11 – LES RÉACTIONS RAPIDES
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discuté les cinétiques de l'uréase exactement en ces termes. Il y aura toujours une
étape qui contribue autant au temps total que n'importe quelle autre étape, et il ne
semble pas que ce soit un abus de langage d'appeler celle-ci l'étape la plus lente et de
faire référence aux étapes qui contribuent de manière moins significative en utilisant
le terme d'étapes plus rapides.
Ainsi, bien que toutes les étapes aient la même vitesse dans des conditions d'état
stationnaire, cela ne signifie pas qu'une même quantité de temps soit nécessaire
pour chaque étape, ainsi lorsque nous désignons certaines étapes comme les étapes
les plus lentes, nous ne considérons pas qu'elles se déroulent plus lentement, mais
qu'elles comptent pour une plus large proportion du temps consommé.
NORTHROP (1981) a également questionné l'idée globale d'étape limitant la vitesse
dans les mécanismes enzymatiques. RAY (1973) a réalisé une analyse complète qui
est sous certains aspects parallèle à la discussion des étapes limitant la vitesse dans
le métabolisme, initiée par KACSER et BURNS (1973) et présentée dans le § 10.5 ;
en effet, RAY a défini l'indice de sensibilité, à utiliser dans l'étude des effets isotopiques, qui a des propriétés similaires à celles des coefficients de contrôle de flux.
Il est parfaitement possible (bien que pas nécessaire) pour une étape de nécessiter
plus de temps que pour toutes les autres prises ensembles, et si ceci est vrai, il est
raisonnable d'appeler celle-ci l'étape limitant la vitesse. Même s'il ne domine pas
entièrement la somme, le temps requis par l'étape la plus lente sera toujours habituellement similaire en grandeur au temps requis par l'ensemble du processus, et il
est très commun qu'une seule étape limite la vitesse globale. Des exceptions apparaîtront si le processus complet renferme un grand nombre d'étapes lentes se déroulant sur des temps similaires, mais ceci est beaucoup plus improbable dans les mécanismes d'enzymes individuels que dans les systèmes métaboliques : ces derniers
peuvent en effet contenir un grand nombre de composants et la sélection naturelle
peut avoir éliminé une grande variabilité dans l'efficacité cinétique de différentes
étapes entre elles ; mais dans les systèmes chimiques, les constantes de vitesse pour
les processus individuels varient typiquement sur plusieurs ordres de grandeur et
aucune sélection naturelle ne peut être invoquée (en particulier pour les réactions
étudiées avec des réactifs non-naturels) pour suggérer que les variations devraient
être réduites. Des considérations de ce type expliquent vraisemblablement pourquoi
la nécessité d'éliminer les étapes limitant la vitesse des discussions de la régulation
métabolique est devenue évidente une dizaine d'années avant que la question
correspondante ne soit sérieusement discutée pour les mécanismes enzymatiques.
11.1.3. Ambiguïtés dans l'analyse à l'état stationnaire de systèmes
impliquant des isomérisations d'intermédiaires
Comme nous l'avons discuté dans le chapitre 6, l'expérimentateur dispose d'une
grande liberté pour modifier les vitesses relatives des différentes étapes d'une réaction en variant les concentrations des substrats. Il est donc souvent possible d'étudier
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discuté les cinétiques de l'uréase exactement en ces termes. Il y aura toujours une
étape qui contribue autant au temps total que n'importe quelle autre étape, et il ne
semble pas que ce soit un abus de langage d'appeler celle-ci l'étape la plus lente et de
faire référence aux étapes qui contribuent de manière moins significative en utilisant
le terme d'étapes plus rapides.
Ainsi, bien que toutes les étapes aient la même vitesse dans des conditions d'état
stationnaire, cela ne signifie pas qu'une même quantité de temps soit nécessaire
pour chaque étape, ainsi lorsque nous désignons certaines étapes comme les étapes
les plus lentes, nous ne considérons pas qu'elles se déroulent plus lentement, mais
qu'elles comptent pour une plus large proportion du temps consommé.
NORTHROP (1981) a également questionné l'idée globale d'étape limitant la vitesse
dans les mécanismes enzymatiques. RAY (1973) a réalisé une analyse complète qui
est sous certains aspects parallèle à la discussion des étapes limitant la vitesse dans
le métabolisme, initiée par KACSER et BURNS (1973) et présentée dans le § 10.5 ;
en effet, RAY a défini l'indice de sensibilité, à utiliser dans l'étude des effets isotopiques, qui a des propriétés similaires à celles des coefficients de contrôle de flux.
Il est parfaitement possible (bien que pas nécessaire) pour une étape de nécessiter
plus de temps que pour toutes les autres prises ensembles, et si ceci est vrai, il est
raisonnable d'appeler celle-ci l'étape limitant la vitesse. Même s'il ne domine pas
entièrement la somme, le temps requis par l'étape la plus lente sera toujours habituellement similaire en grandeur au temps requis par l'ensemble du processus, et il
est très commun qu'une seule étape limite la vitesse globale. Des exceptions apparaîtront si le processus complet renferme un grand nombre d'étapes lentes se déroulant sur des temps similaires, mais ceci est beaucoup plus improbable dans les mécanismes d'enzymes individuels que dans les systèmes métaboliques : ces derniers
peuvent en effet contenir un grand nombre de composants et la sélection naturelle
peut avoir éliminé une grande variabilité dans l'efficacité cinétique de différentes
étapes entre elles ; mais dans les systèmes chimiques, les constantes de vitesse pour
les processus individuels varient typiquement sur plusieurs ordres de grandeur et
aucune sélection naturelle ne peut être invoquée (en particulier pour les réactions
étudiées avec des réactifs non-naturels) pour suggérer que les variations devraient
être réduites. Des considérations de ce type expliquent vraisemblablement pourquoi
la nécessité d'éliminer les étapes limitant la vitesse des discussions de la régulation
métabolique est devenue évidente une dizaine d'années avant que la question
correspondante ne soit sérieusement discutée pour les mécanismes enzymatiques.
11.1.3. Ambiguïtés dans l'analyse à l'état stationnaire de systèmes
impliquant des isomérisations d'intermédiaires
Comme nous l'avons discuté dans le chapitre 6, l'expérimentateur dispose d'une
grande liberté pour modifier les vitesses relatives des différentes étapes d'une réaction en variant les concentrations des substrats. Il est donc souvent possible d'étudier