Les protéines précipitées par cette méthode conservent leur conformation native.
"
_
_
Les protéines peuvent fixer des cations ou des anions sur leur
ce
qui fera varier le phisoélectrique°
-
_
Quand la .protéine purifiée est dissoute dans de l'eau, le
de la solution obtenue est le pHisoionique qui est
une
constante pour
‘2-/ Dissolution des protéines par les sels, relargage :
A faible concentration, les sels augnæntent la solubilité de
protéines. (les sels d'ions divalents tq Mg+2 et (NH4+)
sont
plus éfficaces que les sels d‘ions mohovalents.
_
La force ionique des solutions de sels neutres est responsable
de cette action.
-
,
_
Quand la force ionique augnænte, la solubilité d‘une protéine
dinünue. A une force ionique suffisennænt élevée la protéine devient
soluble et précipité c'est le relargage par les
_
Les protéines isolées par relargage conservent leur
native. Eñ*général on utilise cdnne sel
(NH4)2 car il est trés
dans HZQ
une
force ionique élevée.
3—/ Les solvants organiques neutres, nüscibles
à
acétone) dinünue la solubilité dans l'eau_de la plupart des protéines
bulaires.
_
…
'
"'
4—/ La tenpérature : entre 0 et 40° la solubilité des
augmente.
«.
.
ç-/ PROCEDES-BASES SUR
CHARGE ELECTRIQUE
:
*- »
"
Cette charge électrique dépend de la nature
de la protéine ainsi que de leur_accessibilié au
_
'
La courbe det 1tratton dune proteinereflet e 110… sat mm des
t ence
—
dun; pH- i soelect riqu e,pHauquellaprotmnene possedepas de
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Châîg
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