Chapitre II
17
2- Auto-oxydation des graisses et dégradation de la matière azotée
Les lipides du poisson sont très insaturés. L'instabilité qui en résulte permet la fixation
d'oxygène. Il s'ensuit des réactions en chaîne aboutissant à la formation de composés divers
responsables de la flaveur désagréable de « graisse oxydée » : c'est le rancissement oxydatif.
Les protéines sont peu touchées pendant la rigor-mortis. Elles le seront ultérieurement par
les enzymes protéolytiques tissulaires. Les concentrations en acide glutamique, en tyrosine, et
en NH 3 augmentent, contrairement à celles de l'alanine, de la lysine et de la leucine.
L'ATP qui se dégrade permet la formation d'inosine monophosphate (I.M.P), d'un peu de
NH 3 , d'H 2 S, d'acétaldéhyde, de diacétyl, responsables du développement de saveurs et
d'arômes particuliers (Kodo, 1990).
Les conséquences d’une concentration intracellulaire élevée en calcium sont multiples. Les
ions Ca
++ activent des lipases, des phospholipases et des protéases. Le pH du cytosol favorise
l’activité de ces enzymes. D’autres hydrolases sont libérées suite à la perte d’intégrité de la
membrane des lysosomes. De plus les bactéries en multiplication libèrent également des
protéases.
L’action de ces enzymes aboutit au phénomène d’attendrissement de la chair du poisson.
On parle alors de résolution de la rigidité cadavérique, mais ce phénomène se poursuit et
conduit à terme à une perte de fraîcheur et de qualité. Après la mort, les modifications
structurales des protéines musculaires sont variables selon les espèces de poisson. Toutefois,
il y a des changements clés communs, mais chaque espèce subit ces modifications à une
vitesse et une intensité variable. Ces changements sont l’affaiblissement de la strie Z, la
disparition de la ligne dense M, la fragmentation des myofibrilles, la perte de l’alignement
transversal des éléments contractiles, la perte du caractère compact des fibres, l’augmentation
des espaces intercellulaires entre les fibres, la déconnexion des fibres musculaires du
myocommata et désintégration du réseau péri cellulaire (IngÓlfsdÓttir, 1997).
Les modifications liées aux phénomènes autolytiques et celles provoquées par les protéases
d’origine bactérienne sont difficiles à différencier. Les réactions d’autolyse amorcent le
processus, mais les effets des bactéries deviennent prépondérants.
Les protéases isolées dans le muscle du poisson, principalement des cathepsines, ont des
niveaux d’activité relativement faible. Par contre les protéases digestives, ont un rôle
important dans les phénomènes d’autolyse. Les plus importantes sont les endopeptidases du
type trypsine, localisées dans le cæcum, la cathepsine D et des enzymes de type pepsine
situées dans la paroi de l’estomac. Ces enzymes sont responsables de la dégradation des
17
2- Auto-oxydation des graisses et dégradation de la matière azotée
Les lipides du poisson sont très insaturés. L'instabilité qui en résulte permet la fixation
d'oxygène. Il s'ensuit des réactions en chaîne aboutissant à la formation de composés divers
responsables de la flaveur désagréable de « graisse oxydée » : c'est le rancissement oxydatif.
Les protéines sont peu touchées pendant la rigor-mortis. Elles le seront ultérieurement par
les enzymes protéolytiques tissulaires. Les concentrations en acide glutamique, en tyrosine, et
en NH 3 augmentent, contrairement à celles de l'alanine, de la lysine et de la leucine.
L'ATP qui se dégrade permet la formation d'inosine monophosphate (I.M.P), d'un peu de
NH 3 , d'H 2 S, d'acétaldéhyde, de diacétyl, responsables du développement de saveurs et
d'arômes particuliers (Kodo, 1990).
Les conséquences d’une concentration intracellulaire élevée en calcium sont multiples. Les
ions Ca
++ activent des lipases, des phospholipases et des protéases. Le pH du cytosol favorise
l’activité de ces enzymes. D’autres hydrolases sont libérées suite à la perte d’intégrité de la
membrane des lysosomes. De plus les bactéries en multiplication libèrent également des
protéases.
L’action de ces enzymes aboutit au phénomène d’attendrissement de la chair du poisson.
On parle alors de résolution de la rigidité cadavérique, mais ce phénomène se poursuit et
conduit à terme à une perte de fraîcheur et de qualité. Après la mort, les modifications
structurales des protéines musculaires sont variables selon les espèces de poisson. Toutefois,
il y a des changements clés communs, mais chaque espèce subit ces modifications à une
vitesse et une intensité variable. Ces changements sont l’affaiblissement de la strie Z, la
disparition de la ligne dense M, la fragmentation des myofibrilles, la perte de l’alignement
transversal des éléments contractiles, la perte du caractère compact des fibres, l’augmentation
des espaces intercellulaires entre les fibres, la déconnexion des fibres musculaires du
myocommata et désintégration du réseau péri cellulaire (IngÓlfsdÓttir, 1997).
Les modifications liées aux phénomènes autolytiques et celles provoquées par les protéases
d’origine bactérienne sont difficiles à différencier. Les réactions d’autolyse amorcent le
processus, mais les effets des bactéries deviennent prépondérants.
Les protéases isolées dans le muscle du poisson, principalement des cathepsines, ont des
niveaux d’activité relativement faible. Par contre les protéases digestives, ont un rôle
important dans les phénomènes d’autolyse. Les plus importantes sont les endopeptidases du
type trypsine, localisées dans le cæcum, la cathepsine D et des enzymes de type pepsine
situées dans la paroi de l’estomac. Ces enzymes sont responsables de la dégradation des