Cas pratique de modélisation moléculaire de protéine par homologie
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. local deviation by residue : jpeg text
- Number of intrachain restraints deduced from templates :
. 6973 on MChain atoms (CA,C,N)
. 4559 on other atoms (CB,CE,OG,...)
. restrains repartition along sequence : jpeg text
- Number of violation of these intrachain restraints :
MChain
Other
Model 1
0( 0.00%)
0( 0.00%)
Model 2
0( 0.00%)
0( 0.00%)
Model 3
0( 0.00%)
0( 0.00%)
Model 4
1( 0.00%)
0( 0.00%)
Model 5
0( 0.00%)
0( 0.00%)
Model 6
0( 0.00%)
0( 0.00%)
Model 7
0( 0.00%)
0( 0.00%)
Model 8
0( 0.00%)
0( 0.00%)
Model 9
0( 0.00%)
0( 0.00%)
Model 10
0( 0.00%)
0( 0.00%)
. violation repartition along sequence : jpeg text
Comparaison d’un modèle avec la structure expérimentale
1. Ouvrir dans un navigateur l’URL suivante :
http://fatcat.burnham.org/fatcat-cgi/cgi/fatcat.pl?-func=pairwise.
2. Choisir un fichier de la forme model_x.pdb et la chaîne D de 1HBR.
3. Observer après téléchargement la structure PDB superposée. Noter la valeur de
RMSD.
4. Recommencer avec les différents modèles et conclure sur la meilleure superposition.
5. Comparer avec la superposition de l’empreinte 1FSL-B et 1HBR-D. Conclure.
Réponse
Le modèle 7 présente un RMSD de 3,02 Å avec la structure 3D expérimentale
(ouvrir le fichier avec Wordpad pour vérifier). Les autres modèles présentent des
valeurs similaires.
Ceci montre la qualité assez bonne obtenue par modélisation moléculaire en dépit
du faible taux d’identité, mais aussi les limites de cette modélisation qui ne doit
pas donner lieu à une surexploitation du modèle (voir figure 11.32). Par ailleurs,
cette valeur de RMSD est tout à fait comparable avec celle obtenue (2,74 Å) entre
les 2 structures expérimentales (chaîne 1hbr-D et 1fsl-B).