Fiche 28 • Réactions réversibles, réactions irréversibles
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• La formation du pyruvate à partir de lactate est la première réaction de la néoglucogenèse. Dans le foie, par exemple au cours de la récupération après un exercice physique,
on assiste à la formation de pyruvate : rapport [Lactate]/[Pyruvate] élevé, Q′ > K′ éq ;
D r G′ > 0.
• Réaction 3
Transfert de groupement aminé entre le glutamate et l’oxaloacétate, catalysé par la glutamate oxaloacétate transaminase (GOT) :
Glutamate + Oxaloacétate 8 a-Cétoglutarate + Aspartate
Δ ′ = +
⋅
−
r
kJ mol
G o ,
1 47
1
K′ éq = 0,55
En toute rigueur cette réaction est endergonique, et se déroule dans le sens inverse
lorsque les substrats et les produits se trouvent à l’état standard. Toutefois, la constante
d’équilibre est suffisamment faible pour que l’évolution spontanée de cette réaction se
fasse dans le sens direct si le quotient de réaction devient inférieur à 0,55.
Cette réaction, de même que toutes les réactions de transamination entre un a-cétoacide et un amino-acide, évolue aussi bien dans le sens direct que dans le sens inverse, au
gré des concentrations variables des substrats et des produits. Il s’agit donc d’une réaction réversible, in vitro et in vivo.
• Réaction 4
Formation de l’ATP :
ADP + Pi 8 ATP + H 2 O
Δ ′ = +
⋅
−
r
kJ mol
G o ,
36 03
1
K′ éq = 4,8 10 –7
C’est une réaction endergonique, dont l’équilibre est fortement déplacé vers la formation des substrats, ADP et phosphate. Cette réaction ne se produit dans le sens direct
que lorsqu’elle est associée à une réaction qui libère suffisamment d’énergie pour que la
somme des deux réactions soit caractérisée par une valeur négative de Δ ′
r G o :
• Au niveau de la glycolyse, la formation d’ATP est assurée aux dépens du 1,3-bis-phosphoglycérate et du phosphoénolpyruvate dont les enthalpies libres standard d’hydrolyse
sont respectivement égales à – 44,26 et – 64,88 kJ mol –1 (Fiche 33). Les deux réactions,
catalysées par la 3-phosphoglycérate kinase et la pyruvate kinase, sont effectivement
exergoniques, avec des Δ ′
r G o respectifs de – 8,23 et –28,85 kJ mol –1 .
• L’ATP est également formé au cours de la dernière étape des oxydations phosphorylantes par l’ATP synthase F 1 F 0 , complexe membranaire qui utilise l’énergie de la
force proton-motrice établie au niveau de la membrane interne des mitochondries
(~ – 50 kJ mol –1 ) (Fiche 82).
4. LES ORGANISMES VIVANTS SONT DES SYSTÈMES OUVERTS
Les grandeurs de réaction comme D r G′ permettent de prévoir l’évolution des systèmes
fermés : ils n’échangent pas de matière avec l’extérieur. Or, les êtres vivants sont au
contraire des systèmes ouverts : ils prélèvent les nutriments, les transforment et rejettent
9782100724185-Livre.indb 66
20/05/15 19:11
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• La formation du pyruvate à partir de lactate est la première réaction de la néoglucogenèse. Dans le foie, par exemple au cours de la récupération après un exercice physique,
on assiste à la formation de pyruvate : rapport [Lactate]/[Pyruvate] élevé, Q′ > K′ éq ;
D r G′ > 0.
• Réaction 3
Transfert de groupement aminé entre le glutamate et l’oxaloacétate, catalysé par la glutamate oxaloacétate transaminase (GOT) :
Glutamate + Oxaloacétate 8 a-Cétoglutarate + Aspartate
Δ ′ = +
⋅
−
r
kJ mol
G o ,
1 47
1
K′ éq = 0,55
En toute rigueur cette réaction est endergonique, et se déroule dans le sens inverse
lorsque les substrats et les produits se trouvent à l’état standard. Toutefois, la constante
d’équilibre est suffisamment faible pour que l’évolution spontanée de cette réaction se
fasse dans le sens direct si le quotient de réaction devient inférieur à 0,55.
Cette réaction, de même que toutes les réactions de transamination entre un a-cétoacide et un amino-acide, évolue aussi bien dans le sens direct que dans le sens inverse, au
gré des concentrations variables des substrats et des produits. Il s’agit donc d’une réaction réversible, in vitro et in vivo.
• Réaction 4
Formation de l’ATP :
ADP + Pi 8 ATP + H 2 O
Δ ′ = +
⋅
−
r
kJ mol
G o ,
36 03
1
K′ éq = 4,8 10 –7
C’est une réaction endergonique, dont l’équilibre est fortement déplacé vers la formation des substrats, ADP et phosphate. Cette réaction ne se produit dans le sens direct
que lorsqu’elle est associée à une réaction qui libère suffisamment d’énergie pour que la
somme des deux réactions soit caractérisée par une valeur négative de Δ ′
r G o :
• Au niveau de la glycolyse, la formation d’ATP est assurée aux dépens du 1,3-bis-phosphoglycérate et du phosphoénolpyruvate dont les enthalpies libres standard d’hydrolyse
sont respectivement égales à – 44,26 et – 64,88 kJ mol –1 (Fiche 33). Les deux réactions,
catalysées par la 3-phosphoglycérate kinase et la pyruvate kinase, sont effectivement
exergoniques, avec des Δ ′
r G o respectifs de – 8,23 et –28,85 kJ mol –1 .
• L’ATP est également formé au cours de la dernière étape des oxydations phosphorylantes par l’ATP synthase F 1 F 0 , complexe membranaire qui utilise l’énergie de la
force proton-motrice établie au niveau de la membrane interne des mitochondries
(~ – 50 kJ mol –1 ) (Fiche 82).
4. LES ORGANISMES VIVANTS SONT DES SYSTÈMES OUVERTS
Les grandeurs de réaction comme D r G′ permettent de prévoir l’évolution des systèmes
fermés : ils n’échangent pas de matière avec l’extérieur. Or, les êtres vivants sont au
contraire des systèmes ouverts : ils prélèvent les nutriments, les transforment et rejettent
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