PROTIDES. PROTÉINES
91
CLASSIFICATÏON
On distingue
les holoprotéines,
où les constituants sont uniquement des
acides aminés, et les hétéroprotémes qui comprennent en outre un groupe prosthétique de nature chimique différente : nucléoprotéides, chromoprotéides,
phosphoprotéides, glycoprotéides.
des
acides aminés dans une protéine conditionne
les proprietes phys1ques et biologiques de celle—ci. Pour une molécule faite
de 400 acides aminés, cela signie 19400 isomères. En grandeur réelle (ultramicroscopique) de chacun des isomères, l’espace total occupé dépasserait
l’espace de l’Univers tel qu’on le conçoit aujourd’hui.
Holoprotéines
1° Les protéines briaires sont les protéines de structure des tissus. Cer=
taines sont solubles dans les solutions salines de forte molarité : le brinogène
'
'
du plasma, la myasz‘ne du muscle. D’autres sont insolubles dans l’eau et les
solutions salines. Ce sont les scléroprotéines comme les kératines, riches en
soufre, ne pouvant pas être solubilisées à l’autoclave, les collagènes se trans—
formant en gélatine par chauffage à l’autoclave ; ils ne contiennent pas de
tyrosme.
2° Les protéines globuiaires peuvent être classées par poids moléculaire et
par complexité croissante :
a) protamines (de la laitance), très basiques, ne contenant ni acides aminés
soufrés, ni acides aminés aromatiques ;
b) lzz‘stones (forment la partie protéique des nucléoprotéines), basiques,
contenant des proportions variables de lysine et d’arginine;
c} prolamz‘nes (zéine du mais, gliadîne du riz), riches en proline et glutélines
(du blé) ;
d) albumines : elles sont caractérisées par un poids moléculaire assez élevé
(entre 50 000 et 100 000) et un pHi bas, elles ont donc un caractère acide; les
albumines sont solubles dans l’eau et cristallisent facilement; leur caractère
analytique fondamental est d’être précipitées de leur solution aqueuse à la
neutralité par le sulfate d ’ammonz‘um‘ à saturation ; elles peuvent coaguler par
la chaleur modérée en présence de sels; les plus importantes sont : la sérumalbumine, la lacta‘lbumine (du lait), la myoalbumine (du muscle), l’ovalbumine
(du blanc d’œuf) ;
e) globulines : leur poids moléculaire est très élevé : de 100 000 à plusieurs
millions ; elles précipitent, à la neutralité, par le sulfate d ’ammanium à demi—
saturation. Elles sont moins acides que les albumines, elles coagulent comme
elles par la chaleur. On distingue : les pseudo—globulines solubles dans
l’eau ;
les euglobulines, solubles seulement dans les solutions salines (de fa1ble_mola—
rité).
Les plus importantes sont les globulines du sérum, l’avaglobuline, la lacto—
'
globuline, la thyréoglobuline (voir Biochimie humaine).
_
Hétéroprotéines
_
NUCLÉOPROTÉINES
Les nucléoprotéines ont été découvertes en 1869 par Miescher.
Elles sont formées de l’union d’un acide nucléique avec une proteine le plus
souvent basique. Elles se trouvent dans le cytoplasme et le noyau de toutes les
cellules. Ce sont parfois les plus grandes molécules connues, leur P.M. peut '
dépasser 109.
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CLASSIFICATÏON
On distingue
les holoprotéines,
où les constituants sont uniquement des
acides aminés, et les hétéroprotémes qui comprennent en outre un groupe prosthétique de nature chimique différente : nucléoprotéides, chromoprotéides,
phosphoprotéides, glycoprotéides.
des
acides aminés dans une protéine conditionne
les proprietes phys1ques et biologiques de celle—ci. Pour une molécule faite
de 400 acides aminés, cela signie 19400 isomères. En grandeur réelle (ultramicroscopique) de chacun des isomères, l’espace total occupé dépasserait
l’espace de l’Univers tel qu’on le conçoit aujourd’hui.
Holoprotéines
1° Les protéines briaires sont les protéines de structure des tissus. Cer=
taines sont solubles dans les solutions salines de forte molarité : le brinogène
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du plasma, la myasz‘ne du muscle. D’autres sont insolubles dans l’eau et les
solutions salines. Ce sont les scléroprotéines comme les kératines, riches en
soufre, ne pouvant pas être solubilisées à l’autoclave, les collagènes se trans—
formant en gélatine par chauffage à l’autoclave ; ils ne contiennent pas de
tyrosme.
2° Les protéines globuiaires peuvent être classées par poids moléculaire et
par complexité croissante :
a) protamines (de la laitance), très basiques, ne contenant ni acides aminés
soufrés, ni acides aminés aromatiques ;
b) lzz‘stones (forment la partie protéique des nucléoprotéines), basiques,
contenant des proportions variables de lysine et d’arginine;
c} prolamz‘nes (zéine du mais, gliadîne du riz), riches en proline et glutélines
(du blé) ;
d) albumines : elles sont caractérisées par un poids moléculaire assez élevé
(entre 50 000 et 100 000) et un pHi bas, elles ont donc un caractère acide; les
albumines sont solubles dans l’eau et cristallisent facilement; leur caractère
analytique fondamental est d’être précipitées de leur solution aqueuse à la
neutralité par le sulfate d ’ammonz‘um‘ à saturation ; elles peuvent coaguler par
la chaleur modérée en présence de sels; les plus importantes sont : la sérumalbumine, la lacta‘lbumine (du lait), la myoalbumine (du muscle), l’ovalbumine
(du blanc d’œuf) ;
e) globulines : leur poids moléculaire est très élevé : de 100 000 à plusieurs
millions ; elles précipitent, à la neutralité, par le sulfate d ’ammanium à demi—
saturation. Elles sont moins acides que les albumines, elles coagulent comme
elles par la chaleur. On distingue : les pseudo—globulines solubles dans
l’eau ;
les euglobulines, solubles seulement dans les solutions salines (de fa1ble_mola—
rité).
Les plus importantes sont les globulines du sérum, l’avaglobuline, la lacto—
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globuline, la thyréoglobuline (voir Biochimie humaine).
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Hétéroprotéines
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NUCLÉOPROTÉINES
Les nucléoprotéines ont été découvertes en 1869 par Miescher.
Elles sont formées de l’union d’un acide nucléique avec une proteine le plus
souvent basique. Elles se trouvent dans le cytoplasme et le noyau de toutes les
cellules. Ce sont parfois les plus grandes molécules connues, leur P.M. peut '
dépasser 109.
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