172 DeUXiÈMe partie La cellule
les réactions directe et inverse selon la direction qui présente
un DG négatif, facteur qui luimême dépend surtout des
concentrations relatives des réactifs et des produits. Le résultat
net tend toujours vers l’équilibre.
Les enzymes utilisent différents mécanismes pour abaisser
l’énergie d’activation d’une réaction et accélérer celleci (voir
la figure 8.15, étape ➌).
1. Dans les réactions où interviennent deux ou plusieurs réactifs, le site actif d’une enzyme sert de gabarit, ce qui aide
les substrats à se rapprocher l’un de l’autre et à adopter une
orientation qui leur permet d’entrer en réaction. (Il faut se
rappeler que les électrons chargés négativement sur les
couches externes des atomes des réactifs exercent une force
de répulsion entre ces derniers.)
2. Tandis que le site actif de l’enzyme épouse de plus en plus
étroitement les contours des substrats liés, l’enzyme étire
les molécules de réactifs pour qu’elles s’approchent de la
forme correspondant à leur état de transition : elle exerce
une pression et déforme les liaisons chimiques qui doivent
être rompues pour que la réaction se produise. Étant donné
que E A est proportionnelle au degré de difficulté de la
rupture des liaisons, la torsion des substrats les rapproche
de leur état de transition et, par le fait même, réduit la
quantité d’énergie libre qui doit être absorbée pour atteindre
l’état de transition.
3. Le site actif peut également fournir un microenvironnement plus propice à un type particulier de réaction que la
solution sans enzyme à elle seule. Par exemple, s’il se
compose d’acides aminés portant une chaîne latérale
(radical R) acide, le site actif constitue un sillon de faible
pH dans une cellule qui, par ailleurs, est neutre. Dans un
tel cas, un acide aminé acide peut faciliter le transfert
d’ions H
1
au substrat, ce qui constitue une étape clé dans
la catalyse de la réaction. De même, le site actif peut créer
une région polaire dans un environnement non polaire.
4. Un autre mécanisme de catalyse est la participation directe
du site actif à la réaction chimique. Parfois, il arrive même
que des liaisons covalentes de courte durée se forment entre
le substrat et le radical d’un acide aminé de l’enzyme. Toutefois, les étapes subséquentes de la réaction redonnent leur
forme initiale aux chaînes latérales, de sorte que le site
actif retrouve son état original après la réaction.
La vitesse à laquelle une quantité donnée d’enzyme convertit les molécules de substrat en produits dépend en partie de la
concentration initiale du substrat : plus il y a de molécules de
substrat, plus elles occupent les sites actifs des molécules
d’enzyme. Toutefois, on ne peut augmenter indéfiniment la
vitesse d’une réaction en ajoutant du substrat à une concentration fixe d’enzyme. À un moment donné, la concentration
du substrat sera suffisamment élevée pour que tous les sites
Complexe
enzyme-substrat
Substrats
Enzyme
Produits
L’enzyme libère
les produits.
5
Le site actif
est prêt à
accueillir
deux nouvelles
molécules
de substrat.
6
Les substrats entrent dans le site actif
de l’enzyme. Celle-ci change de forme
pour que son site actif épouse la forme
des substrats (ajustement induit).
1
Les substrats sont
maintenus dans le site
actif par des liaisons
non covalentes, comme
les liaisons hydrogène
et les liaisons ioniques.
2
Le substrat
se transforme
en produits.
4
Le site actif peut abaisser
E A et accélérer une réaction :
• en servant de gabarit,
ce qui favorise l’orientation
du substrat ;
• en exerçant une pression
sur le substrat et en stabilisant
l’état de transition ;
• en fournissant un microenvironnement propice ;
• en participant directement
à la réaction catalytique.
3
b Figure 8.15 Le site
actif et le cycle catalytique
endeuxmoléculesdeproduit.
les réactions directe et inverse selon la direction qui présente
un DG négatif, facteur qui luimême dépend surtout des
concentrations relatives des réactifs et des produits. Le résultat
net tend toujours vers l’équilibre.
Les enzymes utilisent différents mécanismes pour abaisser
l’énergie d’activation d’une réaction et accélérer celleci (voir
la figure 8.15, étape ➌).
1. Dans les réactions où interviennent deux ou plusieurs réactifs, le site actif d’une enzyme sert de gabarit, ce qui aide
les substrats à se rapprocher l’un de l’autre et à adopter une
orientation qui leur permet d’entrer en réaction. (Il faut se
rappeler que les électrons chargés négativement sur les
couches externes des atomes des réactifs exercent une force
de répulsion entre ces derniers.)
2. Tandis que le site actif de l’enzyme épouse de plus en plus
étroitement les contours des substrats liés, l’enzyme étire
les molécules de réactifs pour qu’elles s’approchent de la
forme correspondant à leur état de transition : elle exerce
une pression et déforme les liaisons chimiques qui doivent
être rompues pour que la réaction se produise. Étant donné
que E A est proportionnelle au degré de difficulté de la
rupture des liaisons, la torsion des substrats les rapproche
de leur état de transition et, par le fait même, réduit la
quantité d’énergie libre qui doit être absorbée pour atteindre
l’état de transition.
3. Le site actif peut également fournir un microenvironnement plus propice à un type particulier de réaction que la
solution sans enzyme à elle seule. Par exemple, s’il se
compose d’acides aminés portant une chaîne latérale
(radical R) acide, le site actif constitue un sillon de faible
pH dans une cellule qui, par ailleurs, est neutre. Dans un
tel cas, un acide aminé acide peut faciliter le transfert
d’ions H
1
au substrat, ce qui constitue une étape clé dans
la catalyse de la réaction. De même, le site actif peut créer
une région polaire dans un environnement non polaire.
4. Un autre mécanisme de catalyse est la participation directe
du site actif à la réaction chimique. Parfois, il arrive même
que des liaisons covalentes de courte durée se forment entre
le substrat et le radical d’un acide aminé de l’enzyme. Toutefois, les étapes subséquentes de la réaction redonnent leur
forme initiale aux chaînes latérales, de sorte que le site
actif retrouve son état original après la réaction.
La vitesse à laquelle une quantité donnée d’enzyme convertit les molécules de substrat en produits dépend en partie de la
concentration initiale du substrat : plus il y a de molécules de
substrat, plus elles occupent les sites actifs des molécules
d’enzyme. Toutefois, on ne peut augmenter indéfiniment la
vitesse d’une réaction en ajoutant du substrat à une concentration fixe d’enzyme. À un moment donné, la concentration
du substrat sera suffisamment élevée pour que tous les sites
Complexe
enzyme-substrat
Substrats
Enzyme
Produits
L’enzyme libère
les produits.
5
Le site actif
est prêt à
accueillir
deux nouvelles
molécules
de substrat.
6
Les substrats entrent dans le site actif
de l’enzyme. Celle-ci change de forme
pour que son site actif épouse la forme
des substrats (ajustement induit).
1
Les substrats sont
maintenus dans le site
actif par des liaisons
non covalentes, comme
les liaisons hydrogène
et les liaisons ioniques.
2
Le substrat
se transforme
en produits.
4
Le site actif peut abaisser
E A et accélérer une réaction :
• en servant de gabarit,
ce qui favorise l’orientation
du substrat ;
• en exerçant une pression
sur le substrat et en stabilisant
l’état de transition ;
• en fournissant un microenvironnement propice ;
• en participant directement
à la réaction catalytique.
3
b Figure 8.15 Le site
actif et le cycle catalytique
endeuxmoléculesdeproduit.