Fiche 9 • Forces intermoléculaires ou liaisons faibles
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trois atomes, charge + sur quatre atomes). Ce dernier problème est encore plus complexe
dans le cas des protéines car les associations de groupes ionisés d’aminoacides (ponts
salins), font également intervenir des liaisons hydrogène.
4. INTERACTION HYDROPHOBE
Agitez bien fort une vinaigrette. Au repos, l’huile se sépare progressivement du vinaigre :
ce phénomène de séparation de phase est la conséquence de l’interaction hydrophobe
qui se manifeste à l’échelle moléculaire. L’agitation disperse les groupes apolaires (cercles
noirs) dans un milieu polaire dans lequel ils ne sont pas solubles (exemple : de l’eau, chevrons rouges) : les molécules d’eau s’organisent (liaisons H) autour des groupes apolaires.
Cette situation évolue spontanément vers un état plus stable, où les molécules apolaires
se rassemblent (liaisons de van der Waals) et, petit à petit, forment une phase distincte.
Dans le même temps, des molécules d’eau initialement figées autour des groupes apolaires
se trouvent libérées dans le milieu ; du point de vue thermodynamique, leur entropie
augmente (D r S′° > 0). On montre par ailleurs que D r H′°~0. La variation d’enthalpie libre
D r G′° = –TD r S′°, est négative, et la séparation des deux phases est la conséquence de
l’augmentation d’entropie des molécules d’eau. Le même phénomène se déroule au cours
du repliement des protéines.
Interaction
Exemples
D r G′° (kJ mol –1 ) *
Intervention
Fiches
Liaison H
D
d
–
d
+
d
–
H
A
d
–
0,17 à 0,20 nm
–10 à –40
Acides nucléiques (appariement des bases)
Protéines (structures
secondaires)
40, 43,
77, 78
Force de
van der
Waals
(London)
0,35 à 0,40 nm
– 4**
Membranes biologiques
Repliement des protéines
ADN (empilement des
paires de bases)
42, 43,
72, 74,
76
Liaison
ionique
+
–
– 40
Protéines (ponts salins)
42, 43
Interaction
hydrophobe
+
+
+
– 4 à –13***
Protéines (stabilisation
du repliement)
Membranes biologiques
42, 43,
72, 74
* valeurs moyennes de l’énergie de formation ; sur D r G′° voir Fiche 24.
** pour une paire d’atomes d’hydrogène.
*** par groupe – CH 2 –.
9782100724185-Livre.indb 21
20/05/15 19:11
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trois atomes, charge + sur quatre atomes). Ce dernier problème est encore plus complexe
dans le cas des protéines car les associations de groupes ionisés d’aminoacides (ponts
salins), font également intervenir des liaisons hydrogène.
4. INTERACTION HYDROPHOBE
Agitez bien fort une vinaigrette. Au repos, l’huile se sépare progressivement du vinaigre :
ce phénomène de séparation de phase est la conséquence de l’interaction hydrophobe
qui se manifeste à l’échelle moléculaire. L’agitation disperse les groupes apolaires (cercles
noirs) dans un milieu polaire dans lequel ils ne sont pas solubles (exemple : de l’eau, chevrons rouges) : les molécules d’eau s’organisent (liaisons H) autour des groupes apolaires.
Cette situation évolue spontanément vers un état plus stable, où les molécules apolaires
se rassemblent (liaisons de van der Waals) et, petit à petit, forment une phase distincte.
Dans le même temps, des molécules d’eau initialement figées autour des groupes apolaires
se trouvent libérées dans le milieu ; du point de vue thermodynamique, leur entropie
augmente (D r S′° > 0). On montre par ailleurs que D r H′°~0. La variation d’enthalpie libre
D r G′° = –TD r S′°, est négative, et la séparation des deux phases est la conséquence de
l’augmentation d’entropie des molécules d’eau. Le même phénomène se déroule au cours
du repliement des protéines.
Interaction
Exemples
D r G′° (kJ mol –1 ) *
Intervention
Fiches
Liaison H
D
d
–
d
+
d
–
H
A
d
–
0,17 à 0,20 nm
–10 à –40
Acides nucléiques (appariement des bases)
Protéines (structures
secondaires)
40, 43,
77, 78
Force de
van der
Waals
(London)
0,35 à 0,40 nm
– 4**
Membranes biologiques
Repliement des protéines
ADN (empilement des
paires de bases)
42, 43,
72, 74,
76
Liaison
ionique
+
–
– 40
Protéines (ponts salins)
42, 43
Interaction
hydrophobe
+
+
+
– 4 à –13***
Protéines (stabilisation
du repliement)
Membranes biologiques
42, 43,
72, 74
* valeurs moyennes de l’énergie de formation ; sur D r G′° voir Fiche 24.
** pour une paire d’atomes d’hydrogène.
*** par groupe – CH 2 –.
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