Fiche 49 • Catalyse enzymatique
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Dans le cadre de cette théorie, la vitesse de la réaction est proportionnelle à la concentration de l’état de transition [ES ‡ ], et à la constante de vitesse k ‡ , constante de vitesse d’une
réaction d’ordre 1, dont la dimension est donc l’inverse d’un temps (seconde –1 ) :
v k ES
k S
G
RT
= [
] = [ ]
−Δ ′
‡
‡
‡
‡
exp
(4)
La théorie d’Eyring prévoit que la constante de vitesse k ‡ est universelle : elle possède
la même valeur pour toutes les réactions chimiques (d’où l’autre nom de la théorie d’Eyring : théorie des vitesses absolues) :
k
k T
h
‡
B
(5)
k B : constante de Boltzmann, T : température absolue, h : constante de Planck ;
k ‡ = 6,2 10 12 s –1 à 25 °C.
En résumé, les enzymes et les catalyseurs chimiques augmentent la vitesse des réactions
car ils augmentent la proportion de réactif (ou de complexe enzyme-substrat) présent
sous la forme de l’état de transition. Si [ES ‡ ]/[S] augmente, K ‡ augmente (relation 1), D ‡ G′
diminue (relation 2), et v augmente (relation 4).
• Corollaire : l’état de transition est extrêmement fugace.
La constante de vitesse universelle k ‡ est égale à 6,2 10 12 s –1 , ce qui correspond à un
temps de demi-vie de l’état de transition de 1,12 10 –13 seconde : difficile à observer,
probablement impossible à isoler.
3. CARACTÈRES PARTICULIERS DES ENZYMES
• Les enzymes reconnaissent spécifiquement leurs substrats.
Une enzyme particulière fixe spécifiquement un substrat particulier. L’enzyme possède
un site spécifique - le site de fixation du substrat - dont la structure est complémentaire
du substrat. L’enzyme (E) et le substrat (S, en couleur dans la figure ci-dessous) forment le complexe enzyme-substrat (ES) stabilisé par des liaisons faibles.
• Le substrat modifie localement la conformation de l’enzyme.
Au cours de sa fixation, le substrat induit localement des changements de conformation
de l’enzyme ; ces modifications renforcent la stabilité du complexe ES et orientent les
groupements réactifs de l’enzyme vers la liaison covalente cible de la molécule de
substrat. On qualifie ce concept d’ajustement induit.
X
Y
X
Y
E + S
E + P
ES
EP
X
Y
<
X
Y
<
<
<
9782100724185-Livre.indb 116
20/05/15 19:11
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Dans le cadre de cette théorie, la vitesse de la réaction est proportionnelle à la concentration de l’état de transition [ES ‡ ], et à la constante de vitesse k ‡ , constante de vitesse d’une
réaction d’ordre 1, dont la dimension est donc l’inverse d’un temps (seconde –1 ) :
v k ES
k S
G
RT
= [
] = [ ]
−Δ ′
‡
‡
‡
‡
exp
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La théorie d’Eyring prévoit que la constante de vitesse k ‡ est universelle : elle possède
la même valeur pour toutes les réactions chimiques (d’où l’autre nom de la théorie d’Eyring : théorie des vitesses absolues) :
k
k T
h
‡
B
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k B : constante de Boltzmann, T : température absolue, h : constante de Planck ;
k ‡ = 6,2 10 12 s –1 à 25 °C.
En résumé, les enzymes et les catalyseurs chimiques augmentent la vitesse des réactions
car ils augmentent la proportion de réactif (ou de complexe enzyme-substrat) présent
sous la forme de l’état de transition. Si [ES ‡ ]/[S] augmente, K ‡ augmente (relation 1), D ‡ G′
diminue (relation 2), et v augmente (relation 4).
• Corollaire : l’état de transition est extrêmement fugace.
La constante de vitesse universelle k ‡ est égale à 6,2 10 12 s –1 , ce qui correspond à un
temps de demi-vie de l’état de transition de 1,12 10 –13 seconde : difficile à observer,
probablement impossible à isoler.
3. CARACTÈRES PARTICULIERS DES ENZYMES
• Les enzymes reconnaissent spécifiquement leurs substrats.
Une enzyme particulière fixe spécifiquement un substrat particulier. L’enzyme possède
un site spécifique - le site de fixation du substrat - dont la structure est complémentaire
du substrat. L’enzyme (E) et le substrat (S, en couleur dans la figure ci-dessous) forment le complexe enzyme-substrat (ES) stabilisé par des liaisons faibles.
• Le substrat modifie localement la conformation de l’enzyme.
Au cours de sa fixation, le substrat induit localement des changements de conformation
de l’enzyme ; ces modifications renforcent la stabilité du complexe ES et orientent les
groupements réactifs de l’enzyme vers la liaison covalente cible de la molécule de
substrat. On qualifie ce concept d’ajustement induit.
X
Y
X
Y
E + S
E + P
ES
EP
X
Y
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