chapitre 8 Introduction au métabolisme 173
actifs des molécules d’enzyme soient occupés. On dit alors
que l’enzyme est saturée. Dès que le produit quitte son site
actif, une molécule de substrat s’y attache. La vitesse de la
réaction correspond alors à la vitesse à laquelle le site actif
peut convertir le substrat en produit. En cas de saturation
enzymatique, la seule façon d’augmenter la vitesse de conversion est d’accroître le nombre de molécules d’enzyme, ce que
la cellule fait parfois.
Les effets des conditions locales
sur l’activité d’une enzyme
Les facteurs environnementaux, comme la température et le
pH, influent sur l’activité d’une enzyme, c’estàdire sur l’efficacité de son fonctionnement. Certaines substances chimiques
influent également sur l’activité des enzymes. En fait, les
chercheurs ont beaucoup appris sur le fonctionnement des
enzymes en utilisant diverses substances chimiques.
Les effets de la température et du pH
Comme nous l’avons vu au chapitre 5, la structure tridimensionnelle des protéines est sensible à l’environnement. En
conséquence, chaque enzyme fonctionne mieux dans cer taines
conditions que dans d’autres, car ces conditions optimales favorisent la forme la plus active de la molécule d’enzyme. Un
organisme peut toutefois s’adapter à son environnement en
synthétisant des enzymes sous plusieurs formes légèrement
différentes (appelées isoenzymes) ; chacune de ces isoenzymes
possède ses conditions optimales particulières. Différents
organes ou différents tissus d’un même organisme peuvent
posséder différentes isoenzymes.
La température et le pH constituent des facteurs environnementaux importants qui influent sur l’activité d’une
enzyme. Jusqu’à un certain point, la vitesse d’une réaction
enzymatique augmente avec la température, en partie parce
que les substrats heurtent les sites actifs plus fréquemment
lorsque les molécules se déplacent plus vite. Cependant, audelà d’une certaine température, la vitesse de la réaction
chute brusquement. C’est que la molécule d’enzyme devient
si agitée thermiquement que les liaisons hydrogène, les
liaisons ioniques et les autres interactions qui stabilisent sa
forme active se rompent. La protéine finit par se dénaturer.
Par ailleurs, la chaleur peut altérer la structure des chaînes
polypeptidiques de l’enzyme. Comme le site actif est souvent
constitué d’acides aminés non adjacents dans la structure primaire mais regroupés par suite du repliement des chaînes
polypeptidiques, la structure tertiaire peut donc être modifiée
sous l’effet de la chaleur. Si l’altération structurale est importante, le site actif risque de ne plus pouvoir jouer son rôle. À
chaque type d’enzyme correspond une température optimale
à laquelle la vitesse de réaction est maximale. C’est également à cette température que la conversion des réactifs en
molécules de produit est la plus rapide et que peut avoir lieu
le plus grand nombre possible de collisions moléculaires sans
dénaturer l’enzyme. Les températures optimales de la plupart
des enzymes humaines se situent entre 35 °C et 40 °C, ce qui
correspond aux températures du corps. Les bactéries thermophiles qui vivent dans les sources hydrothermales possèdent
des enzymes dont la température optimale est de 70° C, voire
plus (figure 8.16a). À l’autre extrémité du spectre, certaines
bactéries, dites psychrophiles, possèdent des enzymes aux
propriétés particulières, ce qui leur permet de vivre dans des
milieux froids comme ceux de l’Antarctique et d’avoir des
températures optimales se situant aux alentours de 12 °C.
Il existe aussi un pH optimal qui assure à chaque enzyme
une activité maximale. C’est que la structure d’une enzyme
dépend notamment des interactions entre les acides aminés
portant des charges opposées ; ces interactions sont ellesmêmes influencées par la concentration en protons (pH) du
milieu dans lequel l’enzyme agit. Le pH optimal de la majorité des enzymes se situe entre 6 et 8, mais il y a des exceptions. Par exemple, la pepsine, une enzyme digestive de
l’estomac, fonctionne le mieux lorsque le pH est de 2. Un
environnement aussi acide dénature la plupart des protéines,
mais la forme active de la pepsine est adaptée : elle maintient
sa structure tridimensionnelle dans l’environnement acide de
l’estomac. En revanche, la trypsine, une enzyme digestive
agissant dans l’environnement alcalin de l’intestin, a le meilleur
rendement à un pH de 8 et serait dénaturée dans l’estomac
(figure 8.16b).
Les cofacteurs
Pour accomplir leur fonction catalytique, bien des enzymes
ont besoin de l’aide de substances non protéiques. Ces auxiliaires, appelés cofacteurs, peuvent se lier fortement et de
façon permanente à l’enzyme, ou ils peuvent se lier à celleci
m Figure 8.16 Facteurs environnementaux exerçant une influence
sur l’activité enzymatique. Chaqueenzymepossède(a)unetempératureoptimaleet (b)unpHoptimal,lesquelsfavorisentsaformeactive.
FaItes un dessIn Sachant qu’un lysosome mature a un pH interne
d’environ 4,5, tracez dans le graphique (b) une courbe représentant le pH
optimal que devrait avoir une enzyme lysosomale.
pH
0
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
20
40
60
80
100
120
(a) Température optimale de deux enzymes
(b) pH optimal de deux enzymes
Température (°C)
pH optimal de la pepsine
(une enzyme
gastrique)
pH optimal de la trypsine
(une enzyme
agissant dans
l’intestin)
Température optimale d’une
enzyme humaine (37 °C)
Température optimale
d’une des enzymes
d’une bactérie
thermophile (77 °C)
0
Vitesse de la réaction
Vitesse de la réaction
actifs des molécules d’enzyme soient occupés. On dit alors
que l’enzyme est saturée. Dès que le produit quitte son site
actif, une molécule de substrat s’y attache. La vitesse de la
réaction correspond alors à la vitesse à laquelle le site actif
peut convertir le substrat en produit. En cas de saturation
enzymatique, la seule façon d’augmenter la vitesse de conversion est d’accroître le nombre de molécules d’enzyme, ce que
la cellule fait parfois.
Les effets des conditions locales
sur l’activité d’une enzyme
Les facteurs environnementaux, comme la température et le
pH, influent sur l’activité d’une enzyme, c’estàdire sur l’efficacité de son fonctionnement. Certaines substances chimiques
influent également sur l’activité des enzymes. En fait, les
chercheurs ont beaucoup appris sur le fonctionnement des
enzymes en utilisant diverses substances chimiques.
Les effets de la température et du pH
Comme nous l’avons vu au chapitre 5, la structure tridimensionnelle des protéines est sensible à l’environnement. En
conséquence, chaque enzyme fonctionne mieux dans cer taines
conditions que dans d’autres, car ces conditions optimales favorisent la forme la plus active de la molécule d’enzyme. Un
organisme peut toutefois s’adapter à son environnement en
synthétisant des enzymes sous plusieurs formes légèrement
différentes (appelées isoenzymes) ; chacune de ces isoenzymes
possède ses conditions optimales particulières. Différents
organes ou différents tissus d’un même organisme peuvent
posséder différentes isoenzymes.
La température et le pH constituent des facteurs environnementaux importants qui influent sur l’activité d’une
enzyme. Jusqu’à un certain point, la vitesse d’une réaction
enzymatique augmente avec la température, en partie parce
que les substrats heurtent les sites actifs plus fréquemment
lorsque les molécules se déplacent plus vite. Cependant, audelà d’une certaine température, la vitesse de la réaction
chute brusquement. C’est que la molécule d’enzyme devient
si agitée thermiquement que les liaisons hydrogène, les
liaisons ioniques et les autres interactions qui stabilisent sa
forme active se rompent. La protéine finit par se dénaturer.
Par ailleurs, la chaleur peut altérer la structure des chaînes
polypeptidiques de l’enzyme. Comme le site actif est souvent
constitué d’acides aminés non adjacents dans la structure primaire mais regroupés par suite du repliement des chaînes
polypeptidiques, la structure tertiaire peut donc être modifiée
sous l’effet de la chaleur. Si l’altération structurale est importante, le site actif risque de ne plus pouvoir jouer son rôle. À
chaque type d’enzyme correspond une température optimale
à laquelle la vitesse de réaction est maximale. C’est également à cette température que la conversion des réactifs en
molécules de produit est la plus rapide et que peut avoir lieu
le plus grand nombre possible de collisions moléculaires sans
dénaturer l’enzyme. Les températures optimales de la plupart
des enzymes humaines se situent entre 35 °C et 40 °C, ce qui
correspond aux températures du corps. Les bactéries thermophiles qui vivent dans les sources hydrothermales possèdent
des enzymes dont la température optimale est de 70° C, voire
plus (figure 8.16a). À l’autre extrémité du spectre, certaines
bactéries, dites psychrophiles, possèdent des enzymes aux
propriétés particulières, ce qui leur permet de vivre dans des
milieux froids comme ceux de l’Antarctique et d’avoir des
températures optimales se situant aux alentours de 12 °C.
Il existe aussi un pH optimal qui assure à chaque enzyme
une activité maximale. C’est que la structure d’une enzyme
dépend notamment des interactions entre les acides aminés
portant des charges opposées ; ces interactions sont ellesmêmes influencées par la concentration en protons (pH) du
milieu dans lequel l’enzyme agit. Le pH optimal de la majorité des enzymes se situe entre 6 et 8, mais il y a des exceptions. Par exemple, la pepsine, une enzyme digestive de
l’estomac, fonctionne le mieux lorsque le pH est de 2. Un
environnement aussi acide dénature la plupart des protéines,
mais la forme active de la pepsine est adaptée : elle maintient
sa structure tridimensionnelle dans l’environnement acide de
l’estomac. En revanche, la trypsine, une enzyme digestive
agissant dans l’environnement alcalin de l’intestin, a le meilleur
rendement à un pH de 8 et serait dénaturée dans l’estomac
(figure 8.16b).
Les cofacteurs
Pour accomplir leur fonction catalytique, bien des enzymes
ont besoin de l’aide de substances non protéiques. Ces auxiliaires, appelés cofacteurs, peuvent se lier fortement et de
façon permanente à l’enzyme, ou ils peuvent se lier à celleci
m Figure 8.16 Facteurs environnementaux exerçant une influence
sur l’activité enzymatique. Chaqueenzymepossède(a)unetempératureoptimaleet (b)unpHoptimal,lesquelsfavorisentsaformeactive.
FaItes un dessIn Sachant qu’un lysosome mature a un pH interne
d’environ 4,5, tracez dans le graphique (b) une courbe représentant le pH
optimal que devrait avoir une enzyme lysosomale.
pH
0
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
20
40
60
80
100
120
(a) Température optimale de deux enzymes
(b) pH optimal de deux enzymes
Température (°C)
pH optimal de la pepsine
(une enzyme
gastrique)
pH optimal de la trypsine
(une enzyme
agissant dans
l’intestin)
Température optimale d’une
enzyme humaine (37 °C)
Température optimale
d’une des enzymes
d’une bactérie
thermophile (77 °C)
0
Vitesse de la réaction
Vitesse de la réaction