266 B IOLOGIE CELLULAIRE
cellules animales ; ceci est mis en relation avec le
fait que la sécrétion des protéines y est un phénomène relativement peu important, car ne concernant que quelques protéines pariétales.
3.2. Fonctions générales de l’appareil
de Golgi. La maturation des protéines
sécrétées, membranaires et lysosomales
3.2.1. A PPROCHE FONCTIONNELLE
L’analyse fonctionnelle de l’appareil de Golgi
est difficile en raison de la complexité de sa structure et de ses liens étroits avec d’autres compartiments cellulaires. Le fractionnement cellulaire
détruit presque inévitablement l’organisation
polarisée à laquelle ses fonctions sont associées ; il
est cependant possible, si le broyage est très
modéré, de récupérer quelques empilements
intacts de saccules. Bien que des microsomes lisses
puissent apparaître à la suite de sa désagrégation
après homogénéisation, ils sont souvent mélangés
avec d’autres qui ont des origines très diverses.
Dans le meilleur des cas, à partir de cellules riches
en dictyosomes, il est possible d’établir une liste
caractéristique des enzymes golgiennes, mais on
ne peut les attribuer à des saccules précis. On a
ainsi également montré que la composition globale
en lipides des membranes golgiennes est intermédiaire entre celle du réticulum endoplasmique et
celle de la membrane plasmique. Les approches
privilégiées restent la cytochimie et la cytoenzymologie, mais surtout l’autoradiographie appliquée à des expériences de type pulse-chase :
l’incorporation de sucres radioactifs variés, de sels
minéraux (sulfates, phosphates) a permis de
reconstituer les séquences des événements biochimiques et de transport effectués en son sein.
3.2.2. F ONCTIONS GÉNÉRALES
DE L ’ APPAREIL DE G OLGI
Ces fonctions sont suggérées à la fois par ses
rapports structuraux avec les autres constituants
cellulaires (RR et vésicules de sécrétion) et par son
abondance dans certaines cellules spécialisées
dans la production et la sécrétion de protéines ou
de polysaccharides, comme on l’a déjà signalé. De
nombreuses modifications des protéines en transit
( maturation) ont lieu dans les saccules golgiens ;
elles sont qualifiées de post-traductionnelles car
elles affectent des chaînes polypeptidiques complètement terminées, leur synthèse proprement
dite s’étant déroulée dans le RR. Nous verrons
plus loin comment elles permettent aux protéines
d’acquérir leur conformation et leurs propriétés
biologiques définitives.
Outre cette fonction de sécrétion et de stockage,
on a récemment mis en évidence un rôle général
beaucoup plus subtil et difficile à appréhender,
qui consiste à «marquer» certaines protéines de
façon à ce qu’elles se dirigent précisément vers un
compartiment donné ; ce marquage moléculaire
consiste en des modifications chimiques de type
glycosylation et phosphorylation, qui servent de
signal d’adressage. L’appareil de Golgi règle donc
le trafic d’une partie des protéines dans la cellule
(rôle de centre de tri). Trois destinations sont possibles pour celles qui le traversent : le milieu extracellulaire, comme on l’a déjà dit, la membrane
plasmique et les lysosomes primaires. Il a enfin
une position clef dans le cytoplasme car il recycle
aussi de nombreuses protéines membranaires, y
compris celles issues de la membrane plasmique ;
les bases du mécanisme sont mal connues.
Le transport des protéines et des lipides membranaires le long des dictyosomes s’effectue au
moyen des vésicules recouvertes qui bourgeonnent à la périphérie d’un saccule et fusionnent
avec le suivant, et ainsi de suite le long de l’empilement. Ceci implique que ces vésicules soient programmées pour fusionner avec une cible
membranaire unique ; des systèmes hypothétiques
complexes de signaux de surface et de récepteurs
ont été imaginés pour rendre compte de ces processus. Malgré des échanges constants de matériel
avec les saccules situés en amont et en aval, ceuxci conservent leur taille et leur forme caractéristique, et surtout leur spécificité physiologique ; la
question est de savoir comment sont retenues sur
place ou recyclées les protéines structurales ou
enzymatiques de tel ou tel saccule golgien. Le
maintien de la structure d’un dictyosome est donc
le résultat d’un équilibre dynamique très subtil.
On connaît des drogues qui perturbent cet équilibre
et qui conduisent à la disparition rapide et complète, mais réversible, de tout l’appareil de Golgi ;
ces composés constituent évidemment un outil
irremplaçable pour l’étude de ce compartiment.
3.2.3. P HÉNOMÈNES DE SÉCRÉTION. E XOCYTOSE
Les vésicules qui quittent l’appareil de Golgi au
niveau du réseau trans, et qui participent au phé-
cellules animales ; ceci est mis en relation avec le
fait que la sécrétion des protéines y est un phénomène relativement peu important, car ne concernant que quelques protéines pariétales.
3.2. Fonctions générales de l’appareil
de Golgi. La maturation des protéines
sécrétées, membranaires et lysosomales
3.2.1. A PPROCHE FONCTIONNELLE
L’analyse fonctionnelle de l’appareil de Golgi
est difficile en raison de la complexité de sa structure et de ses liens étroits avec d’autres compartiments cellulaires. Le fractionnement cellulaire
détruit presque inévitablement l’organisation
polarisée à laquelle ses fonctions sont associées ; il
est cependant possible, si le broyage est très
modéré, de récupérer quelques empilements
intacts de saccules. Bien que des microsomes lisses
puissent apparaître à la suite de sa désagrégation
après homogénéisation, ils sont souvent mélangés
avec d’autres qui ont des origines très diverses.
Dans le meilleur des cas, à partir de cellules riches
en dictyosomes, il est possible d’établir une liste
caractéristique des enzymes golgiennes, mais on
ne peut les attribuer à des saccules précis. On a
ainsi également montré que la composition globale
en lipides des membranes golgiennes est intermédiaire entre celle du réticulum endoplasmique et
celle de la membrane plasmique. Les approches
privilégiées restent la cytochimie et la cytoenzymologie, mais surtout l’autoradiographie appliquée à des expériences de type pulse-chase :
l’incorporation de sucres radioactifs variés, de sels
minéraux (sulfates, phosphates) a permis de
reconstituer les séquences des événements biochimiques et de transport effectués en son sein.
3.2.2. F ONCTIONS GÉNÉRALES
DE L ’ APPAREIL DE G OLGI
Ces fonctions sont suggérées à la fois par ses
rapports structuraux avec les autres constituants
cellulaires (RR et vésicules de sécrétion) et par son
abondance dans certaines cellules spécialisées
dans la production et la sécrétion de protéines ou
de polysaccharides, comme on l’a déjà signalé. De
nombreuses modifications des protéines en transit
( maturation) ont lieu dans les saccules golgiens ;
elles sont qualifiées de post-traductionnelles car
elles affectent des chaînes polypeptidiques complètement terminées, leur synthèse proprement
dite s’étant déroulée dans le RR. Nous verrons
plus loin comment elles permettent aux protéines
d’acquérir leur conformation et leurs propriétés
biologiques définitives.
Outre cette fonction de sécrétion et de stockage,
on a récemment mis en évidence un rôle général
beaucoup plus subtil et difficile à appréhender,
qui consiste à «marquer» certaines protéines de
façon à ce qu’elles se dirigent précisément vers un
compartiment donné ; ce marquage moléculaire
consiste en des modifications chimiques de type
glycosylation et phosphorylation, qui servent de
signal d’adressage. L’appareil de Golgi règle donc
le trafic d’une partie des protéines dans la cellule
(rôle de centre de tri). Trois destinations sont possibles pour celles qui le traversent : le milieu extracellulaire, comme on l’a déjà dit, la membrane
plasmique et les lysosomes primaires. Il a enfin
une position clef dans le cytoplasme car il recycle
aussi de nombreuses protéines membranaires, y
compris celles issues de la membrane plasmique ;
les bases du mécanisme sont mal connues.
Le transport des protéines et des lipides membranaires le long des dictyosomes s’effectue au
moyen des vésicules recouvertes qui bourgeonnent à la périphérie d’un saccule et fusionnent
avec le suivant, et ainsi de suite le long de l’empilement. Ceci implique que ces vésicules soient programmées pour fusionner avec une cible
membranaire unique ; des systèmes hypothétiques
complexes de signaux de surface et de récepteurs
ont été imaginés pour rendre compte de ces processus. Malgré des échanges constants de matériel
avec les saccules situés en amont et en aval, ceuxci conservent leur taille et leur forme caractéristique, et surtout leur spécificité physiologique ; la
question est de savoir comment sont retenues sur
place ou recyclées les protéines structurales ou
enzymatiques de tel ou tel saccule golgien. Le
maintien de la structure d’un dictyosome est donc
le résultat d’un équilibre dynamique très subtil.
On connaît des drogues qui perturbent cet équilibre
et qui conduisent à la disparition rapide et complète, mais réversible, de tout l’appareil de Golgi ;
ces composés constituent évidemment un outil
irremplaçable pour l’étude de ce compartiment.
3.2.3. P HÉNOMÈNES DE SÉCRÉTION. E XOCYTOSE
Les vésicules qui quittent l’appareil de Golgi au
niveau du réseau trans, et qui participent au phé-