Fiche 59 • Inhibition anti-compétitive
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Ce qui est illustré par le graphe des deux courbes en absence et en présence de l’inhibiteur (V max = 1, K m = 3, K I = 2, [I] = 3, unités arbitraires) :
0
0,1
0,2
0,3
0,4
0,5
0,6
0,7
0,8
0,9
1
0
5
10
15
20
25
30
35
40
v
V max
[S]
K m
K m app
V max app
Le point de rencontre des droites ECB se situe sur la ligne droite qui relie l’origine du
biaxe rectangulaire au point x = K m , y = V max , car V max app /K m app = V max /K m , cf. relation (3) :
0
0,1
0,2
0,3
0,4
0,5
0,6
0,7
0,8
0,9
1
1,1
1,2
– 10
– 5
0
5
10
15
V max app = 0,4
K m app = 1,2
v
– [S ]
2. INHIBITEURS ANTI-COMPÉTITIFS
L’étude des enzymes modifiant un seul substrat montre que l’inhibition anti-compétitive
est assez peu répandue. On observe plus fréquemment cette inhibition avec les enzymes
à deux substrats, lorsque la fixation d’un premier substrat précède obligatoirement la
fixation du second  : un analogue structural, compétitif du premier substrat, pourra se
comporter comme un inhibiteur anti-compétitif vis-à-vis du second substrat.
L’ion lithium (Li + ) est un inhibiteur anti-compétitif de l’inositol-1-phosphatase. Cette
inhibition pourrait rendre compte, du moins en partie, de l’action du lithium utilisé pour
le traitement des troubles bipolaires.
9782100724185-Livre.indb 143
20/05/15 19:12