins agissent comme matrices,
alors que dans la transcription seul un brin d’ADN intervient.
Figure 17.8 L’ARN polymérase se fixerait directement au promoteur
au lieu de dépendre de la liaison préalable d’autres facteurs.
Figure 17.25 L’ARNm à droite (le plus long) a commencé la transcription
en premier. Le ribosome en haut, le plus près de l’ADN, a commencé la
traduction en premier et possède donc le polypeptide le plus long.
retour sur le concept 17.1
1. Récessif. 2. Un polypeptide composé de 10 acides aminés Gly
(glycine).
3. Séquence de la matrice
(dans le problème) :
Séquence non transcrite :
3'-TTCAGTCGT-5'
5'-AAGTCAGCA-3'
5'-AAGUCAGCA-3'
Séquence de l’ARNm :
La séquence des nucléotides non transcrite est la même que pour
l’ARNm excepté que le brin non transcrit d’ADN porte T partout
où l’ARNm porte U.
4. « Séquence de la matrice » (d’après la séquence non transcrite dans le problème,
écrite dans le sens 3'
5'):
Séquence de l’ARNm :
3'-ACGACTGAA-5'
5'-UGCUGACUU-3'
Cys-ARRÊT-Leu
Protéine traduite :
(Rappelez-vous que l’ARNm est antiparallèle au brin d’ADN.) La séquence
d’acides aminés d’une protéine traduite à partir de la séquence normalement non transcrite serait complètement différente et fort probablement
non fonctionnelle. (Elle serait également plus courte à cause du signal
d’arrêt illustré dans la séquence d’ARNm ci-dessus – et peut-être à cause
d’autres signaux d’arrêt qui précèdent dans la séquence d’ARNm.)
retour sur le concept 17.2
1. Les deux polymérases catalysent la formation d’une chaîne d’acides
nucléiques à partir de nucléotides monomères dont l’ordre est déterminé
par l’appariement de bases complémentaires sur un brin matrice. Les
deux enzymes effectuent la synthèse dans le sens 59 → 39, antiparallèle à
la matrice. L’ADN polymérase nécessite la présence d’une amorce, tandis
que l’ARN polymérase n’en a pas besoin. L’ADN polymérase utilise des
nucléotides comportant le désoxyribose et la base T, tandis que l’ARN
polymérase utilise des nucléotides comportant le ribose et la base U.
2. Le promoteur est la région de l’ADN à laquelle l’ARN polymérase se
lie pour commencer la transcription ; il est situé à l’extrémité en amont
du gène (unité de transcription). 3. Dans une cellule bactérienne, l’ARN
polymérase reconnaît le promoteur d’un gène et s’y fixe. Dans une cellule
eucaryote, les facteurs de transcription interviennent dans la liaison de
l’ARN polymérase avec le promoteur. Dans les deux cas, les séquences
dans le promoteur se fixent précisément sur l’ARN polymérase, de sorte
que l’enzyme est au bon endroit et placée dans le bon sens. 4. Le facteur
de transcription qui reconnaît la séquence TATA serait incapable de se
lier, de sorte que l’ARN polymérase ne pourrait pas se fixer et la transcription de ce gène ne se produirait probablement pas.
retour sur le concept 17.3
1. À cause de l’épissage différentiel des exons, chaque gène peut produire
de multiples ARNm différents et peut donc diriger la synthèse de multiples
protéines différentes. 2. Dans le montage d’une bande vidéo, des segments
sont coupés et sont éliminés (comme les introns) ; les segments conservés
sont rassemblés (comme les exons), de sorte que les régions de liaison
(« épissage ») sont indécelables. 3. Une fois que l’ARNm est sorti du noyau,
la coiffe l’empêche d’être dégradé par les enzymes hydrolytiques et facilite son rattachement aux ribosomes. Si la coiffe de tous les ARNm était
enlevée, la cellule ne pourrait plus synthétiser des protéines et mourrait
probablement.
retour sur le concept 17.4
1. Premièrement, chaque aminoacyl-ARNt synthétase reconnaît spécifiquement un seul acide aminé et ne l’apparie qu’à un ARNt approprié.
Deuxièmement, un ARNt chargé de son propre acide aminé ne se lie qu’à
un codon de l’ARNm spécifique à cet acide aminé. 2. La structure et la
fonction du ribosome semblent dépendre plus des ARNr que des protéines
ribosomiques. Parce qu’elle est à simple brin, une molécule d’ARN peut
former des liaisons hydrogène au sein de sa propre structure et en établir
avec d’autres molécules d’ARN. Les molécules d’ARN constituent l’interface entre deux sous-unités ribosomiques, de sorte que les liaisons ARNARN contribuent à maintenir l’intégrité du ribosome. Le site de liaison
pour l’ARN dans le ribosome inclut l’ARNr sur lequel peut se fixer l’ARNm.
De plus, l’établissement de liaisons complémentaires au sein d’une molécule d’ARN rend possible la formation d’une structure tridimensionnelle
particulière. Ces propriétés ainsi que la présence des groupements fonctionnels des ARN confèrent probablement à l’ARNr la capacité de catalyser la formation de la liaison peptidique pendant la traduction.
3. La particule de reconnaissance du signal reconnaît une séquence
signal sur la première extrémité du polypeptide en voie de formation et
transporte le ribosome à la membrane du RE. Le ribosome se fixe à cette
membrane et poursuit la synthèse du polypeptide, puis le dépose dans
la lumière du RE. 4. À cause de l’oscillation, l’ARNt peut se lier soit à
59-GCA-39, soit à 59-GCG-39, les deux codant pour l’alanine (Ala). L’alanine serait attachée à l’ARNt.
retour sur le concept 17.5
1. Dans l’ARNm, il y a décalage du cadre de lecture en aval de la délétion,
ce qui entraîne la synthèse d’une longue chaîne d’acides aminés erronés
dans le polypeptide (mutation faux sens) ; dans la plupart des cas, la
terminaison est prématurée (mutation non-sens) et le polypeptide n’est
fort probablement pas fonctionnel. 2. Les individus hétérozygotes considérés comme porteurs du caractère de l’anémie à hématies falciformes
possèdent une copie de l’allèle de type normal et de l’allèle de l’anémie
à hématies falciformes. Les deux allèles seront exprimés, de sorte que ces
individus auront à la fois les molécules d’hémoglobine normales et celles
de l’anémie à hématies falciformes. Il semble que la présence d’un
mélange des deux formes de la b-globine soit sans effet la plupart du
temps. Toutefois, ces personnes peuvent présenter certains signes de
l’anémie à hématies falciformes si elles sont exposées à de faibles concentrations d’oxygène pendant de longues périodes (comme en haute
altitude).
Réponses Du chapitRe 17
Questions des figures
Figure 17.2 La voie présumée auparavant aurait été fausse. Les nouveaux résultats confirmeraient la voie suivante : précurseur → citrulline
→ ornithine → arginine. Ils indiqueraient également que les mutants
de la catégorie I ont une anomalie à la deuxième étape et que les mutants
de la catégorie II ont une anomalie à la première étape.
Figure 17.4 La séquence de l’ARNm (59-UGGUUUGGCUCA-39) est la
même que le brin d’ADN non transcrit (59-TGGTTTGGCTCA-39).
Toutefois, l’ARNm comporte la base U et l’ADN comporte la base T.
Figure 17.7 Les processus sont semblables : les polymérases forment des
polynucléotides complémentaires à un brin matrice d’ADN antiparallèle.
Dans la réplication, toutefois, les deux brins agissent comme matrices,
alors que dans la transcription seul un brin d’ADN intervient.
Figure 17.8 L’ARN polymérase se fixerait directement au promoteur
au lieu de dépendre de la liaison préalable d’autres facteurs.
Figure 17.25 L’ARNm à droite (le plus long) a commencé la transcription
en premier. Le ribosome en haut, le plus près de l’ADN, a commencé la
traduction en premier et possède donc le polypeptide le plus long.
retour sur le concept 17.1
1. Récessif. 2. Un polypeptide composé de 10 acides aminés Gly
(glycine).
3. Séquence de la matrice
(dans le problème) :
Séquence non transcrite :
3'-TTCAGTCGT-5'
5'-AAGTCAGCA-3'
5'-AAGUCAGCA-3'
Séquence de l’ARNm :
La séquence des nucléotides non transcrite est la même que pour
l’ARNm excepté que le brin non transcrit d’ADN porte T partout
où l’ARNm porte U.
4. « Séquence de la matrice » (d’après la séquence non transcrite dans le problème,
écrite dans le sens 3'
5'):
Séquence de l’ARNm :
3'-ACGACTGAA-5'
5'-UGCUGACUU-3'
Cys-ARRÊT-Leu
Protéine traduite :
(Rappelez-vous que l’ARNm est antiparallèle au brin d’ADN.) La séquence
d’acides aminés d’une protéine traduite à partir de la séquence normalement non transcrite serait complètement différente et fort probablement
non fonctionnelle. (Elle serait également plus courte à cause du signal
d’arrêt illustré dans la séquence d’ARNm ci-dessus – et peut-être à cause
d’autres signaux d’arrêt qui précèdent dans la séquence d’ARNm.)
retour sur le concept 17.2
1. Les deux polymérases catalysent la formation d’une chaîne d’acides
nucléiques à partir de nucléotides monomères dont l’ordre est déterminé
par l’appariement de bases complémentaires sur un brin matrice. Les
deux enzymes effectuent la synthèse dans le sens 59 → 39, antiparallèle à
la matrice. L’ADN polymérase nécessite la présence d’une amorce, tandis
que l’ARN polymérase n’en a pas besoin. L’ADN polymérase utilise des
nucléotides comportant le désoxyribose et la base T, tandis que l’ARN
polymérase utilise des nucléotides comportant le ribose et la base U.
2. Le promoteur est la région de l’ADN à laquelle l’ARN polymérase se
lie pour commencer la transcription ; il est situé à l’extrémité en amont
du gène (unité de transcription). 3. Dans une cellule bactérienne, l’ARN
polymérase reconnaît le promoteur d’un gène et s’y fixe. Dans une cellule
eucaryote, les facteurs de transcription interviennent dans la liaison de
l’ARN polymérase avec le promoteur. Dans les deux cas, les séquences
dans le promoteur se fixent précisément sur l’ARN polymérase, de sorte
que l’enzyme est au bon endroit et placée dans le bon sens. 4. Le facteur
de transcription qui reconnaît la séquence TATA serait incapable de se
lier, de sorte que l’ARN polymérase ne pourrait pas se fixer et la transcription de ce gène ne se produirait probablement pas.
retour sur le concept 17.3
1. À cause de l’épissage différentiel des exons, chaque gène peut produire
de multiples ARNm différents et peut donc diriger la synthèse de multiples
protéines différentes. 2. Dans le montage d’une bande vidéo, des segments
sont coupés et sont éliminés (comme les introns) ; les segments conservés
sont rassemblés (comme les exons), de sorte que les régions de liaison
(« épissage ») sont indécelables. 3. Une fois que l’ARNm est sorti du noyau,
la coiffe l’empêche d’être dégradé par les enzymes hydrolytiques et facilite son rattachement aux ribosomes. Si la coiffe de tous les ARNm était
enlevée, la cellule ne pourrait plus synthétiser des protéines et mourrait
probablement.
retour sur le concept 17.4
1. Premièrement, chaque aminoacyl-ARNt synthétase reconnaît spécifiquement un seul acide aminé et ne l’apparie qu’à un ARNt approprié.
Deuxièmement, un ARNt chargé de son propre acide aminé ne se lie qu’à
un codon de l’ARNm spécifique à cet acide aminé. 2. La structure et la
fonction du ribosome semblent dépendre plus des ARNr que des protéines
ribosomiques. Parce qu’elle est à simple brin, une molécule d’ARN peut
former des liaisons hydrogène au sein de sa propre structure et en établir
avec d’autres molécules d’ARN. Les molécules d’ARN constituent l’interface entre deux sous-unités ribosomiques, de sorte que les liaisons ARNARN contribuent à maintenir l’intégrité du ribosome. Le site de liaison
pour l’ARN dans le ribosome inclut l’ARNr sur lequel peut se fixer l’ARNm.
De plus, l’établissement de liaisons complémentaires au sein d’une molécule d’ARN rend possible la formation d’une structure tridimensionnelle
particulière. Ces propriétés ainsi que la présence des groupements fonctionnels des ARN confèrent probablement à l’ARNr la capacité de catalyser la formation de la liaison peptidique pendant la traduction.
3. La particule de reconnaissance du signal reconnaît une séquence
signal sur la première extrémité du polypeptide en voie de formation et
transporte le ribosome à la membrane du RE. Le ribosome se fixe à cette
membrane et poursuit la synthèse du polypeptide, puis le dépose dans
la lumière du RE. 4. À cause de l’oscillation, l’ARNt peut se lier soit à
59-GCA-39, soit à 59-GCG-39, les deux codant pour l’alanine (Ala). L’alanine serait attachée à l’ARNt.
retour sur le concept 17.5
1. Dans l’ARNm, il y a décalage du cadre de lecture en aval de la délétion,
ce qui entraîne la synthèse d’une longue chaîne d’acides aminés erronés
dans le polypeptide (mutation faux sens) ; dans la plupart des cas, la
terminaison est prématurée (mutation non-sens) et le polypeptide n’est
fort probablement pas fonctionnel. 2. Les individus hétérozygotes considérés comme porteurs du caractère de l’anémie à hématies falciformes
possèdent une copie de l’allèle de type normal et de l’allèle de l’anémie
à hématies falciformes. Les deux allèles seront exprimés, de sorte que ces
individus auront à la fois les molécules d’hémoglobine normales et celles
de l’anémie à hématies falciformes. Il semble que la présence d’un
mélange des deux formes de la b-globine soit sans effet la plupart du
temps. Toutefois, ces personnes peuvent présenter certains signes de
l’anémie à hématies falciformes si elles sont exposées à de faibles concentrations d’oxygène pendant de longues périodes (comme en haute
altitude).