Fiche 73 • Transport membranaire
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manière à ce que le bilan de ces deux processus se solde par une perte d’enthalpie libre
(réaction globale exergonique, cf. fiches 25, 28, 32, 33).
La cellule animale doit maintenir une concentration élevée de K + (140 mM) et faible de
Na + (15 mM), en opposition aux concentrations respectives de ces ions dans le milieu
extracellulaire, 5 et 145 mM. Ces gradients ioniques sont maintenus par la Na + K + ATPase,
une pompe qui couple l’hydrolyse de l’ATP au transport de 3 Na + du cytoplasme vers le
milieu extérieur et 2 K + du milieu extérieur vers le cytoplasme.
La Na + K + ATPase est une protéine transmembranaire de type α 2 β 2 . La sous unité α est
constituée de 8 segments transmembranaires en hélice α et son domaine cytoplasmique,
de grande taille, détient l’activité enzymatique d’hydrolyse de l’ATP. La sous-unité α est
le principal acteur du système. La sous-unité β est formée de 4 hélices α et d’un grand
domaine extracellulaire avec 2 chaînes oligosaccharidiques ; on ignore sa fonction.
Dans la cellule, le transfert des ions peut se représenter en 3 étapes :
(a) la fixation de 3Na + dans le site de liaison de haute affinité sur la sous-unité α induit la
fixation de l’ATP. Il se forme un complexe fugace [Enz-ATP-3Na + ]. Le Na + déclenche
l’activité ATPase ce qui provoque la phosphorylation du b-carboxylate d’un résidu
aspartate de l’enzyme par l’ATP du cytosol. On obtient un complexe [Enz ~P-3Na + ],
une conformation riche en énergie.
(b) le complexe prend une conformation de faible énergie [Enz-P] et Na + perd son affinité pour l’enzyme. Cette conformation extériorise le site des 3Na + qui sont libérés
dans le milieu extracellulaire. 2 K + extracellulaires se lient à α
(c) la présence d’ions K + entraine l’hydrolyse du groupement carboxyle-phosphate.
L’enzyme déphosphorylée revient à sa conformation initiale qui présente une faible
affinité pour K + , et libère les 2 ions K + dans le cytosol.
C’est la fixation du Na + qui déclenche le processus, et l’ATP ne phosphoryle la
Na + K + ATPase qu’en présence de Na + .
Pi
Cytosol : [Na + ], [K + ]
Extérieur : [Na + ], [K + ]
Site catalytique
ATP
ADP
3 Na +
2 K +
2 K +
P
H 2 O
a
b
c
Les stéroïdes cardiotoniques tels la digitaline, extraite des feuilles de la digitale pourpre,
et l’ouabaïne, extraite du strophante glabre (plante du Gabon), se lient sur la partie
extracellulaire de la Na + K + ATPase, et inhibent la déphosphorylation et la fixation des
ions K + .
9782100724185-Livre.indb 181
20/05/15 19:12
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manière à ce que le bilan de ces deux processus se solde par une perte d’enthalpie libre
(réaction globale exergonique, cf. fiches 25, 28, 32, 33).
La cellule animale doit maintenir une concentration élevée de K + (140 mM) et faible de
Na + (15 mM), en opposition aux concentrations respectives de ces ions dans le milieu
extracellulaire, 5 et 145 mM. Ces gradients ioniques sont maintenus par la Na + K + ATPase,
une pompe qui couple l’hydrolyse de l’ATP au transport de 3 Na + du cytoplasme vers le
milieu extérieur et 2 K + du milieu extérieur vers le cytoplasme.
La Na + K + ATPase est une protéine transmembranaire de type α 2 β 2 . La sous unité α est
constituée de 8 segments transmembranaires en hélice α et son domaine cytoplasmique,
de grande taille, détient l’activité enzymatique d’hydrolyse de l’ATP. La sous-unité α est
le principal acteur du système. La sous-unité β est formée de 4 hélices α et d’un grand
domaine extracellulaire avec 2 chaînes oligosaccharidiques ; on ignore sa fonction.
Dans la cellule, le transfert des ions peut se représenter en 3 étapes :
(a) la fixation de 3Na + dans le site de liaison de haute affinité sur la sous-unité α induit la
fixation de l’ATP. Il se forme un complexe fugace [Enz-ATP-3Na + ]. Le Na + déclenche
l’activité ATPase ce qui provoque la phosphorylation du b-carboxylate d’un résidu
aspartate de l’enzyme par l’ATP du cytosol. On obtient un complexe [Enz ~P-3Na + ],
une conformation riche en énergie.
(b) le complexe prend une conformation de faible énergie [Enz-P] et Na + perd son affinité pour l’enzyme. Cette conformation extériorise le site des 3Na + qui sont libérés
dans le milieu extracellulaire. 2 K + extracellulaires se lient à α
(c) la présence d’ions K + entraine l’hydrolyse du groupement carboxyle-phosphate.
L’enzyme déphosphorylée revient à sa conformation initiale qui présente une faible
affinité pour K + , et libère les 2 ions K + dans le cytosol.
C’est la fixation du Na + qui déclenche le processus, et l’ATP ne phosphoryle la
Na + K + ATPase qu’en présence de Na + .
Pi
Cytosol : [Na + ], [K + ]
Extérieur : [Na + ], [K + ]
Site catalytique
ATP
ADP
3 Na +
2 K +
2 K +
P
H 2 O
a
b
c
Les stéroïdes cardiotoniques tels la digitaline, extraite des feuilles de la digitale pourpre,
et l’ouabaïne, extraite du strophante glabre (plante du Gabon), se lient sur la partie
extracellulaire de la Na + K + ATPase, et inhibent la déphosphorylation et la fixation des
ions K + .
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