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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
valeur particulière de [] A à laquelle une valeur négative de dQ d A
[] a été
observée. Les systèmes non coopératifs et à coopérativité négative peuvent être
définis de façon similaire. Pour toute fonction de fixation, le signe de dQ d A
[]
est opposé à celui de (h – 1) ; c'est-à-dire que dQ d A
[] est négatif, égal à zéro ou
positif selon que la valeur de h est supérieure, égale ou inférieure à 1 ; en
conséquence, une définition de la coopérativité en termes de coefficient de HILL est
exactement équivalente à la définition plus rationnelle proposée par WHITEHEAD.
Cette conclusion est entièrement indépendante de toute considération concernant la
validité physique ou descriptive de l’équation de HILL.
La définition de la coopérativité, établie sur la base du coefficient de HILL n’est pas
nécessairement équivalente à une définition établie sur la base des constantes
d’ADAIR, s’il existe plus de deux sites. Il est alors nécessaire de considérer quelle
relation relie ces deux définitions. CORNISH-BOWDEN et KOSHLAND (1975) ont
exploré cette question à un niveau purement descriptif, et ils ont découvert qu’il
existe une correspondance proche mais pas exacte, entre elles. En guise d’exemple,
considérons les données présentées dans la figure 9.4. La courbe a une pente
supérieure à 1 pour les faibles concentrations de ligand, en accord avec la relation
K 1 > K 2 ≈ K 3 < K 4 mentionnée au début de ce paragraphe, qui avait été obtenue en
ajustant les données sur l’équation d’ADAIR.
1
log[y(1 – y)]
log[NAD ox ]
0
– 1
– 2
– 5
– 6
– 4
– 3
9.4 - Graphique de HILL pour la fixation du NAD OX
sur la glycéraldéhyde 3-phosphate déshydrogénase
Le graphique présente les données de COOK et KOSHLAND (1970) recalculées comme décrit
par CORNISH-BOWDEN et KOSHLAND (1975). La forme de la courbe suggère que les constantes d’ADAIR (dans l’équation [9.15]) satisfont la relation K 1 > K 2 ≈ K 3 < K 4 , en accord
avec les valeurs suivantes obtenues par ajustement de la courbe (CORNISH-BOWDEN et
KOSHLAND, 1975) : K 1 = 0,217 mM, K 2 = 0,0067 mM, K 3 = 0,013 mM, K 4 = 0,286 mM.
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
valeur particulière de [] A à laquelle une valeur négative de dQ d A
[] a été
observée. Les systèmes non coopératifs et à coopérativité négative peuvent être
définis de façon similaire. Pour toute fonction de fixation, le signe de dQ d A
[]
est opposé à celui de (h – 1) ; c'est-à-dire que dQ d A
[] est négatif, égal à zéro ou
positif selon que la valeur de h est supérieure, égale ou inférieure à 1 ; en
conséquence, une définition de la coopérativité en termes de coefficient de HILL est
exactement équivalente à la définition plus rationnelle proposée par WHITEHEAD.
Cette conclusion est entièrement indépendante de toute considération concernant la
validité physique ou descriptive de l’équation de HILL.
La définition de la coopérativité, établie sur la base du coefficient de HILL n’est pas
nécessairement équivalente à une définition établie sur la base des constantes
d’ADAIR, s’il existe plus de deux sites. Il est alors nécessaire de considérer quelle
relation relie ces deux définitions. CORNISH-BOWDEN et KOSHLAND (1975) ont
exploré cette question à un niveau purement descriptif, et ils ont découvert qu’il
existe une correspondance proche mais pas exacte, entre elles. En guise d’exemple,
considérons les données présentées dans la figure 9.4. La courbe a une pente
supérieure à 1 pour les faibles concentrations de ligand, en accord avec la relation
K 1 > K 2 ≈ K 3 < K 4 mentionnée au début de ce paragraphe, qui avait été obtenue en
ajustant les données sur l’équation d’ADAIR.
1
log[y(1 – y)]
log[NAD ox ]
0
– 1
– 2
– 5
– 6
– 4
– 3
9.4 - Graphique de HILL pour la fixation du NAD OX
sur la glycéraldéhyde 3-phosphate déshydrogénase
Le graphique présente les données de COOK et KOSHLAND (1970) recalculées comme décrit
par CORNISH-BOWDEN et KOSHLAND (1975). La forme de la courbe suggère que les constantes d’ADAIR (dans l’équation [9.15]) satisfont la relation K 1 > K 2 ≈ K 3 < K 4 , en accord
avec les valeurs suivantes obtenues par ajustement de la courbe (CORNISH-BOWDEN et
KOSHLAND, 1975) : K 1 = 0,217 mM, K 2 = 0,0067 mM, K 3 = 0,013 mM, K 4 = 0,286 mM.