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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
directement proportionnelle à la concentration d’enzyme utilisée dans l’essai et
donc que la cinétique suit les prédictions de la loi d’action de masses. Par contre,
lorsqu’il s’agit d’expliquer la variation de la vitesse de la réaction avec la concentration de saccharose, c'est-à-dire avec la concentration de substrat, les choses sont
moins évidentes. A une concentration fixe de substrat, les cinétiques observées par
O’SULLIVAN et TOMPSON suivent approximativement une courbe exponentielle
comme le prédisent les lois de la cinétique chimique pour une réaction
unimoléculaire. Toutefois, bien que ces auteurs aient constaté une légère déviation
par rapport à cette loi, ils n’ont pas étudié la variation de la vitesse avec la
concentration initiale de substrat. Cette étude a néanmoins été réalisée par BARTH
(1878) et par DUCLAUX (1898), mais ceux-ci ont conclu que la vitesse de la
réaction enzymatique était indépendante de la concentration de substrat. DUCLAUX
propose un modèle cinétique où la diminution de la vitesse observée au cours de la
cinétique est expliquée par une inhibition par le produit de la réaction. BARTH a
remarqué que cette indépendance de la vitesse vis-à-vis de la concentration de
substrat n’est plus vérifiée pour des solutions suffisamment diluées de substrat, une
observation qui a ensuite été confirmée par BROWN (1892).
Le concept du complexe enzyme-substrat - La formation d’un complexe entre
l’enzyme et son substrat constitue aujourd’hui le concept central de la catalyse
enzymatique ; son importance dans les mécanismes de fonctionnement des
enzymes sera discutée plus en détails dans d’autres chapitres. La notion selon
laquelle la formation d’un complexe entre l’enzyme et son substrat est nécessaire
pour l’activité enzymatique est apparue dans divers travaux à la fin du XIX
e et
au début du XX
e siècle. Cette notion est déjà implicite dans les travaux d’Emil
FISCHER qui s’intéresse à la spécificité de l’action des enzymes. Il propose que la
complémentarité stérique entre l’enzyme et son substrat est à l’origine de cette
spécificité et que les enzymes et les substrats se reconnaissent comme une clé
s’adapte dans une serrure figure 3.2.
Enzyme (E)
Complexe (EA)
Substrat (A)
Site actif
+
Groupe
catalytique 1
Groupe
catalytique 3
Groupe
catalytique 2
Enzyme
3.2 - Le concept clé-serrure proposé par Emil FISCHER pour expliquer la spécificité
d’action des enzymes suggérait l’existence d’un complexe enzyme-substrat
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
directement proportionnelle à la concentration d’enzyme utilisée dans l’essai et
donc que la cinétique suit les prédictions de la loi d’action de masses. Par contre,
lorsqu’il s’agit d’expliquer la variation de la vitesse de la réaction avec la concentration de saccharose, c'est-à-dire avec la concentration de substrat, les choses sont
moins évidentes. A une concentration fixe de substrat, les cinétiques observées par
O’SULLIVAN et TOMPSON suivent approximativement une courbe exponentielle
comme le prédisent les lois de la cinétique chimique pour une réaction
unimoléculaire. Toutefois, bien que ces auteurs aient constaté une légère déviation
par rapport à cette loi, ils n’ont pas étudié la variation de la vitesse avec la
concentration initiale de substrat. Cette étude a néanmoins été réalisée par BARTH
(1878) et par DUCLAUX (1898), mais ceux-ci ont conclu que la vitesse de la
réaction enzymatique était indépendante de la concentration de substrat. DUCLAUX
propose un modèle cinétique où la diminution de la vitesse observée au cours de la
cinétique est expliquée par une inhibition par le produit de la réaction. BARTH a
remarqué que cette indépendance de la vitesse vis-à-vis de la concentration de
substrat n’est plus vérifiée pour des solutions suffisamment diluées de substrat, une
observation qui a ensuite été confirmée par BROWN (1892).
Le concept du complexe enzyme-substrat - La formation d’un complexe entre
l’enzyme et son substrat constitue aujourd’hui le concept central de la catalyse
enzymatique ; son importance dans les mécanismes de fonctionnement des
enzymes sera discutée plus en détails dans d’autres chapitres. La notion selon
laquelle la formation d’un complexe entre l’enzyme et son substrat est nécessaire
pour l’activité enzymatique est apparue dans divers travaux à la fin du XIX
e et
au début du XX
e siècle. Cette notion est déjà implicite dans les travaux d’Emil
FISCHER qui s’intéresse à la spécificité de l’action des enzymes. Il propose que la
complémentarité stérique entre l’enzyme et son substrat est à l’origine de cette
spécificité et que les enzymes et les substrats se reconnaissent comme une clé
s’adapte dans une serrure figure 3.2.
Enzyme (E)
Complexe (EA)
Substrat (A)
Site actif
+
Groupe
catalytique 1
Groupe
catalytique 3
Groupe
catalytique 2
Enzyme
3.2 - Le concept clé-serrure proposé par Emil FISCHER pour expliquer la spécificité
d’action des enzymes suggérait l’existence d’un complexe enzyme-substrat