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11.8 • Modélisation de structures 3D
Plusieurs causes d’erreur peuvent dégrader la qualité des modèles. Tout d’abord, la
plus grave est une erreur dans le choix d’empreinte. Elle conduira nécessairement à
un modèle faux y compris au niveau du repliement. Cependant, il faut savoir qu’il est
possible de modéliser une protéine sur un mauvais repliement. Cette erreur peut
parfois se détecter a posteriori si une mauvaise répartition des acides aminés hydrophobes et hydrophiles est observée ou si un déficit de compacité est observé.
Ensuite, une erreur d’alignement conduira à des insertions/délétions mal positionnées et des structures mal alignées. En cas de doute, une solution consiste à refaire le
modèle avec un autre alignement. La comparaison des qualités des modèles sera
peut-être indicative. La construction peut aussi être à l’origine d’erreur. Les distorsions dans les structures secondaires (hélices coudées, brins tordus) sont possibles et
peuvent constituer une réalité biologique. Enfin, des erreurs d’orientation des
chaînes latérales sont fréquentes et peuvent être à l’origine de mauvaises hypothèses.
La figure 11.37 illustre que la comparaison du modèle par rapport à la structure
expérimentale (déterminée postérieurement à la modélisation) met en évidence un
changement d’orientation de 15 Å de la position d’une tyrosine.
Afin de vérifier la qualité énergétique et stéréochimique d’une structure, il existe
plusieurs programmes disponibles.
Tableau 11.4 – Programmes d’évaluation des structures 3D.
Nom
Adresse Internet
ANOLEA
http://protein.bio.puc.cl/cardex/servers/anolea/
AQUA
http://nmr.cmbi.ru.nl/~jd/aqua/
ERRAT
http://nihserver.mbi.ucla.edu/ERRATv2/
PROCHECK
http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/software/PROCHECK/
ProsaII
https://prosa.services.came.sbg.ac.at/prosa.php
Verify 3D
http://nihserver.mbi.ucla.edu/Verify_3D/
Whatcheck
http://swift.cmbi.ru.nl/gv/whatcheck/
Figure 11.37 – Différence d’orientation d’une Tyr dans un modèle et dans
une structure (1UXC).
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11.8 • Modélisation de structures 3D
Plusieurs causes d’erreur peuvent dégrader la qualité des modèles. Tout d’abord, la
plus grave est une erreur dans le choix d’empreinte. Elle conduira nécessairement à
un modèle faux y compris au niveau du repliement. Cependant, il faut savoir qu’il est
possible de modéliser une protéine sur un mauvais repliement. Cette erreur peut
parfois se détecter a posteriori si une mauvaise répartition des acides aminés hydrophobes et hydrophiles est observée ou si un déficit de compacité est observé.
Ensuite, une erreur d’alignement conduira à des insertions/délétions mal positionnées et des structures mal alignées. En cas de doute, une solution consiste à refaire le
modèle avec un autre alignement. La comparaison des qualités des modèles sera
peut-être indicative. La construction peut aussi être à l’origine d’erreur. Les distorsions dans les structures secondaires (hélices coudées, brins tordus) sont possibles et
peuvent constituer une réalité biologique. Enfin, des erreurs d’orientation des
chaînes latérales sont fréquentes et peuvent être à l’origine de mauvaises hypothèses.
La figure 11.37 illustre que la comparaison du modèle par rapport à la structure
expérimentale (déterminée postérieurement à la modélisation) met en évidence un
changement d’orientation de 15 Å de la position d’une tyrosine.
Afin de vérifier la qualité énergétique et stéréochimique d’une structure, il existe
plusieurs programmes disponibles.
Tableau 11.4 – Programmes d’évaluation des structures 3D.
Nom
Adresse Internet
ANOLEA
http://protein.bio.puc.cl/cardex/servers/anolea/
AQUA
http://nmr.cmbi.ru.nl/~jd/aqua/
ERRAT
http://nihserver.mbi.ucla.edu/ERRATv2/
PROCHECK
http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/software/PROCHECK/
ProsaII
https://prosa.services.came.sbg.ac.at/prosa.php
Verify 3D
http://nihserver.mbi.ucla.edu/Verify_3D/
Whatcheck
http://swift.cmbi.ru.nl/gv/whatcheck/
Figure 11.37 – Différence d’orientation d’une Tyr dans un modèle et dans
une structure (1UXC).