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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
doivent être optimales dans l’état de transition. La difficulté dans l’étude de l’état
de transition est que sa structure ne peut pas être déterminée directement. La
complémentarité entre l’enzyme et l’état de transition de la réaction ne peut être
démontrée que de manière indirecte.
PROBLÈMES
2.1 - De nombreuses réactions se caractérisent par un doublement de la
vitesse quand la température est augmentée de 25
o
C à 35
o C. Quelle
conclusion peut-on tirer au sujet de l’enthalpie d’activation ?
(R = 8,31 J mol
–1 K
–1
, 0
o
C = 273 K, ln 2 = 0,693)
2.2 - Dans le calcul de l’équation d’ARRHENIUS (§ 2.5.2), un terme l a été
introduit et subséquemment supposé égal à zéro. A la lumière de la
théorie de l’état de transition (§ 2.5.4), quelle serait la valeur de l à 300 K
(27
o
C) ?