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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
meilleur catalyseur dans une direction que dans l’autre sans pour autant désobéir
aux lois de la thermodynamique. L’étude de la figure 3.17 confirme que la vitesse à
l’équilibre est nulle et que, dans tout autre état d’avancement, la réaction procède
en direction de l’équilibre : c’est la seule contrainte imposée par la thermodynamique ; aucune contrainte n’impose que les courbes soient symétriques autour du
point d’équilibre ni que l’équilibre doive être approché avec une pente similaire
dans les deux sens de la réaction.
0
1
[P]/[A]
[P]/[A]
a - K mP = 0,01 K mA
– 1
v
Vitesse nulle
à l'équilibre
0
1
b - K mP = 100 K mA
0,01
0,1
1
10
100
0,01
0,1
1
10
100
– 1
v
Vitesse nulle
à l'équilibre
3.17 - Enzymes unidirectionnels
Les deux courbes sont calculées pour une constante d’équilibre égale à 1, c'est-à-dire pour
un équilibre où [P]/[A] = 1, mais où le rapport des constantes de MICHAELIS dans les
directions directe et inverse est différent dans les deux cas. Quand K m,P << K m A (a), la
courbe est très pentue lorsque l’équilibre est approché dans la direction directe, mais est
très plate lorsqu’il est approché dans la direction inverse ; mais l’inverse est vrai quand
K m P >> K m A (b). Il faut noter que ces courbes n’impliquent aucune violation des principes de
la thermodynamique, parce que, quelles que soient les circonstances, la réaction évolue
toujours vers l’équilibre.
D’un point de vue physiologique, l’existence d’enzymes unidirectionnels est
entièrement justifiée, puisque dans la nature un grand nombre de réactions ne
doivent pas être catalysées dans la direction inverse et qu’il n’existe donc aucune
pression évolutive pour améliorer la catalyse de la réaction inverse. L’absence d’un
désavantage n’a pas le même effet évolutif que l’existence d’un avantage, même si
nous pouvons toujours nous demander pourquoi un tel comportement a été
sélectionné. La réponse réside probablement dans la quantité limitée d’énergie de
fixation qui est disponible pour la catalyse enzymatique, comme l’a discuté JENCKS
(1975). Un site actif strictement complémentaire de l’état de transition de la
réaction optimiserait l’activité catalytique de l’enzyme dans les deux sens de la
réaction. Cependant, si seulement une des directions a une importance physiologique, l’efficacité dans cette direction peut être améliorée aux dépends de celle
dans l’autre direction en développant un site actif ayant une meilleure affinité pour
les réactifs ou les produits que pour l’état de transition.
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
meilleur catalyseur dans une direction que dans l’autre sans pour autant désobéir
aux lois de la thermodynamique. L’étude de la figure 3.17 confirme que la vitesse à
l’équilibre est nulle et que, dans tout autre état d’avancement, la réaction procède
en direction de l’équilibre : c’est la seule contrainte imposée par la thermodynamique ; aucune contrainte n’impose que les courbes soient symétriques autour du
point d’équilibre ni que l’équilibre doive être approché avec une pente similaire
dans les deux sens de la réaction.
0
1
[P]/[A]
[P]/[A]
a - K mP = 0,01 K mA
– 1
v
Vitesse nulle
à l'équilibre
0
1
b - K mP = 100 K mA
0,01
0,1
1
10
100
0,01
0,1
1
10
100
– 1
v
Vitesse nulle
à l'équilibre
3.17 - Enzymes unidirectionnels
Les deux courbes sont calculées pour une constante d’équilibre égale à 1, c'est-à-dire pour
un équilibre où [P]/[A] = 1, mais où le rapport des constantes de MICHAELIS dans les
directions directe et inverse est différent dans les deux cas. Quand K m,P << K m A (a), la
courbe est très pentue lorsque l’équilibre est approché dans la direction directe, mais est
très plate lorsqu’il est approché dans la direction inverse ; mais l’inverse est vrai quand
K m P >> K m A (b). Il faut noter que ces courbes n’impliquent aucune violation des principes de
la thermodynamique, parce que, quelles que soient les circonstances, la réaction évolue
toujours vers l’équilibre.
D’un point de vue physiologique, l’existence d’enzymes unidirectionnels est
entièrement justifiée, puisque dans la nature un grand nombre de réactions ne
doivent pas être catalysées dans la direction inverse et qu’il n’existe donc aucune
pression évolutive pour améliorer la catalyse de la réaction inverse. L’absence d’un
désavantage n’a pas le même effet évolutif que l’existence d’un avantage, même si
nous pouvons toujours nous demander pourquoi un tel comportement a été
sélectionné. La réponse réside probablement dans la quantité limitée d’énergie de
fixation qui est disponible pour la catalyse enzymatique, comme l’a discuté JENCKS
(1975). Un site actif strictement complémentaire de l’état de transition de la
réaction optimiserait l’activité catalytique de l’enzyme dans les deux sens de la
réaction. Cependant, si seulement une des directions a une importance physiologique, l’efficacité dans cette direction peut être améliorée aux dépends de celle
dans l’autre direction en développant un site actif ayant une meilleure affinité pour
les réactifs ou les produits que pour l’état de transition.