Fiche 30 • Coenzymes flaviniques : FMN, FAD
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+ 2 H + + 2 e –
– 2 H + – 2 e –
5
5
1
1
Forme oxydée
Forme réduite
O
O
O
H
H
H 3 C
H 3 C
H 3 C
H 3 C
NH
NH
N
N
N
N
N
N
O
Les coenzymes flaviniques peuvent également accepter les électrons un à un comme en
témoigne la stabilité des formes radicalaires à-demi réduites connues sous le nom de
formes « semi-quinone » (l’électron célibataire est représenté par le point rouge dans la
forme semi-quinone) :
+H + + e –
5
5
1
1
+H
O
O
O
O
O
O
NH
NH
NH
N
N
N
N
N
N
N
N
N
H
H
H
H 3 C
H 3 C
H 3 C
H 3 C
H 3 C
H 3 C
+ + e –
– H + – e –
– H + – e –
5
1
Forme oxydée
Forme réduite
Forme semi-quinone
On observe le transfert de 2 électrons (+ 2 H + ) par exemple au cours de la formation des
doubles liaisons >C=C< (succinate déshydrogénase (FAD), acyl-CoA déshydrogénase
(FAD)). On rencontre les formes semi-quinone au niveau de la chaîne respiratoire où les
coenzymes flaviniques servent d’intermédiaires entre les transporteurs à deux électrons
(NADH) et les transporteurs à un électron (cytochromes) (Fiche 83).
4. AUTRES PROPRIÉTÉS
On désigne par le terme « flavoprotéines » les enzymes qui renferment des coenzymes
flaviniques. Ces derniers sont fortement attachés aux protéines (souvent par des liaisons
covalentes) et doivent être qualifiés de groupements prosthétiques.
Les coenzymes flaviniques ont des potentiels redox plus élevés que ceux des coenzymes
nicotiniques (ce sont donc de meilleurs oxydants) mais ils sont variables d’une enzyme
à l’autre, particulièrement en raison des ions métalliques complexés par les différentes
flavoprotéines (ex : Fe III , Mn II , Mo V , Zn II ).
Les coenzymes flaviniques réduits sont « auto-oxydables » ; ils se réoxydent spontanément par le transfert de deux électrons (+  2 H + ) sur une molécule de dioxygène pour
donner le peroxyde d’hydrogène H 2 O 2 .
9782100724185-Livre.indb 71
20/05/15 19:11