Si la
déna‘turation est faite dans des conditions
lesä
chaînes polypeptidiques peuvent récuperer leur conforma'tion native et
se
réassocier pour donner à nouveau la protéine oligomérique initiale.
La
séquence en Aa des chaînes polypeptidiques déterminent non
seulement les structures I,
11_ et -111 mais également dans le cas des
protéines oligomériques la disposition relative des S/U et.'leur assou—
pour-former la structure IV;
lV/
METHODES D ‘ETUDE DES PROTEINES.
*Cristallographie,.
_
"‘Diagrarrirbe de diffraction des R X.'="
Ces méthodes permettent
d'obtenir une image de la structure Ill.
au
préalable, il faut isoler et purifier la protéine. à étudier. Chaque
cellule contient des milliers de protéines differentes, certaines sont
présentes à trés faible concentration.
_.
,
"
Les protéines sont des molécules relativement
ne
consei=“
vant
leur activité biologique que dans un intervale
étroit de pH et de
'
température. lsoler une protéine
à l'état pur semble aléatoire dans
ces
conditions.
Cependant il existe des méthodes
de pu-è
rification des protéinesirés efficaces} Ces méthodes _font appel à
" La taille moléculaire,
_
"
-
.
Ï
_
—
,
_
-
'
Lacharseelectmque
.
»
_
l‘afflnite _pourcertaine substance
Les Pmtemœ som—“165 macrwolecuîes
.‘
'
1…D1alyse etuliraft rai10n
_
:
LeSPf°temes 810bUalres sen $01@îién
des salu tés de
sPM par
a …_traversune memb1aneseml—
"
,
id @…
,“
Passagedesmacmmîew1eôseules les m01eCU185de falb1e PM Pe “ve…
"
'
—
traversermeme…—Drame5……p€……
"
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(55)-
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se
réassocier pour donner à nouveau la protéine oligomérique initiale.
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seulement les structures I,
11_ et -111 mais également dans le cas des
protéines oligomériques la disposition relative des S/U et.'leur assou—
pour-former la structure IV;
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Ces méthodes permettent
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présentes à trés faible concentration.
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