Fiche 29 • Coenzymes nicotiniques : NAD+, NADP+
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de l’AMP. Les formes réduites, NADH et NADPH, sont produites à partir des formes
oxydées à la suite du transfert d’un ion hydrure (H – , c’est-à-dire un proton entouré de
deux électrons) sur le cycle nicotinamide, en position 4 (para) de l’azote du nicotinamide.
3. PROPRIÉTÉS
Le potentiel redox de ces deux coenzymes est proche du potentiel redox du dihydrogène
à pH 7 : E′° = –0,315 V (NAD + /NADH), –0.320 V (NADP + /NADPH), –0.42 V (H + /H 2 )
(Fiche 26). Les deux coenzymes nicotiniques réduits se présentent comme des substituts
« biologiques » de l’hydrogène.
Ces deux coenzymes sont mobiles. Une fois réduits au niveau d’une enzyme, ils s’en détachent et sont réoxydés sur une enzyme catalysant une réaction différente. Par exemple,
dans une cellule de muscle dans laquelle se déroule la glycolyse anaérobie, le NAD +
réduit en NADH au niveau de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase pourra
être réoxydé au niveau de la lactate déshydrogénase.
Les deux premières réactions de la voie des pentoses phosphate sont les sources principales de NADPH ; ce coenzyme réduit est par la suite utilisé dans les réactions de
réduction intervenant dans les synthèses, par exemple la synthèse des acides gras ou la
réduction du ribose en désoxyribose au cours de la synthèse des désoxyribonucléotides
(précurseurs de l’ADN) (Fiche 75).
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2 000
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220 240 260 280 300 320 340 360 380 400
ε ε
m (Litre.mole –1
.cm – 1
)
Longueur d’onde (nm)
NAD + , NADP +
NADH, NADPH
e M,340 = 6,22 10 3 L.mol –1 .cm –1
Les coenzymes réduits, NADH et NADPH absorbent la lumière dans le proche ultraviolet (340 nm) alors qu’à cette longueur d’onde, l’absorption des formes oxydées est
pratiquement nulle (figure ci-dessus). Cette propriété permet de doser par photométrie un nombre important de métabolites à l’aide de déshydrogénases utilisant le
NAD + /NADH ou le NADP + /NADPH.
Fiche 29 • Coenzymes nicotiniques : NAD + , NADP +
9782100724185-Livre.indb 69
20/05/15 19:11
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de l’AMP. Les formes réduites, NADH et NADPH, sont produites à partir des formes
oxydées à la suite du transfert d’un ion hydrure (H – , c’est-à-dire un proton entouré de
deux électrons) sur le cycle nicotinamide, en position 4 (para) de l’azote du nicotinamide.
3. PROPRIÉTÉS
Le potentiel redox de ces deux coenzymes est proche du potentiel redox du dihydrogène
à pH 7 : E′° = –0,315 V (NAD + /NADH), –0.320 V (NADP + /NADPH), –0.42 V (H + /H 2 )
(Fiche 26). Les deux coenzymes nicotiniques réduits se présentent comme des substituts
« biologiques » de l’hydrogène.
Ces deux coenzymes sont mobiles. Une fois réduits au niveau d’une enzyme, ils s’en détachent et sont réoxydés sur une enzyme catalysant une réaction différente. Par exemple,
dans une cellule de muscle dans laquelle se déroule la glycolyse anaérobie, le NAD +
réduit en NADH au niveau de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase pourra
être réoxydé au niveau de la lactate déshydrogénase.
Les deux premières réactions de la voie des pentoses phosphate sont les sources principales de NADPH ; ce coenzyme réduit est par la suite utilisé dans les réactions de
réduction intervenant dans les synthèses, par exemple la synthèse des acides gras ou la
réduction du ribose en désoxyribose au cours de la synthèse des désoxyribonucléotides
(précurseurs de l’ADN) (Fiche 75).
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Longueur d’onde (nm)
NAD + , NADP +
NADH, NADPH
e M,340 = 6,22 10 3 L.mol –1 .cm –1
Les coenzymes réduits, NADH et NADPH absorbent la lumière dans le proche ultraviolet (340 nm) alors qu’à cette longueur d’onde, l’absorption des formes oxydées est
pratiquement nulle (figure ci-dessus). Cette propriété permet de doser par photométrie un nombre important de métabolites à l’aide de déshydrogénases utilisant le
NAD + /NADH ou le NADP + /NADPH.
Fiche 29 • Coenzymes nicotiniques : NAD + , NADP +
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