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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
les enzymes qui s’appuie uniquement sur la loi de l’action de masses, sans avoir
recours à des propriétés sui generis qui seraient dues seulement aux diastases.
Dans son travail de thèse, Victor HENRI étudie la cinétique d’action de trois
enzymes qu’il purifie lui-même ou qu’il obtient sous la forme de préparations
commerciales : l’invertase, l’émulsine et l’amylase. Pour l’invertase, il observe que
la vitesse diminue au cours de la réaction mais il prouve définitivement que cette
diminution est beaucoup moins rapide que ne le prédit une loi de premier ordre.
Pour expliquer cette différence, il mesure la variation de la vitesse avec la
concentration de saccharose et observe une variation complexe de la vitesse avec la
concentration de substrat. Ainsi, dans la figure 3.3 qui reproduit les données de
HENRI, la vitesse double pour une augmentation d’un facteur quatre de la concentration de substrat entre 0,025 M à 0,1 M, mais la vitesse est à peine trois fois plus
grande pour une augmentation d’un facteur dix de la concentration de substrat entre
0,025 M et 0,25 M. Il démontre que l’enzyme n’est pas modifié au cours de la
réaction et que la diminution de la vitesse observée aux fortes concentrations de
substrat (montrée dans la figure 3.3) est due à l’action inhibitrice des produits,
principalement du fructose (qu’il appelle lévulose). Finalement, en étudiant la
variation de la vitesse de la réaction avec la concentration d’enzyme, il confirme la
proportionnalité directe entre la vitesse de la réaction et la concentration d’enzyme.
0
0
0,4
0,8
1
2
3
4
5
6
Vitesse initiale
(quantités de saccharose interverties par minute)
Concentration de saccharose (M)
3.3 - Cinétique d’hydrolyse du saccharose par l’invertase
Données présentées par HENRI dans sa thèse de doctorat. La ligne en trait continu montre
la courbe théorique dessinée en utilisant l’équation [3.2] et les valeurs suivantes des
paramètres : k = 72,25 s
–1 et m = 12,1 M
–1 .
Sur la base de ces résultats, il cherche à établir une équation de vitesse qui permette
de définir une constante de vitesse indépendante des concentrations d’enzyme et de
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
les enzymes qui s’appuie uniquement sur la loi de l’action de masses, sans avoir
recours à des propriétés sui generis qui seraient dues seulement aux diastases.
Dans son travail de thèse, Victor HENRI étudie la cinétique d’action de trois
enzymes qu’il purifie lui-même ou qu’il obtient sous la forme de préparations
commerciales : l’invertase, l’émulsine et l’amylase. Pour l’invertase, il observe que
la vitesse diminue au cours de la réaction mais il prouve définitivement que cette
diminution est beaucoup moins rapide que ne le prédit une loi de premier ordre.
Pour expliquer cette différence, il mesure la variation de la vitesse avec la
concentration de saccharose et observe une variation complexe de la vitesse avec la
concentration de substrat. Ainsi, dans la figure 3.3 qui reproduit les données de
HENRI, la vitesse double pour une augmentation d’un facteur quatre de la concentration de substrat entre 0,025 M à 0,1 M, mais la vitesse est à peine trois fois plus
grande pour une augmentation d’un facteur dix de la concentration de substrat entre
0,025 M et 0,25 M. Il démontre que l’enzyme n’est pas modifié au cours de la
réaction et que la diminution de la vitesse observée aux fortes concentrations de
substrat (montrée dans la figure 3.3) est due à l’action inhibitrice des produits,
principalement du fructose (qu’il appelle lévulose). Finalement, en étudiant la
variation de la vitesse de la réaction avec la concentration d’enzyme, il confirme la
proportionnalité directe entre la vitesse de la réaction et la concentration d’enzyme.
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0,4
0,8
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Vitesse initiale
(quantités de saccharose interverties par minute)
Concentration de saccharose (M)
3.3 - Cinétique d’hydrolyse du saccharose par l’invertase
Données présentées par HENRI dans sa thèse de doctorat. La ligne en trait continu montre
la courbe théorique dessinée en utilisant l’équation [3.2] et les valeurs suivantes des
paramètres : k = 72,25 s
–1 et m = 12,1 M
–1 .
Sur la base de ces résultats, il cherche à établir une équation de vitesse qui permette
de définir une constante de vitesse indépendante des concentrations d’enzyme et de