178 DeUXiÈMe partie La cellule
qui catalyse la toute première étape de la voie. Ainsi, la rétroinhibition empêche la cellule de gaspiller ses ressources chimiques et son énergie en synthétisant plus d’isoleucine que
nécessaire.
L’organisation spécifique des enzymes
dans la cellule
La cellule n’est pas qu’une masse de substances chimiques,
d’enzymes diverses et de substrats se mélangeant au hasard.
Elle possède des structures qui assurent l’organisation des voies
métaboliques. Dans certains cas, diverses enzymes régulant
plusieurs étapes d’une voie métabolique peuvent s’associer
et former un complexe multienzymatique. Cet assemblage
régule et accélère la séquence des réactions : le produit de la
première enzyme devient le substrat de l’enzyme adjacente
du complexe, et ainsi de suite jusqu’à l’obtention du produit
final. Certaines enzymes et certains complexes d’enzymes
se trouvent à des endroits fixes dans la cellule et servent de
composantes structurales à certaines membranes. D’autres se
trouvent en solution à l’intérieur d’organites eucaryotes délimités par des membranes ; chacun d’entre eux possède son
propre environnement chimique interne. Par exemple, dans
les cellules eucaryotes, les enzymes de la respiration cellulaire
aérobie logent dans les mitochondries (figure 8.22).
Dans ce chapitre, nous avons vu que le métabolisme, ce
réseau de voies chimiques caractéristique de la vie, repose sur
l’interaction concertée de milliers de molécules de nature
différente dans une cellule organisée. Au chapitre suivant,
nous explorerons la respiration cellulaire, la principale voie
catabolique qui dégrade les molécules organiques en vue de
libérer l’énergie nécessaire aux processus vitaux.
retour sur le ConCept 8.5
1. En quoi l’effet d’un activateur et l’effet d’un
inhibiteur diffèrentils dans une enzyme régulée
par allostérie ?
2.
et sI ?
Vous êtes chercheur en pharmacologie
et vous voulez mettre au point un médicament
qui inhibe une enzyme en particulier. En dépouillant
la documentation scientifique, vous découvrez que
le site actif de cette enzyme est similaire à celui de
plusieurs autres enzymes. Quelle méthode pourriezvous adopter pour mettre au point votre médicament
inhibiteur ?
Voir les réponses proposées à la fin du chapitre.
m Figure 8.22 Le rôle de la compartimentation dans le méta bolisme.
Desorganitescommecesmitochondries(MET)contiennentdesenzymesquiremplissentdesfonctionsbiendéfinies,icilarespirationcellulaire.
Mitochondries
1 Rm
(16 500 w)
La matrice contient
des enzymes en solution
qui jouent un rôle à
un stade de la respiration
cellulaire.
Les enzymes employées
à un autre stade de
la respiration cellulaire
sont insérées dans
la membrane interne.
m Figure 8.21 La rétro-inhibition de la synthèse de l’isoleucine.
Site actif
libre
Isoleucine
utilisée par
la cellule
L’isoleucine
se lie à
un site de
régulation
(allostérique).
Substrat
initial
(thréonine)
Thréonine
dans le
site actif
Enzyme 1
(thréoninedésaminase)
Le site actif
de l’enzyme
n’est plus
en mesure
de catalyser
la conversion
de la thréonine
en intermédiaire A ;
la voie est
fermée.
Produit final
(isoleucine)
Intermédiaire A
Intermédiaire B
Enzyme 2
Intermédiaire C
Enzyme 3
Enzyme 4
Intermédiaire D
Enzyme 5
Rétroinhibition
qui catalyse la toute première étape de la voie. Ainsi, la rétroinhibition empêche la cellule de gaspiller ses ressources chimiques et son énergie en synthétisant plus d’isoleucine que
nécessaire.
L’organisation spécifique des enzymes
dans la cellule
La cellule n’est pas qu’une masse de substances chimiques,
d’enzymes diverses et de substrats se mélangeant au hasard.
Elle possède des structures qui assurent l’organisation des voies
métaboliques. Dans certains cas, diverses enzymes régulant
plusieurs étapes d’une voie métabolique peuvent s’associer
et former un complexe multienzymatique. Cet assemblage
régule et accélère la séquence des réactions : le produit de la
première enzyme devient le substrat de l’enzyme adjacente
du complexe, et ainsi de suite jusqu’à l’obtention du produit
final. Certaines enzymes et certains complexes d’enzymes
se trouvent à des endroits fixes dans la cellule et servent de
composantes structurales à certaines membranes. D’autres se
trouvent en solution à l’intérieur d’organites eucaryotes délimités par des membranes ; chacun d’entre eux possède son
propre environnement chimique interne. Par exemple, dans
les cellules eucaryotes, les enzymes de la respiration cellulaire
aérobie logent dans les mitochondries (figure 8.22).
Dans ce chapitre, nous avons vu que le métabolisme, ce
réseau de voies chimiques caractéristique de la vie, repose sur
l’interaction concertée de milliers de molécules de nature
différente dans une cellule organisée. Au chapitre suivant,
nous explorerons la respiration cellulaire, la principale voie
catabolique qui dégrade les molécules organiques en vue de
libérer l’énergie nécessaire aux processus vitaux.
retour sur le ConCept 8.5
1. En quoi l’effet d’un activateur et l’effet d’un
inhibiteur diffèrentils dans une enzyme régulée
par allostérie ?
2.
et sI ?
Vous êtes chercheur en pharmacologie
et vous voulez mettre au point un médicament
qui inhibe une enzyme en particulier. En dépouillant
la documentation scientifique, vous découvrez que
le site actif de cette enzyme est similaire à celui de
plusieurs autres enzymes. Quelle méthode pourriezvous adopter pour mettre au point votre médicament
inhibiteur ?
Voir les réponses proposées à la fin du chapitre.
m Figure 8.22 Le rôle de la compartimentation dans le méta bolisme.
Desorganitescommecesmitochondries(MET)contiennentdesenzymesquiremplissentdesfonctionsbiendéfinies,icilarespirationcellulaire.
Mitochondries
1 Rm
(16 500 w)
La matrice contient
des enzymes en solution
qui jouent un rôle à
un stade de la respiration
cellulaire.
Les enzymes employées
à un autre stade de
la respiration cellulaire
sont insérées dans
la membrane interne.
m Figure 8.21 La rétro-inhibition de la synthèse de l’isoleucine.
Site actif
libre
Isoleucine
utilisée par
la cellule
L’isoleucine
se lie à
un site de
régulation
(allostérique).
Substrat
initial
(thréonine)
Thréonine
dans le
site actif
Enzyme 1
(thréoninedésaminase)
Le site actif
de l’enzyme
n’est plus
en mesure
de catalyser
la conversion
de la thréonine
en intermédiaire A ;
la voie est
fermée.
Produit final
(isoleucine)
Intermédiaire A
Intermédiaire B
Enzyme 2
Intermédiaire C
Enzyme 3
Enzyme 4
Intermédiaire D
Enzyme 5
Rétroinhibition