Fiche 49 • Catalyse enzymatique
115
• L’enthalpie libre d’activation mesure la différence entre l’enthalpie libre de l’état de
transition et celle du réactif.
L’état de transition désigne un intermédiaire dans lequel on reconnaît une liaison du
réactif sur le point de se rompre et une liaison du produit sur le point de se former. Il
s’agit d’un état passager, très fugace, en théorie impossible à isoler et dont l’enthalpie
libre est plus élevée que celle du réactif et plus élevée que celle du produit. L’état de
transition se situe au sommet de la barrière énergétique qui doit être franchie pour que
se forme le produit de la réaction. Dans une réaction non catalysée, l’état de transition
est constitué du réactif (ou des réactifs, ou du substrat S en l’absence d’enzyme) dans une
configuration particulière ; dans la catalyse enzymatique, il s’agit d’une configuration
particulière du complexe enzyme-substrat ES.
S ‡
ES ‡
S
E + S ES
EP
E + P
P
D
D ‡ G¢
‡ G¢
r G¢
r G¢
G¢
G¢
Déroulement de la réaction
Déroulement de la réaction
D
D
Influence d’une enzyme sur l’enthalpie libre d’activation D ‡ G¢.
À gauche, réaction non catalysée, à droite, réaction catalysée par une enzyme. L’enzyme diminue D ‡ G¢
l’enthalpie libre d’activation (ou barrière énergétique) mais l’enthalpie libre réactionnelle D r G¢ reste inchangée.
On notera que la formation du complexe ES est caractérisée par une modeste énergie d’activation –
et de même la dissociation du complexe EP.
• La vitesse d’une réaction ne dépend que du rapport [ES ‡ ]/[S].
C’est ce que suppose la théorie proposée par Henry Eyring (1935). On admet l’existence
d’un équilibre entre le réactif R (ou le substrat S) et les états de transition respectifs R ‡
et ES ‡ , soit, pour ce dernier :
K
ES
S
‡
‡
=
[
]
[ ]
(1)
Cette constante d’équilibre d’activation correspond à l’enthalpie libre d’activation D ‡ G′ :
Δ ′ = −
= −
[
]
[ ]
‡
‡
‡
G
RTLog K
RTLog
ES
S
(2)
D’où la concentration de l’état de transition :
ES
S
G
RT
‡
‡
[
] = [ ]
−Δ ′
exp
(3)
9782100724185-Livre.indb 115
20/05/15 19:11
115
• L’enthalpie libre d’activation mesure la différence entre l’enthalpie libre de l’état de
transition et celle du réactif.
L’état de transition désigne un intermédiaire dans lequel on reconnaît une liaison du
réactif sur le point de se rompre et une liaison du produit sur le point de se former. Il
s’agit d’un état passager, très fugace, en théorie impossible à isoler et dont l’enthalpie
libre est plus élevée que celle du réactif et plus élevée que celle du produit. L’état de
transition se situe au sommet de la barrière énergétique qui doit être franchie pour que
se forme le produit de la réaction. Dans une réaction non catalysée, l’état de transition
est constitué du réactif (ou des réactifs, ou du substrat S en l’absence d’enzyme) dans une
configuration particulière ; dans la catalyse enzymatique, il s’agit d’une configuration
particulière du complexe enzyme-substrat ES.
S ‡
ES ‡
S
E + S ES
EP
E + P
P
D
D ‡ G¢
‡ G¢
r G¢
r G¢
G¢
G¢
Déroulement de la réaction
Déroulement de la réaction
D
D
Influence d’une enzyme sur l’enthalpie libre d’activation D ‡ G¢.
À gauche, réaction non catalysée, à droite, réaction catalysée par une enzyme. L’enzyme diminue D ‡ G¢
l’enthalpie libre d’activation (ou barrière énergétique) mais l’enthalpie libre réactionnelle D r G¢ reste inchangée.
On notera que la formation du complexe ES est caractérisée par une modeste énergie d’activation –
et de même la dissociation du complexe EP.
• La vitesse d’une réaction ne dépend que du rapport [ES ‡ ]/[S].
C’est ce que suppose la théorie proposée par Henry Eyring (1935). On admet l’existence
d’un équilibre entre le réactif R (ou le substrat S) et les états de transition respectifs R ‡
et ES ‡ , soit, pour ce dernier :
K
ES
S
‡
‡
=
[
]
[ ]
(1)
Cette constante d’équilibre d’activation correspond à l’enthalpie libre d’activation D ‡ G′ :
Δ ′ = −
= −
[
]
[ ]
‡
‡
‡
G
RTLog K
RTLog
ES
S
(2)
D’où la concentration de l’état de transition :
ES
S
G
RT
‡
‡
[
] = [ ]
−Δ ′
exp
(3)
9782100724185-Livre.indb 115
20/05/15 19:11